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万見
- PDB-6bcm: Structure of a Self-inhibited N475A variant of the Venezuelan Equ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bcm
タイトルStructure of a Self-inhibited N475A variant of the Venezuelan Equine Encephalitis Virus (VEEV) nsP2 cysteine protease
要素Protease nsP2
キーワードVIRAL PROTEIN / alphavirus / nsP2 / nonstructural protein / cysteine protease / self-inhibited / N475A / S-adenosyl-L-methionine methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


ADP-ribose 1''-phosphate phosphatase / host cell filopodium / mRNA methyltransferase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide adenylyltransferase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / poly(A) RNA polymerase activity / mRNA modification / symbiont-mediated suppression of host mRNA transcription via inhibition of RNA polymerase II activity ...ADP-ribose 1''-phosphate phosphatase / host cell filopodium / mRNA methyltransferase activity / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide adenylyltransferase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / poly(A) RNA polymerase activity / mRNA modification / symbiont-mediated suppression of host mRNA transcription via inhibition of RNA polymerase II activity / 7-methylguanosine mRNA capping / cysteine-type peptidase activity / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / host cell cytoplasmic vesicle membrane / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / nucleoside-triphosphate phosphatase / methylation / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / RNA helicase activity / RNA helicase / symbiont-mediated suppression of host gene expression / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / GTP binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Alphavirus nsP2 protease domain / : / Alphavirus nsp2 protease (nsp2pro) domain / Alphavirus nsP2 protease domain superfamily / : / Peptidase family C9 / Tomato mosaic virus helicase, N-terminal domain / Alphavirus nsp2 protease (nsp2pro) domain profile. / : / Non-structural protein 3, zinc-binding domain ...Alphavirus nsP2 protease domain / : / Alphavirus nsp2 protease (nsp2pro) domain / Alphavirus nsP2 protease domain superfamily / : / Peptidase family C9 / Tomato mosaic virus helicase, N-terminal domain / Alphavirus nsp2 protease (nsp2pro) domain profile. / : / Non-structural protein 3, zinc-binding domain / Viral methyltransferase / Alphavirus-like methyltransferase (MT) domain / Alphavirus-like methyltransferase (MT) domain profile. / Tymovirus, RNA-dependent RNA polymerase / RNA dependent RNA polymerase / Viral superfamily 1 RNA helicase core domain / Cathepsin B; Chain A / Vaccinia Virus protein VP39 / (+) RNA virus helicase core domain / (+)RNA virus helicase core domain profile. / Non-structural protein 3, X-domain-like / Appr-1"-p processing enzyme / Macro domain / Macro domain profile. / Macro domain / Macro domain-like / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / DNA/RNA polymerase superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyprotein P1234 / Polyprotein P1234
類似検索 - 構成要素
生物種Venezuelan equine encephalitis virus (ベネズエラウマ脳炎ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Compton, J.R. / Legler, P.M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Defense Threat Reduction Agency (DTRA)CBCall4-CBM-05-2-0019 米国
Defense Threat Reduction Agency (DTRA)CB-SEED-SEED09-2-0061 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2017
タイトル: Mutation of Asn-475 in the Venezuelan Equine Encephalitis Virus nsP2 Cysteine Protease Leads to a Self-Inhibited State.
著者: Compton, J.R. / Mickey, M.J. / Hu, X. / Marugan, J.J. / Legler, P.M.
履歴
登録2017年10月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22018年1月17日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32018年4月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.42020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease nsP2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,5064
ポリマ－38,2991
非ポリマー2073
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area490 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area15210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.527, 45.528, 47.765
Angle α, β, γ (deg.)78.28, 65.31, 88.81
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Protease nsP2


分子量: 38298.770 Da / 分子数: 1 / 変異: N1012A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Venezuelan equine encephalitis virus (ベネズエラウマ脳炎ウイルス)
プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: A0A0M3T9D8, UniProt: P27282*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.65 % / 解説: Plate
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Bicine pH 8.5, 20% PEG 6000, 10% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: BRUKER IMUS MICROFOCUS / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: Bruker PHOTON II / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年4月25日 / 詳細: HELIOS MX
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.08→44.46 Å / Num. obs: 18603 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3.29 % / Biso Wilson estimate: 20.1 Å2 / Rsym value: 0.0808 / Net I/σ(I): 9.73
反射 シェル解像度: 2.08→2.18 Å / 冗長度: 2.56 % / Mean I/σ(I) obs: 3.01 / Num. unique obs: 2445 / Rsym value: 0.3371 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
SAINTデータ削減
SADABSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2HWK

2hwk


解像度: 2.1→44.46 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.316 / ESU R Free: 0.222 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24305 877 5.2 %RANDOM
Rwork0.19543 ---
obs0.19797 15941 90.58 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 22.945 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20.01 Å2-0.01 Å2
2---0.02 Å2-0.01 Å2
3---0.03 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.1→44.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2560 0 13 111 2684
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0192665
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.022559
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4271.9573613
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg3.62935877
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5325324
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.69222.833120
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.96915448
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.9591522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2402
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212981
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.010.02633
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4272.1311302
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.4212.131301
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1993.1921624
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.2013.1941625
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8472.3951363
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.8462.3951363
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.9283.4891990
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined4.61817.3843034
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other4.59317.3523020
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.241 36 -
Rwork0.189 714 -
obs--54.47 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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