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- PDB-6b3i: Annexin A13a -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6b3i
タイトルAnnexin A13a
要素Annexin
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / annexin
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / phosphatidylglycerol binding / exocytic vesicle / calcium-dependent phospholipid binding / positive regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / vesicle membrane / phosphatidylserine binding / cytoplasmic vesicle / basolateral plasma membrane / cell differentiation ...negative regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / phosphatidylglycerol binding / exocytic vesicle / calcium-dependent phospholipid binding / positive regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / vesicle membrane / phosphatidylserine binding / cytoplasmic vesicle / basolateral plasma membrane / cell differentiation / apical plasma membrane / membrane raft / calcium ion binding / extracellular space / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Annexin A13 / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Annexin A13 / Annexin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者McCulloch, K.M. / Iverson, T.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)P30DK058404 米国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2019
タイトル: An alternative N-terminal fold of the intestine-specific annexin A13a induces dimerization and regulates membrane-binding.
著者: McCulloch, K.M. / Yamakawa, I. / Shifrin Jr., D.A. / McConnell, R.E. / Foegeding, N.J. / Singh, P.K. / Mao, S. / Tyska, M.J. / Iverson, T.M.
履歴
登録2017年9月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年10月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年4月24日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author / entity
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _entity.formula_weight
改定 1.22019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Annexin
B: Annexin
C: Annexin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,8469
ポリマ－116,4743
非ポリマー3726
水1,18966
1
A: Annexin
B: Annexin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,8986
ポリマ－77,6492
非ポリマー2484
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4540 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area27780 Å2
手法PISA
2
C: Annexin
ヘテロ分子

C: Annexin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,8986
ポリマ－77,6492
非ポリマー2484
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area4350 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area27770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)190.623, 93.815, 94.858
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.02, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Annexin


分子量: 38824.645 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ANXA13 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6FHB6, UniProt: P27216*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.8 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100 mM NaAcetate, 40 mM 1,2-butanediol, 0.8% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 49419 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 66.83 Å2 / Net I/σ(I): 11.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1W3W

1w3w


解像度: 2.6→39.909 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 26.31
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2296 2485 5.03 %
Rwork0.1927 --
obs0.1946 49396 98.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→39.909 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7189 0 24 66 7279
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0027277
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.3489739
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.1534518
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0311091
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0011268
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5911-2.64090.32811240.28812491X-RAY DIFFRACTION94
2.6409-2.69480.31961340.27472614X-RAY DIFFRACTION99
2.6948-2.75340.3151230.26632594X-RAY DIFFRACTION99
2.7534-2.81740.33291410.26492585X-RAY DIFFRACTION99
2.8174-2.88790.28381380.24852635X-RAY DIFFRACTION99
2.8879-2.96590.31351570.24622579X-RAY DIFFRACTION99
2.9659-3.05320.29741390.23992616X-RAY DIFFRACTION99
3.0532-3.15170.27441320.24562603X-RAY DIFFRACTION99
3.1517-3.26430.3041370.25392623X-RAY DIFFRACTION99
3.2643-3.39490.31921330.24432632X-RAY DIFFRACTION99
3.3949-3.54930.31131500.24162597X-RAY DIFFRACTION99
3.5493-3.73630.24991420.20442614X-RAY DIFFRACTION100
3.7363-3.97020.24821570.18652612X-RAY DIFFRACTION99
3.9702-4.27640.18511150.1612676X-RAY DIFFRACTION100
4.2764-4.70620.17441390.15012626X-RAY DIFFRACTION99
4.7062-5.38570.19521480.16762640X-RAY DIFFRACTION100
5.3857-6.780.20161310.18632672X-RAY DIFFRACTION100
6.78-39.91360.16071450.14322502X-RAY DIFFRACTION92
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 30.3696 Å / Origin y: -11.7995 Å / Origin z: -5.4042 Å
111213212223313233
T0.3872 Å20.0258 Å2-0.0339 Å2-0.42 Å2-0.0071 Å2--0.4163 Å2
L0.2492 °2-0.2288 °2-0.3117 °2-0.2574 °20.1147 °2--0.3776 °2
S0.0166 Å °0.0021 Å °0.0979 Å °0.0111 Å °0.0096 Å °-0.0652 Å °0.1264 Å °0.0085 Å °-0.0015 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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