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- PDB-6bni: Crystal Structure of Lysyl-tRNA Synthetase from Cryptosporidium p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bni
タイトルCrystal Structure of Lysyl-tRNA Synthetase from Cryptosporidium parvum complexed with L-lysine and Adenosine
要素Lysine--tRNA ligase
キーワードLIGASE / SSGCID / Lysine--tRNA ligase / Cryptosporidium parvum / ATP binding / aminoacylation / cladosporin / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease
機能・相同性
機能・相同性情報


lysine-tRNA ligase / lysine-tRNA ligase activity / lysyl-tRNA aminoacylation / tRNA binding / ATP binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 ...Bacterial/eukaryotic lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II / Lysine-tRNA ligase, class II, N-terminal / Lysyl-tRNA synthetase, class II, C-terminal / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (D/K/N) / tRNA synthetases class II (D, K and N) / OB-fold nucleic acid binding domain, AA-tRNA synthetase-type / OB-fold nucleic acid binding domain / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE / LYSINE / Lysine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Cryptosporidium parvum (小形クリプトスポリジウム)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal Structure of Lysyl-tRNA Synthetase from Cryptosporidium parvum complexed with L-lysine and Adenosine
著者: Dranow, D.M. / Lorimer, D. / Edwards, T.E.
履歴
登録2017年11月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年2月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysine--tRNA ligase
B: Lysine--tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,02924
ポリマ－122,9182
非ポリマー2,11122
水19,4921082
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area12600 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area38900 Å2
2
A: Lysine--tRNA ligase
B: Lysine--tRNA ligase
ヘテロ分子

A: Lysine--tRNA ligase
B: Lysine--tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)250,05848
ポリマ－245,8364
非ポリマー4,22244
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
Buried area28040 Å2
ΔGint-218 kcal/mol
Surface area75350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.870, 142.630, 72.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Lysine--tRNA ligase / Lysyl-tRNA synthetase


分子量: 61459.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Cryptosporidium parvum (strain Iowa II) (小形クリプトスポリジウム)
株: Iowa II / 遺伝子: cgd4_2370 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q5CR27, lysine-tRNA ligase

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非ポリマー , 6種, 1104分子

#2: 化合物 ChemComp-LYS / LYSINE / 2-アンモニオ-2-デアミノ-L-リシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.195 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H15N2O2
#3: 化合物 ChemComp-ADN / ADENOSINE / アデノシン


分子量: 267.241 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N5O4
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1082 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.66 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.89
詳細: CrpaA.00612.a.A3.PW37710 at 35 mg/ml, protein was incubated with 4 mM L-lysine and 4 mM Adenosine, then mixed 1:1 with 26.14% (w/v) PEG-3350, 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M Tris-HCl/NaOH, pH = ...詳細: CrpaA.00612.a.A3.PW37710 at 35 mg/ml, protein was incubated with 4 mM L-lysine and 4 mM Adenosine, then mixed 1:1 with 26.14% (w/v) PEG-3350, 0.2 M lithium sulfate, 0.1 M Tris-HCl/NaOH, pH = 7.89. Crystals were cryoprotected with 20% ethylene glycol. Puck: pqf5-7, tray: 296117b9.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2017年11月2日 / 詳細: Beryllium Lenses
放射モノクロメーター: Diamond [111] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→46.792 Å / Num. obs: 105099 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.977 % / Biso Wilson estimate: 21.84 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 1.85→1.9 Å / 冗長度: 4.99 % / Rmerge(I) obs: 0.598 / Mean I/σ(I) obs: 2.88 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5ELO

5elo


解像度: 1.85→46.79 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.84
Rfactor反射数%反射
Rfree0.185 1947 1.85 %
Rwork0.152 --
obs0.153 105085 99.7 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 29.86 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→46.79 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8003 0 133 1082 9218
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.85-1.89630.27021240.22617309X-RAY DIFFRACTION100
1.8963-1.94750.29991360.21037296X-RAY DIFFRACTION100
1.9475-2.00490.23321290.1967297X-RAY DIFFRACTION100
2.0049-2.06960.22041290.1747322X-RAY DIFFRACTION100
2.0696-2.14350.20951430.15917345X-RAY DIFFRACTION100
2.1435-2.22940.16251470.15147294X-RAY DIFFRACTION100
2.2294-2.33080.18391600.14927278X-RAY DIFFRACTION100
2.3308-2.45370.1851370.1547364X-RAY DIFFRACTION100
2.4537-2.60740.21261410.1567348X-RAY DIFFRACTION100
2.6074-2.80870.19391190.1617409X-RAY DIFFRACTION100
2.8087-3.09130.21761440.1627361X-RAY DIFFRACTION100
3.0913-3.53850.18061420.14557407X-RAY DIFFRACTION100
3.5385-4.45760.15091480.12367453X-RAY DIFFRACTION99
4.4576-46.80740.14871480.13937655X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2898-0.6217-0.30122.10720.1271.4948-0.1142-0.1609-0.16060.12370.05470.22350.0591-0.01080.05540.125-0.02540.00450.19070.03420.1604-43.120113.6562-12.8414
20.64870.0273-0.14930.66740.07280.50390.0104-0.0336-0.03010.0433-0-0.0760.02720.0269-0.01170.18390.0050.00190.17170.00530.1674-6.312821.764-43.5736
30.80310.6185-0.83330.6331-0.57411.546-0.00160.30010.0332-0.13190.080.0302-0.1462-0.206-0.05440.25360.0247-0.01140.27190.02290.1588-16.175831.2215-71.0708
40.48380.147-0.34830.4736-0.20860.8984-0.09960.0999-0.1222-0.14990.05550.01490.3357-0.17940.01680.263-0.07310.01270.1796-0.01820.1844-37.59321.1868-43.131
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN 'A' AND (RESID 44 THROUGH 209 )
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN 'A' AND (RESID 210 THROUGH 545 )
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN 'B' AND (RESID 44 THROUGH 232 )
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN 'B' AND (RESID 233 THROUGH 546 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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