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- PDB-6amb: Crystal Structure of the Afadin RA1 domain in complex with HRAS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6amb
タイトルCrystal Structure of the Afadin RA1 domain in complex with HRAS
要素
  • Afadin
  • GTPase HRas
キーワードSIGNALING PROTEIN / GTPase / adhesion / RA domain / RBD domain
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / radial glial cell differentiation / adherens junction maintenance / establishment of protein localization to plasma membrane / protein localization to cell junction / Adherens junctions interactions / pore complex assembly / neuroepithelial cell differentiation / telencephalon development / cell-cell adhesion mediated by cadherin ...regulation of oligodendrocyte progenitor proliferation / radial glial cell differentiation / adherens junction maintenance / establishment of protein localization to plasma membrane / protein localization to cell junction / Adherens junctions interactions / pore complex assembly / neuroepithelial cell differentiation / telencephalon development / cell-cell adhesion mediated by cadherin / phospholipase C activator activity / GTPase complex / brain morphogenesis / oncogene-induced cell senescence / positive regulation of miRNA metabolic process / positive regulation of ruffle assembly / T-helper 1 type immune response / apical junction complex / positive regulation of wound healing / defense response to protozoan / pore complex / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / regulation of postsynapse assembly / homeostasis of number of cells / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / positive regulation of protein targeting to membrane / Signalling to RAS / adipose tissue development / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Erythropoietin activates RAS / Signaling by FGFR4 in disease / SHC-mediated cascade:FGFR1 / cell adhesion molecule binding / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / protein-membrane adaptor activity / Signaling by FGFR3 in disease / p38MAPK events / FRS-mediated FGFR1 signaling / Tie2 Signaling / presynaptic active zone membrane / Signaling by FGFR2 in disease / EPHB-mediated forward signaling / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / myelination / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / Signaling by FGFR1 in disease / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / intrinsic apoptotic signaling pathway / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / VEGFR2 mediated cell proliferation / animal organ morphogenesis / positive regulation of epithelial cell proliferation / small monomeric GTPase / adherens junction / regulation of actin cytoskeleton organization / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / RAF activation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / cellular response to gamma radiation / Signaling by SCF-KIT / Constitutive Signaling by EGFRvIII / MAP2K and MAPK activation / postsynaptic density membrane / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / cerebral cortex development
類似検索 - 分子機能
: / Afadin, cargo binding domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras-associating (RA) domain ...: / Afadin, cargo binding domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras-associating (RA) domain / Forkhead associated domain / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Small GTPase, Ras-type / Small GTPase Ras domain profile. / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / PDZ superfamily / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GTPase HRas / Afadin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Smith, M.J. / Ishiyama, N. / Ikura, M.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Evolution of AF6-RAS association and its implications in mixed-lineage leukemia.
著者: Smith, M.J. / Ottoni, E. / Ishiyama, N. / Goudreault, M. / Haman, A. / Meyer, C. / Tucholska, M. / Gasmi-Seabrook, G. / Menezes, S. / Laister, R.C. / Minden, M.D. / Marschalek, R. / Gingras, ...著者: Smith, M.J. / Ottoni, E. / Ishiyama, N. / Goudreault, M. / Haman, A. / Meyer, C. / Tucholska, M. / Gasmi-Seabrook, G. / Menezes, S. / Laister, R.C. / Minden, M.D. / Marschalek, R. / Gingras, A.C. / Hoang, T. / Ikura, M.
履歴
登録2017年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTPase HRas
B: Afadin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,4624
ポリマ－30,9162
非ポリマー5472
水18010
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry, immunoprecipitation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1750 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area12970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.239, 57.152, 73.329
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 GTPase HRas / H-Ras-1 / Ha-Ras / Transforming protein p21 / c-H-ras / p21ras


分子量: 19386.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HRAS, HRAS1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P01112
#2: タンパク質 Afadin / Afadin adherens junction formation factor / Protein Af-6


分子量: 11529.033 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Afdn, Af6, Mllt4 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9QZQ1
#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 24.76 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.9 / 詳細: PEG3350, K2HPO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97929 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97929 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 7437 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.097 / Rpim(I) all: 0.041 / Rrim(I) all: 0.106 / Χ2: 0.993 / Net I/σ(I): 8.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.5-2.546.20.5573580.8530.2410.6090.756100
2.54-2.596.90.5563660.9010.2280.6020.82999.7
2.59-2.647.10.4793480.930.1930.5170.819100
2.64-2.697.10.4423810.9170.1760.4760.889100
2.69-2.757.10.4583620.9150.1850.4950.894100
2.75-2.827.10.3553680.9270.1430.3830.9100
2.82-2.897.10.2863590.9510.1150.3081.011100
2.89-2.967.10.2523580.960.1020.2721.074100
2.96-3.0570.2083670.9860.0840.2251.035100
3.05-3.1570.1633630.9880.0660.1771.109100
3.15-3.2670.1483700.9890.060.161.057100
3.26-3.3970.1353680.9890.0550.1461.147100
3.39-3.5570.1153670.9910.0470.1241.2100
3.55-3.7370.13740.9940.0410.1081.099100
3.73-3.976.90.0833660.9950.0340.091.078100
3.97-4.276.90.0763730.9960.0310.0820.993100
4.27-4.76.80.0673850.9970.0280.0730.963100
4.7-5.386.60.0673870.9970.0280.0730.974100
5.38-6.786.40.0683900.9960.0290.0740.961100
6.78-505.90.0694270.9960.0310.0761.02798.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
PHENIX1.10.1_2155精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3DDC

3ddc


解像度: 2.5→40.301 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 28.51
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2655 725 10.03 %
Rwork0.2184 --
obs0.2232 7226 97.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 110.91 Å2 / Biso mean: 54.2805 Å2 / Biso min: 27.18 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→40.301 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1967 0 33 10 2010
Biso mean--38.51 45.2 -
残基数----249
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022037
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5222758
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041311
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003351
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.4411223
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4991-2.6920.33381340.23831200133493
2.692-2.96290.40711420.25741255139796
2.9629-3.39140.26971450.23231307145299
3.3914-4.27210.26061470.209513271474100
4.2721-40.30590.22471570.20714121569100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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