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- PDB-6bfh: Structure of the kanamycin complex of aminoglycoside acetyltransf... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bfh
タイトルStructure of the kanamycin complex of aminoglycoside acetyltransferase AAC(6')-Im
要素Aminoglycoside acetyltransferase
キーワードTRANSFERASE / antibiotic resistance / aminoglycoside / acetyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


N-acyltransferase activity / response to antibiotic / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Acetyltransferase (GNAT) domain / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
KANAMYCIN A / Aminoglycoside acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Smith, C.A. / Vakulenko, S.B.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI057393 米国
引用ジャーナル: Microb Cell / 年: 2017
タイトル: Aminoglycoside resistance profile and structural architecture of the aminoglycoside acetyltransferase AAC(6')-Im.
著者: Smith, C.A. / Bhattacharya, M. / Toth, M. / Stewart, N.K. / Vakulenko, S.B.
履歴
登録2017年10月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22017年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aminoglycoside acetyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,1803
ポリマ－21,6041
非ポリマー5772
水1,76598
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)107.750, 107.750, 37.330
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Aminoglycoside acetyltransferase


分子量: 21603.604 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: aac(6')-Im / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q93ET8
#2: 化合物 ChemComp-KAN / KANAMYCIN A / カナマイシン


分子量: 484.499 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H36N4O11 / コメント: 抗生剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M MES pH 6.5, 12% PEG 20000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年12月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→34.7 Å / Num. obs: 18370 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.3 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 18.2
反射 シェル解像度: 1.95→2 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.743 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique obs: 1332 / CC1/2: 0.894 / % possible all: 98.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4QC6

4qc6


解像度: 1.95→25.881 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 20.72 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1943 942 5.14 %
Rwork0.1705 17395 -
obs0.1717 18337 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 96.61 Å2 / Biso mean: 38.6375 Å2 / Biso min: 20.08 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→25.881 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1502 0 39 98 1639
Biso mean--42.09 41.39 -
残基数----176
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081583
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9162140
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061228
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005271
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.932959
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.9501-2.05280.26771460.21524572603
2.0528-2.18140.21541390.189824492588
2.1814-2.34970.22521350.174724552590
2.3497-2.5860.21811330.178324832616
2.586-2.95970.20831400.180224572597
2.9597-3.72710.18631310.176125242655
3.7271-25.8830.16461180.151925702688
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.07030.51210.84522.7891-0.21172.8572-0.04770.1697-0.0282-0.47880.0654-0.2993-0.24590.258400.4211-0.1230.02080.3174-0.02510.363438.0862-23.4672-7.3792
21.10431.82880.34033.4747-1.24713.6009-0.09570.00790.15520.17370.1698-0.076-0.2923-0.0105-0.00010.3582-0.0889-0.00760.2702-0.04550.372133.4495-21.90550.8354
31.42490.72180.27383.642-0.55892.9004-0.0174-0.0870.057-0.28530.0768-0.00570.06740.04420.00020.2975-0.0274-0.00730.2432-0.01660.258331.0833-34.27810.3595
42.7915-0.1162-0.14692.06860.87050.8852-0.1390.29250.1109-0.1609-0.0172-0.0629-0.10380.195-0.00050.3435-0.0503-0.03190.2220.00990.250528.8042-39.0788-7.9315
51.78060.8042-0.67291.40180.91671.73590.03980.21070.1527-0.4778-0.03270.4671-0.0949-0.224-0.00070.4286-0.0179-0.06810.252-0.00370.302122.3709-37.099-8.3396
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 3 through 41 )A3 - 41
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 42 through 66 )A42 - 66
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 67 through 127 )A67 - 127
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 128 through 149 )A128 - 149
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 150 through 178 )A150 - 178

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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