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- PDB-6ap0: Crystal structure of human FLASH N-terminal domain C54S/C83A (Cry... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ap0
タイトルCrystal structure of human FLASH N-terminal domain C54S/C83A (Crystal form 2)
要素CASP8-associated protein 2
キーワードGENE REGULATION / coiled-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


Fas signaling pathway / SUMO polymer binding / peptidase activator activity involved in apoptotic process / death receptor binding / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / SUMOylation of transcription cofactors / apoptotic signaling pathway / PML body / cellular response to mechanical stimulus ...Fas signaling pathway / SUMO polymer binding / peptidase activator activity involved in apoptotic process / death receptor binding / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / SUMOylation of transcription cofactors / apoptotic signaling pathway / PML body / cellular response to mechanical stimulus / transcription corepressor activity / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / cell cycle / signal transduction / mitochondrion / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CASP8-associated protein 2 / : / Myb-like DNA-binding domain / Homeobox-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
CASP8-associated protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.581 Å
データ登録者Aik, W.S. / Tong, L.
引用ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2017
タイトル: The N-terminal domains of FLASH and Lsm11 form a 2:1 heterotrimer for histone pre-mRNA 3'-end processing.
著者: Aik, W.S. / Lin, M.H. / Tan, D. / Tripathy, A. / Marzluff, W.F. / Dominski, Z. / Chou, C.Y. / Tong, L.
履歴
登録2017年8月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: CASP8-associated protein 2
A: CASP8-associated protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6682
ポリマ－22,6682
非ポリマー00
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4280 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area12660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.478, 44.346, 68.433
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.65, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 CASP8-associated protein 2 / FLICE-associated huge protein


分子量: 11333.769 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 51-137 / 変異: C54S, C83A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASP8AP2, FLASH, KIAA1315, RIP25 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UKL3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.44 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM sodium formate, 15% (w/v) PEG 3350, 3% (v/v) 1,6-hexanediol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2016年3月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.58→36.216 Å / Num. obs: 11542 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.8 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 13.42
反射 シェル解像度: 2.58→2.74 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.467 / Mean I/σ(I) obs: 3.82 / Num. unique obs: 1848 / CC1/2: 0.898 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6ANO

6ano


解像度: 2.581→36.216 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2487 575 4.98 %
Rwork0.2138 --
obs0.2156 11536 99.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.581→36.216 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1389 0 0 10 1399
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031412
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5341890
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.973562
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.021216
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002244
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5808-2.84050.34261440.27992699X-RAY DIFFRACTION99
2.8405-3.25130.27181470.26592776X-RAY DIFFRACTION100
3.2513-4.09530.28281420.19982738X-RAY DIFFRACTION100
4.0953-36.21970.18891420.18692748X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9372.513-1.78529.0412-6.22625.431-0.19730.032-0.0713-0.6055-0.092-0.24420.19080.14490.26730.27740.0494-0.030.42830.0050.4468126.617113.9151142.616
27.4551-0.406-1.4747.05264.1454.4350.3723-0.2417-0.6144-0.39450.2448-0.3692-0.22562.2772-0.55491.02050.0486-0.05620.9769-0.33040.7829137.775351.954111.0051
30.25921.3287-0.9266.1801-5.33724.3818-0.08250.2767-0.07270.53870.3368-0.0222-0.1672-0.4085-0.35660.4312-0.040.04780.3879-0.00620.3498120.24774.7849149.0035
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 52 through 139 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 56 through 67 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 68 through 140 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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