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- PDB-6b57: tudor in complex with ligand -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6b57
タイトルtudor in complex with ligand
要素Tudor and KH domain-containing protein
キーワードPROTEIN BINDING / tudor domain / protein-binding / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


piP-body / pi-body / P granule organization / piRNA processing / male meiotic nuclear division / fertilization / P granule / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / spermatogenesis / mitochondrion / RNA binding
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / Tudor domain / Tudor domain profile. / KH domain / K Homology domain, type 1 / Tudor domain / Tudor domain ...: / : / : / : / Tudor domain / Tudor domain profile. / KH domain / K Homology domain, type 1 / Tudor domain / Tudor domain / Type-1 KH domain profile. / SNase-like, OB-fold superfamily / K Homology domain, type 1 superfamily / K Homology domain / K homology RNA-binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Tudor and KH domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Zhang, H. / Tempel, W. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Min, J. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Structural basis for arginine methylation-independent recognition of PIWIL1 by TDRD2.
著者: Zhang, H. / Liu, K. / Izumi, N. / Huang, H. / Ding, D. / Ni, Z. / Sidhu, S.S. / Chen, C. / Tomari, Y. / Min, J.
履歴
登録2017年9月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22017年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tudor and KH domain-containing protein
B: Tudor and KH domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,32536
ポリマ－51,3252
非ポリマー034
水1,910106
1
A: Tudor and KH domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,66316
ポリマ－25,6631
非ポリマー015
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Tudor and KH domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,66320
ポリマ－25,6631
非ポリマー019
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)47.070, 72.660, 130.700
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Tudor and KH domain-containing protein


分子量: 25662.568 Da / 分子数: 2 / 断片: Tudor domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y2W6
#2: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 34 / 由来タイプ: 合成
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.51 % / Mosaicity: 0 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% (w/v) PEG-3350, 0.2 M ammonium formate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN A200 / 検出器: CCD / 日付: 2017年1月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→65.35 Å / Num. obs: 34211 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 35.75 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.075 / Net I/σ(I): 15.2 / Num. measured all: 217894 / Scaling rejects: 0
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.93-1.985.20.8251170522300.6470.3870.9161.997.4
9.06-65.355.70.03522353910.9970.0160.03834.798.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
Aimless0.5.32データ削減
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 5j39

5j39


解像度: 1.93→65.35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.157 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.158 / SU Rfree Blow DPI: 0.139 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.234 1683 4.92 %
Rwork0.206 --
obs0.208 34210 99 %
原子変位パラメータBiso max: 115.34 Å2 / Biso mean: 45.66 Å2 / Biso min: 20.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.2704 Å20 Å20 Å2
2--4.5339 Å20 Å2
3----8.8043 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.28 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.93→65.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3131 0 34 106 3271
Biso mean--38.31 36.97 -
残基数----409
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1058SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes78HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes481HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3223HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion407SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3739SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3223HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4395HARMONIC21.08
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.58
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.41
LS精密化 シェル解像度: 1.93→1.99 Å / Total num. of bins used: 17
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 139 5.03 %
Rwork0.237 2626 -
all-2765 -
obs--93.53 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.26834.23653.98341.49240.50090.2120.007-0.6058-0.21020.43410.1456-0.11510.1892-0.1106-0.1526-0.00020.0055-0.02530.0913-0.046-0.156625.74115.2914-9.3087
202.08132.99035.3972-0.25823.5850.08590.22060.0783-0.20550.0177-0.4606-0.67330.0933-0.1036-0.05060.0220.09360.0769-0.0312-0.085517.59884.8318-26.5047
32.70170.4561.03040.0091.03772.9780.3204-0.5496-0.33360.4418-0.2118-0.14060.5121-0.3493-0.1085-0.0554-0.04680.0075-0.02610.055-0.078111.0449-3.0408-17.7834
400.3569-1.42453.1007-0.99221.81730.1039-0.1121-0.00630.153-0.01350.1053-0.30070.0153-0.0904-0.13560.00040.0278-0.0259-0.07-0.146924.465226.2672-16.5038
54.3425-1.02960.33042.42980.34861.33370.17660.2059-0.303-0.2735-0.32990.3273-0.1354-0.34640.1533-0.16350.06460.0042-0.017-0.0769-0.1346-2.09964.942-29.0506
62.02540.372-0.25723.25631.71013.48480.1159-0.39140.36630.4919-0.0570.3231-0.3168-0.4698-0.05890.05870.10010.1360.148-0.0988-0.13514.407530.0667-1.0078
73.6159-0.11420.14375.35243.55184.14240.2623-0.7215-0.48641.07290.1394-0.52610.9480.0379-0.40160.1042-0.0326-0.13410.02980.1697-0.122716.1677-7.7044-11.6617
81.19960.2843-0.51472.11320.00521.83330.030.05740.0495-0.03980.0563-0.0777-0.19980.0238-0.0863-0.1182-0.01610.03-0.0059-0.0309-0.079529.212826.384-24.8416
90.01465.12541.82780.3594-0.90580-0.0209-0.1292-0.13530.03720.02860.080.01380.0277-0.0078-0.1094-0.1499-0.0076-0.04150.0120.1532.5211-11.1137-21.0643
1000.0958-3.12465.33262.6556.15610.0324-0.0939-0.09590.0125-0.04390.3215-0.3949-0.16830.0115-0.08730.09690.09890.0171-0.03560.02317.810434.4526-13.9874
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|300 - A|307 }A300 - 307
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|299 - B|307 }B299 - 307
3X-RAY DIFFRACTION3{ A|308 - A|325 }A308 - 325
4X-RAY DIFFRACTION4{ B|308 - B|325 }B308 - 325
5X-RAY DIFFRACTION5{ A|326 - A|418 }A326 - 418
6X-RAY DIFFRACTION6{ B|326 - B|418 }B326 - 418
7X-RAY DIFFRACTION7{ A|419 - A|496 }A419 - 496
8X-RAY DIFFRACTION8{ B|419 - B|495 }B419 - 495
9X-RAY DIFFRACTION9{ A|510 - A|514 }A510 - 514
10X-RAY DIFFRACTION10{ B|511 - B|520 }B511 - 520

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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