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- PDB-6asm: E. coli phosphoenolpyruvate carboxykinase G209S K212C mutant boun... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6asm
タイトルE. coli phosphoenolpyruvate carboxykinase G209S K212C mutant bound to thiosulfate
要素Phosphoenolpyruvate carboxykinase (ATP)
キーワードLYASE / Nonnative ligand
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoenolpyruvate carboxykinase (ATP) / phosphoenolpyruvate carboxykinase (ATP) activity / gluconeogenesis / calcium ion binding / magnesium ion binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoenolpyruvate carboxykinase, ATP-utilising / Phosphoenolpyruvate carboxykinase (ATP), conserved site / Phosphoenolpyruvate carboxykinase / Phosphoenolpyruvate carboxykinase (ATP) signature. / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 2 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase, domain 2 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 1 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase, domain 1 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 - #20 / Phosphoenolpyruvate carboxykinase, C-terminal ...Phosphoenolpyruvate carboxykinase, ATP-utilising / Phosphoenolpyruvate carboxykinase (ATP), conserved site / Phosphoenolpyruvate carboxykinase / Phosphoenolpyruvate carboxykinase (ATP) signature. / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 2 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase, domain 2 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 1 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase, domain 1 / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 - #20 / Phosphoenolpyruvate carboxykinase, C-terminal / Phosphoenolpyruvate carboxykinase, N-terminal / Phosphoenolpyruvate Carboxykinase; domain 3 / Beta Complex / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / : / THIOSULFATE / XENON / Phosphoenolpyruvate carboxykinase (ATP)
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Tang, H.Y.H. / Shin, D.S. / Tainer, J.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
Department of Energy (DOE, United States)ARPA-E REMOTE 米国
Department of Energy (DOE, United States)Integrated Diffraction Analysis Technologies 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2018
タイトル: Structural Control of Nonnative Ligand Binding in Engineered Mutants of Phosphoenolpyruvate Carboxykinase.
著者: Tang, H.Y.H. / Shin, D.S. / Hura, G.L. / Yang, Y. / Hu, X. / Lightstone, F.C. / McGee, M.D. / Padgett, H.S. / Yannone, S.M. / Tainer, J.A.
履歴
登録2017年8月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年11月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22019年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title
改定 1.32019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphoenolpyruvate carboxykinase (ATP)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,5817
ポリマ－60,5421
非ポリマー1,0396
水8,233457
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)125.706, 94.080, 46.596
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.40, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-990-

HOH

21A-1067-

HOH

31A-1182-

HOH

41A-1188-

HOH

51A-1243-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Phosphoenolpyruvate carboxykinase (ATP) / PEPCK


分子量: 60542.059 Da / 分子数: 1 / 変異: G209S, K212C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: pckA, pck, b3403, JW3366 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P22259, phosphoenolpyruvate carboxykinase (ATP)

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非ポリマー , 7種, 463分子

#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 化合物 ChemComp-XE / XENON / キセノン


分子量: 131.293 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Xe
#6: 化合物 ChemComp-BTB / 2-[BIS-(2-HYDROXY-ETHYL)-AMINO]-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / BIS-TRIS BUFFER / ビストリス


分子量: 209.240 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H19NO5 / コメント: pH緩衝剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-THJ / THIOSULFATE


分子量: 112.128 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: O3S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 457 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20% PEG 3350, 0.1 M Bis-Tris pH 5.5, 0.4 M sodium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 12.3.1 / 波長: 1.008 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年5月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.008 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→47.04 Å / Num. obs: 145769 / % possible obs: 94.7 % / 冗長度: 2.02 % / Net I/σ(I): 9.45

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化解像度: 1.55→47.04 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1881 3831 2.63 %
Rwork0.1698 --
obs0.1702 145677 94.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→47.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4025 0 53 457 4535
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0134221
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0895746
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.6622461
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06639
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007741
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5503-1.56990.3684910.37843284X-RAY DIFFRACTION60
1.5699-1.59060.36381090.35644067X-RAY DIFFRACTION74
1.5906-1.61240.35241180.34254430X-RAY DIFFRACTION79
1.6124-1.63540.37091190.32364679X-RAY DIFFRACTION85
1.6354-1.65980.2471430.30355127X-RAY DIFFRACTION92
1.6598-1.68580.28781480.29285257X-RAY DIFFRACTION95
1.6858-1.71340.26741500.27865406X-RAY DIFFRACTION97
1.7134-1.74290.33871510.27115530X-RAY DIFFRACTION99
1.7429-1.77460.28621490.25265460X-RAY DIFFRACTION99
1.7746-1.80880.26861480.24065484X-RAY DIFFRACTION99
1.8088-1.84570.20081500.21925548X-RAY DIFFRACTION99
1.8457-1.88580.2481480.20525452X-RAY DIFFRACTION99
1.8858-1.92970.19181480.19355540X-RAY DIFFRACTION99
1.9297-1.9780.16781460.17915504X-RAY DIFFRACTION99
1.978-2.03140.1831500.17225497X-RAY DIFFRACTION99
2.0314-2.09120.20361500.16115500X-RAY DIFFRACTION99
2.0912-2.15870.16991440.15325495X-RAY DIFFRACTION99
2.1587-2.23590.19091480.14515550X-RAY DIFFRACTION99
2.2359-2.32540.17461510.14285428X-RAY DIFFRACTION99
2.3254-2.43120.1841470.14225494X-RAY DIFFRACTION99
2.4312-2.55940.17621490.14175492X-RAY DIFFRACTION99
2.5594-2.71970.20431470.14035485X-RAY DIFFRACTION99
2.7197-2.92970.14351470.13855441X-RAY DIFFRACTION98
2.9297-3.22440.14051430.13615440X-RAY DIFFRACTION98
3.2244-3.69090.14981470.13375401X-RAY DIFFRACTION98
3.6909-4.64940.13381450.12885417X-RAY DIFFRACTION97
4.6494-47.06160.19091450.17675438X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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