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- PDB-6bqi: Structure of two-domain translational regulator Yih1 reveals a po... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bqi
タイトルStructure of two-domain translational regulator Yih1 reveals a possible mechanism of action
要素Protein IMPACT homolog
キーワードTRANSLATION / translational regulation
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of kinase activity / GCN2-mediated signaling / regulation of translational initiation / protein kinase inhibitor activity / negative regulation of protein phosphorylation / actin monomer binding / negative regulation of protein-containing complex assembly / cellular response to amino acid starvation / ribosome binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Impact, N-terminal / Uncharacterised protein family UPF0029, Impact, conserved site / Impact family / Impact, N-terminal domain superfamily / Uncharacterized protein family UPF0029 / Uncharacterized protein family UPF0029 signature. / RWD domain / RWD domain profile. / RWD / RWD domain ...Impact, N-terminal / Uncharacterised protein family UPF0029, Impact, conserved site / Impact family / Impact, N-terminal domain superfamily / Uncharacterized protein family UPF0029 / Uncharacterized protein family UPF0029 signature. / RWD domain / RWD domain profile. / RWD / RWD domain / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein IMPACT homolog
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / 溶液散乱 / simulated annealing
データ登録者Harjes, E. / Jameson, G.B. / Edwards, P.J.B. / Goroncy, A.K. / Loo, T. / Norris, G.E.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2020
タイトル: Experimentally based structural model of Yih1 provides insight into its function in controlling the key translational regulator Gcn2.
著者: Harjes, E. / Jameson, G.B. / Tu, Y.H. / Burr, N. / Loo, T.S. / Goroncy, A.K. / Edwards, P.J.B. / Harjes, S. / Munro, B. / Gobl, C. / Sattlegger, E. / Norris, G.E.
履歴
登録2017年11月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年11月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02021年2月10日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / citation ...atom_site / citation / citation_author / pdbx_nmr_details / pdbx_nmr_ensemble / pdbx_nmr_refine / pdbx_nmr_representative / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_sheet_hbond / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_torsion / struct_conf / struct_keywords / struct_sheet_range
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_nmr_ensemble.conformers_calculated_total_number / _pdbx_nmr_ensemble.conformers_submitted_total_number / _pdbx_nmr_refine.details / _pdbx_nmr_refine.software_ordinal / _pdbx_nmr_representative.selection_criteria / _pdbx_nmr_software.authors / _pdbx_nmr_software.classification / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _struct_conf.beg_auth_comp_id / _struct_conf.beg_auth_seq_id / _struct_conf.beg_label_comp_id / _struct_conf.beg_label_seq_id / _struct_conf.end_auth_comp_id / _struct_conf.end_auth_seq_id / _struct_conf.end_label_comp_id / _struct_conf.end_label_seq_id / _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length / _struct_keywords.text / _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id / _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id / _struct_sheet_range.beg_label_comp_id / _struct_sheet_range.beg_label_seq_id / _struct_sheet_range.end_auth_comp_id / _struct_sheet_range.end_auth_seq_id / _struct_sheet_range.end_label_comp_id / _struct_sheet_range.end_label_seq_id
解説: Model completeness
詳細: Now all low energy models are present. Not: only 3 first structures are consistent with validation by chemical cross-linking and solvent paramagnetic relaxation enhancement data. Therefore ...詳細: Now all low energy models are present. Not: only 3 first structures are consistent with validation by chemical cross-linking and solvent paramagnetic relaxation enhancement data. Therefore those are chosen to represent structural model of full-length Yih1
Provider: author / タイプ: Coordinate replacement
改定 2.12023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 2.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein IMPACT homolog


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0471
ポリマ－29,0471
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area15390 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 250structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Protein IMPACT homolog


分子量: 29047.422 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: YIH1, YCR059C, YCR59C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25637

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実験情報

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実験

実験
手法
溶液NMR
溶液散乱
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D HNCA
121anisotropic13D HN(CA)CB
131isotropic13D 1H-15N NOESY
141isotropic13D H(CCO)NH
151isotropic13D (H)CCH-TOCSY
161isotropic13D 1H-13C NOESY aliphatic
171isotropic12D 1H-15N HSQC
NMR実験の詳細Text: The authors state that cluster 2 (as in validation report, 3 structures) is consistent with sPRE and Mass spectrometry data.

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 1 mM [U-13C; U-15N] Yih1 (Yeast Impact Homologue), 95% H2O/5% D2O
Label: triple labeled / 溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料濃度: 1 mM / 構成要素: Yih1 (Yeast Impact Homologue) / Isotopic labeling: [U-13C; U-15N]
試料状態イオン強度: 30 mM / Label: triple labeled / pH: 7.2 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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データ収集

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 700 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorestructure calculation
CARAKeller and Wuthrichchemical shift assignment
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
ATNOSHermannpeak picking
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 3
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 250 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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