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- PDB-6asy: BiP-ATP2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6asy
タイトルBiP-ATP2
要素78 kDa glucose-regulated protein
キーワードCHAPERONE / Hsp70s
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of ATF6-mediated unfolded protein response / regulation of PERK-mediated unfolded protein response / regulation of protein folding in endoplasmic reticulum / cerebellum structural organization / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperones / ATF6B (ATF6-beta) activates chaperones / maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum / IRE1alpha activates chaperones / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes / regulation of IRE1-mediated unfolded protein response ...regulation of ATF6-mediated unfolded protein response / regulation of PERK-mediated unfolded protein response / regulation of protein folding in endoplasmic reticulum / cerebellum structural organization / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperones / ATF6B (ATF6-beta) activates chaperones / maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum / IRE1alpha activates chaperones / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes / regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / endoplasmic reticulum chaperone complex / negative regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / PERK regulates gene expression / protein folding in endoplasmic reticulum / cerebellar Purkinje cell layer development / misfolded protein binding / post-translational protein targeting to membrane, translocation / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / ER overload response / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / : / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / negative regulation of protein-containing complex assembly / endoplasmic reticulum unfolded protein response / cellular response to glucose starvation / ERAD pathway / heat shock protein binding / positive regulation of protein ubiquitination / substantia nigra development / protein folding chaperone / cellular response to interleukin-4 / response to endoplasmic reticulum stress / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / melanosome / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / ribosome binding / protein refolding / midbody / positive regulation of cell migration / cadherin binding / endoplasmic reticulum lumen / protein domain specific binding / focal adhesion / intracellular membrane-bounded organelle / ubiquitin protein ligase binding / calcium ion binding / endoplasmic reticulum membrane / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / cell surface / endoplasmic reticulum / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / extracellular exosome / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Endoplasmic reticulum chaperone BIP, nucleotide-binding domain / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily ...Endoplasmic reticulum chaperone BIP, nucleotide-binding domain / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #10 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Substrate Binding Domain Of DNAk; Chain A, domain 1 / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Endoplasmic reticulum chaperone BiP
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Liu, Q. / Yang, J. / Zong, Y. / Columbus, L. / Zhou, L.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM098592 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM109193 米国
American Heart Association17GRNT33660506 米国
Virginia Commonwealth UniversityBlick Scholar Award 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Conformation transitions of the polypeptide-binding pocket support an active substrate release from Hsp70s.
著者: Yang, J. / Zong, Y. / Su, J. / Li, H. / Zhu, H. / Columbus, L. / Zhou, L. / Liu, Q.
履歴
登録2017年8月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 78 kDa glucose-regulated protein
B: 78 kDa glucose-regulated protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,94530
ポリマ－134,4762
非ポリマー3,46928
水21,7801209
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8070 Å2
ΔGint-159 kcal/mol
Surface area53750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.829, 75.752, 78.791
Angle α, β, γ (deg.)62.05, 62.23, 73.42
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 78 kDa glucose-regulated protein / GRP-78 / Endoplasmic reticulum lumenal Ca(2+)-binding protein grp78 / Heat shock 70 kDa protein 5 / ...GRP-78 / Endoplasmic reticulum lumenal Ca(2+)-binding protein grp78 / Heat shock 70 kDa protein 5 / Immunoglobulin heavy chain-binding protein / BiP


分子量: 67237.977 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 25-633 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPA5, GRP78 / プラスミド: pET28 / 詳細 (発現宿主): Kan resistant
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P11021

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非ポリマー , 5種, 1237分子

#2: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.16 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 18-22% PEG 1000, 0.1 M phosphate citrate (pH 4.2-7.0), and 0.2 M Li2SO4
PH範囲: 4.2 - 7.0 / Temp details: incubator

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4C / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. obs: 113887 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 29.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.85→39.087 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.04 / 位相誤差: 18.72
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1892 5717 5.02 %
Rwork0.1585 --
obs0.16 113887 97.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→39.087 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9418 0 200 1209 10827
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0099921
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.20213434
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.9213784
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0521518
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051744
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8492-1.87020.24951670.21613287X-RAY DIFFRACTION90
1.8702-1.89220.25341990.21463596X-RAY DIFFRACTION96
1.8922-1.91520.22841870.19973553X-RAY DIFFRACTION97
1.9152-1.93950.21311760.17933610X-RAY DIFFRACTION97
1.9395-1.9650.22191910.16963539X-RAY DIFFRACTION97
1.965-1.99190.20512050.17063609X-RAY DIFFRACTION97
1.9919-2.02040.23941670.1683576X-RAY DIFFRACTION97
2.0204-2.05050.21372010.17173554X-RAY DIFFRACTION96
2.0505-2.08260.20962030.16063539X-RAY DIFFRACTION98
2.0826-2.11670.19651970.15733619X-RAY DIFFRACTION97
2.1167-2.15320.20012260.16843595X-RAY DIFFRACTION97
2.1532-2.19240.22132010.16233531X-RAY DIFFRACTION98
2.1924-2.23450.19771970.16093607X-RAY DIFFRACTION97
2.2345-2.28010.19411720.16183649X-RAY DIFFRACTION97
2.2801-2.32970.21052000.16013584X-RAY DIFFRACTION98
2.3297-2.38390.181820.16213627X-RAY DIFFRACTION98
2.3839-2.44350.22551860.16783644X-RAY DIFFRACTION98
2.4435-2.50960.20691610.16673597X-RAY DIFFRACTION98
2.5096-2.58340.2031970.16553627X-RAY DIFFRACTION98
2.5834-2.66680.21382000.17023649X-RAY DIFFRACTION98
2.6668-2.7620.20021730.17063646X-RAY DIFFRACTION98
2.762-2.87260.19072100.16643599X-RAY DIFFRACTION99
2.8726-3.00330.18741960.16363633X-RAY DIFFRACTION99
3.0033-3.16160.22791850.16673703X-RAY DIFFRACTION99
3.1616-3.35950.17891710.16093640X-RAY DIFFRACTION99
3.3595-3.61880.17521870.14673700X-RAY DIFFRACTION99
3.6188-3.98260.15032040.13723663X-RAY DIFFRACTION99
3.9826-4.55820.15532030.12573613X-RAY DIFFRACTION99
4.5582-5.73990.15691890.1423713X-RAY DIFFRACTION99
5.7399-39.09610.16681840.16183668X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 18.1206 Å / Origin y: 12.5049 Å / Origin z: 4.8823 Å
111213212223313233
T0.0956 Å20.0076 Å20.0001 Å2-0.0925 Å20.0005 Å2--0.0958 Å2
L0.0835 °20.056 °2-0.0132 °2-0.0657 °2-0.0068 °2--0.0449 °2
S-0.0058 Å °-0.0089 Å °-0.0012 Å °-0.0089 Å °0.0024 Å °-0.0024 Å °0.0076 Å °0.0057 Å °0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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