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- PDB-6bk9: Crystal Structure of Squid Arrestin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bk9
タイトルCrystal Structure of Squid Arrestin
要素Visual arrestin
キーワードSIGNALING PROTEIN / Arrestin / Phosphorylation independent / Squid / invertebrate / Rhodopsin / adapter protein
機能・相同性
機能・相同性情報


G protein-coupled receptor internalization / G protein-coupled receptor binding / signal transduction / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Arrestin / Arrestin, N-terminal / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / Immunoglobulin E-set
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Doryteuthis pealeii (無脊椎動物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.00005573983 Å
データ登録者Eger, B.T. / Bandyopadhyay, A. / Yedidi, R.S. / Ernst, O.P.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Government of CanadaCanada Research Excellence Chair カナダ
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2018
タイトル: A Novel Polar Core and Weakly Fixed C-Tail in Squid Arrestin Provide New Insight into Interaction with Rhodopsin.
著者: Bandyopadhyay, A. / Van Eps, N. / Eger, B.T. / Rauscher, S. / Yedidi, R.S. / Moroni, T. / West, G.M. / Robinson, K.A. / Griffin, P.R. / Mitchell, J. / Ernst, O.P.
履歴
登録2017年11月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Visual arrestin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,0102
ポリマ－42,9741
非ポリマー351
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area150 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area14960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)103.508, 103.508, 153.772
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Space group name HallP652(x,y,z+1/12)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+1/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+2/3
#10: -y,-x,-z+1/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+5/6

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要素

#1: タンパク質 Visual arrestin


分子量: 42974.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Doryteuthis pealeii (無脊椎動物)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q963B5
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.5 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.2 M Ammonium Sulphate, 300 mM KH2PO4, 100 mM Bis-Tris pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年8月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.88→31 Å / Num. obs: 11540 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 92.8591770063 Å2 / CC1/2: 0.995 / Net I/σ(I): 13.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
MOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JSY

1jsy


解像度: 3.00005573983→31.0041375064 Å / SU ML: 0.499771948767 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35576831605 / 位相誤差: 41.0895765951
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342251259567 504 4.90129339687 %
Rwork0.292282796384 --
obs0.294736677436 10283 99.9708341435 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 90.8163449963 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.00005573983→31.0041375064 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2023 0 1 0 2024
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008937815964242054
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.10956527292795
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0498280101948339
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00700249886769354
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.77934882991233
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0001-3.30170.4075498523351310.285856782372365X-RAY DIFFRACTION100
3.3017-3.77870.2978846480891370.2237124990052379X-RAY DIFFRACTION99.9602701629
3.7787-4.7580.2914101722111120.2625143656632440X-RAY DIFFRACTION100
4.758-31.00580.3742233532911240.3328894962122595X-RAY DIFFRACTION99.9264976112
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 28.0778725325 Å / Origin y: -19.5949687097 Å / Origin z: -10.2539815501 Å
111213212223313233
T0.706711421133 Å20.100901593015 Å20.118529985715 Å2-0.541912325818 Å2-0.113400091315 Å2--0.454431245546 Å2
L2.89326652314 °2-0.406313799064 °22.17005726773 °2-2.44002611245 °2-1.1775095085 °2--4.55684842911 °2
S0.39063978627 Å °0.391188875551 Å °-0.214853717776 Å °-0.113118418432 Å °0.0689808073417 Å °0.0719788159585 Å °0.198094309501 Å °0.41847419005 Å °-0.353099861515 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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