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- PDB-6b2w: C. Jejuni C315S Agmatine Deiminase with Substrate Bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6b2w
タイトルC. Jejuni C315S Agmatine Deiminase with Substrate Bound
要素Putative peptidyl-arginine deiminase family protein
キーワードHYDROLASE / polyamine biosynthesis / agmatine iminohydrolase / putrescine / N-carbamoylputrescine
機能・相同性
機能・相同性情報


putrescine biosynthetic process / protein-arginine deiminase activity
類似検索 - 分子機能
Peptidyl-arginine deiminase, Porphyromonas-type / Porphyromonas-type peptidyl-arginine deiminase / L-arginine/glycine Amidinotransferase; Chain A / 5-stranded Propeller / L-arginine/glycine Amidinotransferase; Chain A / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
AGMATINE / : / Peptidyl-arginine deiminase family protein
類似検索 - 構成要素
生物種Campylobacter jejuni subsp. jejuni serotype O:2 (カンピロバクター)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Shek, R. / Hicks, K.A. / French, J.B.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM124898 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2017
タイトル: Structural and Functional Basis for Targeting Campylobacter jejuni Agmatine Deiminase To Overcome Antibiotic Resistance.
著者: Shek, R. / Dattmore, D.A. / Stives, D.P. / Jackson, A.L. / Chatfield, C.H. / Hicks, K.A. / French, J.B.
履歴
登録2017年9月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月3日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.22018年1月17日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative peptidyl-arginine deiminase family protein
B: Putative peptidyl-arginine deiminase family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,3296
ポリマ－77,9912
非ポリマー3394
水6,864381
1
A: Putative peptidyl-arginine deiminase family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1653
ポリマ－38,9951
非ポリマー1692
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Putative peptidyl-arginine deiminase family protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1653
ポリマ－38,9951
非ポリマー1692
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.528, 80.884, 85.626
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.260, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Putative peptidyl-arginine deiminase family protein


分子量: 38995.363 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Campylobacter jejuni subsp. jejuni serotype O:2 (strain ATCC 700819 / NCTC 11168) (カンピロバクター)
株: ATCC 700819 / NCTC 11168 / 遺伝子: Cj0949c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q0P9V0
#2: 化合物 ChemComp-AG2 / AGMATINE / (4-AMINOBUTYL)GUANIDINE / アグマチン


分子量: 130.191 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H14N4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 381 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.98 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.2 M potassium chloride 20% PEG 3350 pH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2016年12月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→85.27 Å / Num. obs: 25689 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.6 % / CC1/2: 0.982 / Rmerge(I) obs: 0.169 / Rpim(I) all: 0.103 / Rrim(I) all: 0.198 / Net I/σ(I): 11.1 / Num. measured all: 93595 / Scaling rejects: 94
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible all
2.5-2.630.8728700.4520.5871.05399.7
9.01-85.273.60.0345790.9990.0210.0499.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
Aimless0.5.23データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 6B10

6b10


解像度: 2.5→47.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.872 / SU B: 12.621 / SU ML: 0.263 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.334 / ESU R Free: 0.331
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2648 1170 4.6 %RANDOM
Rwork0.1976 ---
obs0.2004 24503 99.64 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 60.18 Å2 / Biso mean: 31.215 Å2 / Biso min: 12.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.59 Å2-0 Å20.71 Å2
2---2.29 Å2-0 Å2
3---0.56 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→47.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5479 0 20 384 5883
Biso mean--41.71 29.33 -
残基数----666
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0195657
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025393
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9351.9537622
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.6983.00312451
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7395672
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.5225.27296
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.117151052
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.5821522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0580.2811
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.026394
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021340
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.565 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.373 88 -
Rwork0.312 1782 -
all-1870 -
obs--99.73 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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