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万見
- PDB-6bjf: NMR Structural and biophysical functional analysis of intracellul... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bjf
タイトルNMR Structural and biophysical functional analysis of intracellular loop 5 of the NHE1 isoform of the Na+/H+ exchanger.
要素GLY-LEU-THR-TRP-PHE-ILE-ASN-LYS-PHE-ARG-ILE-VAL-LYS
キーワードMEMBRANE PROTEIN / STRUCTURE FROM CYANA 2.1
機能・相同性
機能・相同性情報


cation-transporting ATPase complex / : / Sodium/Proton exchangers / regulation of the force of heart contraction by cardiac conduction / Hyaluronan degradation / regulation of cardiac muscle cell membrane potential / cellular response to electrical stimulus / potassium:proton antiporter activity / positive regulation of action potential / sodium:proton antiporter activity ...cation-transporting ATPase complex / : / Sodium/Proton exchangers / regulation of the force of heart contraction by cardiac conduction / Hyaluronan degradation / regulation of cardiac muscle cell membrane potential / cellular response to electrical stimulus / potassium:proton antiporter activity / positive regulation of action potential / sodium:proton antiporter activity / maintenance of cell polarity / regulation of pH / sodium ion export across plasma membrane / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / cardiac muscle cell differentiation / protein phosphatase 2B binding / intracellular sodium ion homeostasis / regulation of stress fiber assembly / cellular response to acidic pH / sodium ion import across plasma membrane / cardiac muscle cell contraction / response to acidic pH / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / cellular response to antibiotic / regulation of focal adhesion assembly / cellular response to cold / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / positive regulation of the force of heart contraction / : / protein complex oligomerization / intercalated disc / monoatomic ion transport / response to muscle stretch / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / cellular response to epinephrine stimulus / potassium ion transmembrane transport / T-tubule / proton transmembrane transport / regulation of intracellular pH / stem cell differentiation / phospholipid binding / cellular response to insulin stimulus / cellular response to mechanical stimulus / calcium-dependent protein binding / cell migration / lamellipodium / positive regulation of cell growth / protein-macromolecule adaptor activity / basolateral plasma membrane / cellular response to hypoxia / molecular adaptor activity / calmodulin binding / apical plasma membrane / positive regulation of apoptotic process / membrane raft / focal adhesion / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sodium/hydrogen exchanger 1-like / Sodium/hydrogen exchanger, regulatory region / Regulatory region of Na+/H+ exchanger NHE binds to calmodulin / Na+/H+ exchanger / Cation/H+ exchanger, CPA1 family / Cation/H+ exchanger / Sodium/hydrogen exchanger, transmembrane
類似検索 - ドメイン・相同性
Sodium/hydrogen exchanger 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者McKay, R. / Wong, K. / Towle, K. / Fliegel, L.
引用ジャーナル: Biochim Biophys Acta Biomembr / 年: 2019
タイトル: Diverse residues of intracellular loop 5 of the Na+/H+exchanger modulate proton sensing, expression, activity and targeting.
著者: Wong, K.Y. / McKay, R. / Liu, Y. / Towle, K. / Elloumi, Y. / Li, X. / Quan, S. / Dutta, D. / Sykes, B.D. / Fliegel, L.
履歴
登録2017年11月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年6月5日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_nmr_software
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLY-LEU-THR-TRP-PHE-ILE-ASN-LYS-PHE-ARG-ILE-VAL-LYS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,6251
ポリマ－1,6251
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: Single synthetic peptide chain. No macromolecular assembly.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area1500 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド GLY-LEU-THR-TRP-PHE-ILE-ASN-LYS-PHE-ARG-ILE-VAL-LYS


分子量: 1624.988 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic peptide / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P19634*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic11D Proton
121isotropic12D NOESY
131isotropic12D HSQC
141isotropic12D TOCSY

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試料調製

詳細タイプ: micelle / 内容: 5 mM peptide, 90% H2O/10% D2O
詳細: 1663.03 g/mol 650 uL sample volume 5.4mg of peptide 440 mM SDS (i.e. 80x + 10%) 85.7mg of SDS delivered pH ~ 6 via paper dab check DSS 0.5 mM from stock
Label: SDS solvent / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 5 mM / 構成要素: peptide / Isotopic labeling: none
試料状態詳細: 1663.03 g/mol 650 uL sample volume 5.4mg of peptide 440 mM SDS (i.e. 80x + 10%) 85.7mg of SDS delivered pH ~ 6 via paper dab check DSS 0.5 mM from stock
イオン強度: 440 mM / Ionic strength err: 10 / Label: SDS / pH: 6 / PH err: 0.2 / 圧: 960 mbar / Pressure err: 20 / 温度: 300 K / Temperature err: 0.1

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian VNMRS / 製造業者: Varian / モデル: VNMRS / 磁場強度: 600 MHz / 詳細: HCN probe

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VnmrJ4.2Agilentcollection
NMRPipe8.9Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRViewJohnson, One Moon Scientificpeak picking
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 2 / 詳細: automatic
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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