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- PDB-6ale: A V-to-F substitution in SK2 channels causes Ca2+ hypersensitivit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ale
タイトルA V-to-F substitution in SK2 channels causes Ca2+ hypersensitivity and improves locomotion in a C. elegans ALS model
要素
  • Calmodulin-2
  • Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
キーワードMETAL TRANSPORT / Calcium binding protein
機能・相同性
機能・相同性情報


small conductance calcium-activated potassium channel activity / Acetylcholine inhibits contraction of outer hair cells / regulation of store-operated calcium channel activity / Ca2+ activated K+ channels / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / calcium-activated potassium channel activity / : / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane ...small conductance calcium-activated potassium channel activity / Acetylcholine inhibits contraction of outer hair cells / regulation of store-operated calcium channel activity / Ca2+ activated K+ channels / membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of high voltage-gated calcium channel activity / calcium-activated potassium channel activity / : / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / inward rectifier potassium channel activity / regulation of potassium ion transmembrane transport / establishment of protein localization to membrane / regulation of synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / regulation of synaptic vesicle exocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / response to corticosterone / nitric-oxide synthase binding / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / alpha-actinin binding / protein phosphatase activator activity / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / adenylate cyclase binding / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / calcium channel inhibitor activity / positive regulation of DNA binding / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / enzyme regulator activity / positive regulation of protein dephosphorylation / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / titin binding / potassium ion transmembrane transport / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel complex / response to amphetamine / activation of adenylate cyclase activity / adenylate cyclase activator activity / nitric-oxide synthase regulator activity / regulation of heart rate / sarcomere / regulation of cytokinesis / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / calcium-mediated signaling / potassium ion transport / spindle microtubule / Z disc / spindle pole / response to calcium ion / G2/M transition of mitotic cell cycle / disordered domain specific binding / myelin sheath / growth cone / transmembrane transporter binding / dendritic spine / calmodulin binding / neuron projection / protein domain specific binding / centrosome / neuronal cell body / calcium ion binding / protein kinase binding / cell surface / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Helix Hairpins - #70 / Potassium channel domain / Ion channel / EF-hand domain pair ...Calmodulin-binding domain / Potassium channel, calcium-activated, SK / SK, calmodulin-binding domain superfamily / Calmodulin binding domain / Calcium-activated SK potassium channel / Calmodulin binding domain / Helix Hairpins - #70 / Potassium channel domain / Ion channel / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1KP / Calmodulin-2 / Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Nam, Y.W. / Zhang, M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
American Heart Association13SDG16150007 米国
National Ataxia FoundationYI-SCA 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2018
タイトル: A V-to-F substitution in SK2 channels causes Ca2+hypersensitivity and improves locomotion in a C. elegans ALS model.
著者: Nam, Y.W. / Baskoylu, S.N. / Gazgalis, D. / Orfali, R. / Cui, M. / Hart, A.C. / Zhang, M.
履歴
登録2017年8月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年8月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年2月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年3月13日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2
R: Calmodulin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,53910
ポリマ－27,7512
非ポリマー7888
水2,090116
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2800 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area15380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.653, 66.913, 64.712
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.470, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11R-1136-

HOH

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 BR

#1: タンパク質 Small conductance calcium-activated potassium channel protein 2 / SKCa2 / KCa2.2


分子量: 11331.361 Da / 分子数: 1 / 断片: calmodulin binding domain (UNP residues 394-486) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KCNN2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H2S1
#2: タンパク質 Calmodulin-2


分子量: 16420.031 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 5-148 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Calm2, Cam2, Camb, CaMII / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0DP30

-
非ポリマー , 5種, 124分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-1KP / (3E)-6,7-dichloro-3-(hydroxyimino)-1,3-dihydro-2H-indol-2-one / NS-309


分子量: 231.036 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H4Cl2N2O2
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 116 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.83 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1 M Sodium Citrate Tribasic dehydrate 0.6 M Ammonium sulfate 1.4 M Lithium sulfate monohydrate
PH範囲: 5.6-5.9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER D8 QUEST / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: Bruker PHOTON II / 検出器: CMOS / 日付: 2017年7月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→29.72 Å / Num. obs: 11420 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 29.76 Å2 / Net I/σ(I): 13.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XPREPデータスケーリング
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XPREPデータ削減
PHASES位相決定
精密化解像度: 2.5→24.193 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.4
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2551 548 4.8 %
Rwork0.188 --
obs0.1912 11410 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 164.69 Å2 / Biso mean: 45.481 Å2 / Biso min: 16.1 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→24.193 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1938 0 42 116 2096
Biso mean--100.74 40.2 -
残基数----241
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071996
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1272676
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051293
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004346
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.1531218
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 4 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.5-2.75130.33081400.237826762816
2.7513-3.14870.30231470.219927012848
3.1487-3.96420.27641310.180127202851
3.9642-24.19440.18841300.16327652895
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.53962.813-4.83092.3239-1.39633.4133-0.22521.50831.1125-0.61640.81210.2716-0.7791-0.1663-0.13670.5279-0.2274-0.00150.48710.04820.35848.558.239417.0194
23.8586-0.5448-4.00910.07920.56924.17030.8173-0.46562.39480.4431-0.25481.1888-0.6715-0.9767-0.70721.00430.23730.10521.1174-0.21051.2918-10.7091.650921.6228
35.124-0.6741-1.93754.59780.66526.3568-0.2163-0.4718-0.54850.1016-0.03030.3038-0.2181-0.23550.31020.17780.0365-0.010.29850.08410.2297-24.60662.473140.8047
45.8499-1.2388-4.41871.09291.3066.7937-0.1084-0.4244-0.2816-0.0040.06880.0964-0.21850.4213-0.09160.212-0.0245-0.04260.20970.04490.2144-7.3369-0.44932.0194
52.17610.2002-1.08811.4123-0.93742.9728-0.54650.44110.1959-1.78110.5344-0.2904-0.20190.11650.25380.9753-0.39750.04350.67750.02380.28165.6319-5.75395.101
62.27760.4015-0.12891.4808-1.1911.7757-0.6840.72710.6766-1.07910.67290.37310.0225-0.23410.09720.5926-0.2114-0.10130.42730.11090.4197-1.04-9.129814.9138
77.8576-0.31815.39694.2425-1.21964.0411-0.5191-0.05410.5542-0.35310.50650.5275-0.5978-0.34470.2170.2968-0.06090.00750.31310.03830.312811.76799.281226.1004
85.52180.68380.36037.71640.24412.03080.03350.0644-0.51870.03380.1052-0.68620.08270.2744-0.11240.1802-0.0415-0.01480.3147-0.0360.287829.02956.484832.0028
96.62763.03144.07353.13982.19542.5704-0.34780.44170.5813-0.10520.22020.6527-0.35750.00350.18640.2674-0.0577-0.00770.24990.04280.361622.074415.344928.4218
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 395 through 404 )B395 - 404
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 405 through 413 )B405 - 413
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 414 through 445 )B414 - 445
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 446 through 489 )B446 - 489
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'R' and (resid 2 through 28 )R2 - 28
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'R' and (resid 29 through 74 )R29 - 74
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'R' and (resid 75 through 92 )R75 - 92
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'R' and (resid 93 through 134 )R93 - 134
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'R' and (resid 135 through 147 )R135 - 147

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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