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- PDB-6ap1: Vps4p-Vta1p complex with peptide binding to the central pore of Vps4p -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ap1
タイトルVps4p-Vta1p complex with peptide binding to the central pore of Vps4p
要素
  • (Vacuolar protein sorting-associated protein ...) x 2
  • ACE-ASP-GLU-ILE-VAL-ASN-LYS-VAL-LEU-NH2
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Vps4 / ESCRT / Vta1 / AAA ATPase
機能・相同性
機能・相同性情報


ESCRT IV complex / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / intralumenal vesicle formation / Macroautophagy / protein retention in Golgi apparatus / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / ESCRT III complex / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway ...ESCRT IV complex / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / intralumenal vesicle formation / Macroautophagy / protein retention in Golgi apparatus / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / ESCRT III complex / endosome transport via multivesicular body sorting pathway / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / ATP export / sterol metabolic process / nuclear membrane reassembly / midbody abscission / multivesicular body sorting pathway / vacuole organization / plasma membrane repair / membrane fission / late endosome to vacuole transport / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body assembly / reticulophagy / lipid transport / endosomal transport / nucleus organization / ATPase complex / ATPase activator activity / autophagosome maturation / nuclear pore / multivesicular body / macroautophagy / autophagy / protein transport / protein-macromolecule adaptor activity / midbody / endosome / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Type VI secretion system effector Hcp / Hcp1-like superfamily / Type VI secretion system effector, Hcp / Vta1/Callose synthase, N-terminal domain superfamily / Vta1/callose synthase, N-terminal / Vta1, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein Vta1-like / Vta1 like / Vta1 C-terminal domain ...: / Type VI secretion system effector Hcp / Hcp1-like superfamily / Type VI secretion system effector, Hcp / Vta1/Callose synthase, N-terminal domain superfamily / Vta1/callose synthase, N-terminal / Vta1, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein Vta1-like / Vta1 like / Vta1 C-terminal domain / Vacuolar protein sorting-associated protein 4, MIT domain / MIT (microtubule interacting and transport) domain / MIT domain superfamily / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / Snf7 family / Snf7 / : / Immunoglobulin FC, subunit C / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / DOA4-independent degradation protein 4 / Vacuolar protein sorting-associated protein 4 / Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1 / Protein hcp1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Han, H. / Monroe, N. / Shen, P. / Sundquist, W.I. / Hill, C.P.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: The AAA ATPase Vps4 binds ESCRT-III substrates through a repeating array of dipeptide-binding pockets.
著者: Han Han / Nicole Monroe / Wesley I Sundquist / Peter S Shen / Christopher P Hill /
要旨: The hexameric AAA ATPase Vps4 drives membrane fission by remodeling and disassembling ESCRT-III filaments. Building upon our earlier 4.3 Å resolution cryo-EM structure (Monroe et al., 2017), we now ...The hexameric AAA ATPase Vps4 drives membrane fission by remodeling and disassembling ESCRT-III filaments. Building upon our earlier 4.3 Å resolution cryo-EM structure (Monroe et al., 2017), we now report a 3.2 Å structure of Vps4 bound to an ESCRT-III peptide substrate. The new structure reveals that the peptide approximates a β-strand conformation whose helical symmetry matches that of the five Vps4 subunits it contacts directly. Adjacent Vps4 subunits make equivalent interactions with successive substrate dipeptides through two distinct classes of side chain binding pockets formed primarily by Vps4 pore loop 1. These pockets accommodate a wide range of residues, while main chain hydrogen bonds may help dictate substrate-binding orientation. The structure supports a 'conveyor belt' model of translocation in which ATP binding allows a Vps4 subunit to join the growing end of the helix and engage the substrate, while hydrolysis and release promotes helix disassembly and substrate release at the lagging end.
履歴
登録2017年8月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年12月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年7月18日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: em_sample_support / Item: _em_sample_support.grid_type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8887
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 4,Protein hcp1
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 4,Protein hcp1
C: Vacuolar protein sorting-associated protein 4,Protein hcp1
D: Vacuolar protein sorting-associated protein 4,Protein hcp1
E: Vacuolar protein sorting-associated protein 4,Protein hcp1
G: ACE-ASP-GLU-ILE-VAL-ASN-LYS-VAL-LEU-NH2
F: Vacuolar protein sorting-associated protein 4,Protein hcp1
H: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1
I: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1
J: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1
K: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1
L: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1
M: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1
N: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1
O: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1
P: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1
Q: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1
R: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1
S: Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)786,31231
ポリマ－783,88019
非ポリマー2,43112
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area44080 Å2
ΔGint-230 kcal/mol
Surface area107790 Å2

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要素

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Vacuolar protein sorting-associated protein ... , 2種, 18分子 ABCDEFHIJKLMNOPQRS

#1: タンパク質
Vacuolar protein sorting-associated protein 4,Protein hcp1 / DOA4-independent degradation protein 6 / Protein END13 / Vacuolar protein-targeting protein 10


分子量: 55768.402 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母), (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (strain ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 ...由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母), (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (strain ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1) (緑膿菌)
株: ATCC 204508 / S288c, ATCC 15692 / DSM 22644 / CIP 104116 / JCM 14847 / LMG 12228 / 1C / PRS 101 / PAO1
遺伝子: VPS4, CSC1, DID6, END13, GRD13, VPL4, VPT10, YPR173C, P9705.10, hcp1, PA0085
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: P52917, UniProt: Q9I747
#3: タンパク質
Vacuolar protein sorting-associated protein VTA1 / VPS20-associated protein 1


分子量: 37359.660 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: VTA1, YLR181C
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q06263

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 G

#2: タンパク質・ペプチド ACE-ASP-GLU-ILE-VAL-ASN-LYS-VAL-LEU-NH2


分子量: 954.122 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P36108*PLUS

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非ポリマー , 3種, 12分子

#4: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#5: 化合物 ChemComp-BEF / BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION


分子量: 66.007 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: BeF3
#6: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Vps4-Vta1 complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 80 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影平均露光時間: 0.25 sec. / 電子線照射量: 1.55 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.11.1_2575: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2SerialEM画像取得
13RELION1.4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 82225 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.01812700
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.53317171
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.9427740
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0781949
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.012197

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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