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万見
- PDB-6b5j: TNNI3K complexed with a 4,6-diaminopyrimidine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6b5j
タイトルTNNI3K complexed with a 4,6-diaminopyrimidine
要素Serine/threonine-protein kinase TNNI3K
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / kinase / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


bundle of His cell to Purkinje myocyte communication / regulation of cardiac muscle contraction / regulation of cardiac conduction / regulation of heart rate / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding ...bundle of His cell to Purkinje myocyte communication / regulation of cardiac muscle contraction / regulation of cardiac conduction / regulation of heart rate / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ankyrin repeats (many copies) / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Ankyrin repeats (many copies) / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CV4 / Serine/threonine-protein kinase TNNI3K
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.97 Å
データ登録者Shewchuk, L.M. / Philp, J.
引用ジャーナル: J. Med. Chem. / 年: 2018
タイトル: 4,6-Diaminopyrimidines as Highly Preferred Troponin I-Interacting Kinase (TNNI3K) Inhibitors.
著者: Philp, J. / Lawhorn, B.G. / Graves, A.P. / Shewchuk, L. / Rivera, K.L. / Jolivette, L.J. / Holt, D.A. / Gatto, G.J. / Kallander, L.S.
履歴
登録2017年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase TNNI3K
B: Serine/threonine-protein kinase TNNI3K
C: Serine/threonine-protein kinase TNNI3K
D: Serine/threonine-protein kinase TNNI3K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,2478
ポリマ－139,5534
非ポリマー1,6944
水59433
1
A: Serine/threonine-protein kinase TNNI3K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3122
ポリマ－34,8881
非ポリマー4231
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Serine/threonine-protein kinase TNNI3K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3122
ポリマ－34,8881
非ポリマー4231
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Serine/threonine-protein kinase TNNI3K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3122
ポリマ－34,8881
非ポリマー4231
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Serine/threonine-protein kinase TNNI3K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3122
ポリマ－34,8881
非ポリマー4231
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)85.615, 108.193, 92.650
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.710, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12C
22D
13A
23B
14C
24D
15A
25B
35C
45D

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1112A440 - 614
2112B440 - 614
1122C440 - 614
2122D440 - 614
1132A642 - 730
2132B642 - 730
1144C642 - 730
2144D642 - 730

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(-0.999886, 0.013869, 0.005988), (0.013328, 0.996503, -0.082485), (-0.007111, -0.082396, -0.996574)45.746811, 0.65943, 9.21954
3given(-0.171459, 0.499887, 0.84895), (-0.510872, -0.781915, 0.357236), (0.842384, -0.372454, 0.389444)-11.66221, 119.830078, -5.26875
4given(0.126004, 0.402744, -0.906598), (0.547947, -0.790079, -0.274825), (-0.826969, -0.462139, -0.320235)-7.89244, 100.222847, 43.83633

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要素

#1: タンパク質
Serine/threonine-protein kinase TNNI3K / Cardiac ankyrin repeat kinase / Cardiac troponin I-interacting kinase / TNNI3-interacting kinase


分子量: 34888.363 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNNI3K, CARK / プラスミド: pFASTBAC / 発現宿主: Baculovirus (ウイルス)
参照: UniProt: Q59H18, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物
ChemComp-CV4 / N-methyl-3-[(6-{[4-(trifluoromethyl)phenyl]amino}pyrimidin-4-yl)amino]benzene-1-sulfonamide


分子量: 423.412 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H16F3N5O2S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.84 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 15% tascimate, 0.1M Hepes pH 7, 2% PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944 / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.97→92.45 Å / Num. obs: 34379 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 16.2
反射 シェル解像度: 2.97→3.04 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.57 / Num. unique obs: 1955 / % possible all: 79.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.97→92.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.897 / SU B: 33.171 / SU ML: 0.284 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.397 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2579 1717 5 %RANDOM
Rwork0.201 ---
obs0.2038 32607 98.08 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 160.58 Å2 / Biso mean: 59.083 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.27 Å2-0 Å20.46 Å2
2--3.1 Å20 Å2
3----1.89 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.97→92.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8135 0 116 33 8284
Biso mean--55.71 40.18 -
残基数----1044
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0198551
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.028010
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6541.96911624
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.064318412
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.18751055
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.16223.77366
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.216151384
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6171542
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.21282
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0219796
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021970
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A1514MEDIUM POSITIONAL0.040.5
11A942TIGHT THERMAL4.130.5
11A1514MEDIUM THERMAL3.912
21C1484MEDIUM POSITIONAL0.040.5
21C915TIGHT THERMAL4.890.5
21C1484MEDIUM THERMAL4.892
31A778MEDIUM POSITIONAL0.030.5
31A480TIGHT THERMAL3.010.5
31A778MEDIUM THERMAL3.352
41C1281MEDIUM POSITIONAL0.20.5
41C1281MEDIUM THERMAL3.822
51A29TIGHT THERMAL11.230.5
52B29TIGHT THERMAL11.010.5
53C29TIGHT THERMAL12.530.5
54D29TIGHT THERMAL7.150.5
LS精密化 シェル解像度: 2.967→3.044 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.381 86 -
Rwork0.288 1955 -
all-2041 -
obs--79.11 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.1113-0.76950.87790.5234-0.11480.4239-0.01230.2727-0.23320.03120.01830.0171-0.05690.0977-0.0060.04390.01720.01610.0508-0.00410.208746.46454.863-3.135
22.77390.60010.35640.40130.09340.2072-0.04-0.0843-0.22580.01770.0239-0.0032-0.05920.01150.01610.03190.00340.03250.0140.03950.1988-0.0454.9968.061
30.2410.05120.11151.62620.93932.48060.0617-0.0143-0.01880.1640.08270.0297-0.36540.182-0.14440.1542-0.03310.0520.046-0.03990.079125.46878.57827.561
40.27-0.01930.01191.9087-0.6711.37590.1001-0.0356-0.0929-0.31730.0260.0168-0.02140.0184-0.12610.1209-0.01290.00310.0389-0.02660.138220.21278.406-23.565
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A445 - 726
2X-RAY DIFFRACTION2B445 - 726
3X-RAY DIFFRACTION3C451 - 726
4X-RAY DIFFRACTION4D452 - 726

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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