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万見
- PDB-6abs: Actin interacting protein 5 (Aip5, mutant) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6abs
タイトルActin interacting protein 5 (Aip5, mutant)
要素Actin binding protein
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / Actin binding protein
機能・相同性cellular bud / Glutaredoxin domain profile. / Thioredoxin-like superfamily / 細胞質 / TRIETHYLENE GLYCOL / Uncharacterized protein YFR016C
機能・相同性情報
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Sun, J. / Ying, X. / Toh, J. / Hong, W. / Miao, Y. / Gao, Y.G.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Polarisome scaffolder Spa2-mediated macromolecular condensation of Aip5 for actin polymerization.
著者: Xie, Y. / Sun, J. / Han, X. / Tursic-Wunder, A. / Toh, J.D.W. / Hong, W. / Gao, Y.G. / Miao, Y.
履歴
登録2018年7月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin binding protein
B: Actin binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8164
ポリマ－28,4282
非ポリマー3882
水1,56787
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1960 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area10940 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)38.942, 54.596, 128.652
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Actin binding protein


分子量: 14213.838 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1110-1233 / 変異: L1150A, N1162A, S1165C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: YFR016C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P43597
#2: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル / ポリエチレングリコール


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#3: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル / ポリエチレングリコール


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.87 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: sodium phosphate citrate pH 4.2, 40% PEG300

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-X / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 R CdTe 300K / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年8月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 14417 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 4.9 % / Rsym value: 0.111 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / Num. unique obs: 699 / Rsym value: 0.639

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6ABR

6abr


解像度: 2.2→37.272 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.61
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2465 1418 10 %
Rwork0.1974 --
obs0.2023 14179 96.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→37.272 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1603 0 26 87 1716
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081662
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1192234
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.862642
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04243
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004281
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1967-2.27520.27071350.21421141X-RAY DIFFRACTION89
2.2752-2.36630.24421430.20271200X-RAY DIFFRACTION95
2.3663-2.4740.26361380.19791263X-RAY DIFFRACTION97
2.474-2.60440.25511360.19351288X-RAY DIFFRACTION99
2.6044-2.76750.24111300.19551310X-RAY DIFFRACTION100
2.7675-2.98110.26561600.19471277X-RAY DIFFRACTION99
2.9811-3.2810.24421550.19751295X-RAY DIFFRACTION100
3.281-3.75530.1991290.18681287X-RAY DIFFRACTION97
3.7553-4.72980.23181340.17421295X-RAY DIFFRACTION95
4.7298-37.27730.28071580.22851405X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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