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- PDB-6aax: Crystal structure of TFB1M and h45 with SAM in homo sapiens -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6aax
タイトルCrystal structure of TFB1M and h45 with SAM in homo sapiens
要素
  • Dimethyladenosine transferase 1, mitochondrial
  • RNA (28-mer)
キーワードTRANSFERASE/RNA / TFB1M / h45 / TRANSFERASE-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


rRNA modification in the mitochondrion / mitochondrial transcription factor activity / transcription initiation at mitochondrial promoter / rRNA modification / rRNA (adenine-N6,N6-)-dimethyltransferase activity / S-adenosyl-L-methionine binding / rRNA methylation / mitochondrial nucleoid / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis ...rRNA modification in the mitochondrion / mitochondrial transcription factor activity / transcription initiation at mitochondrial promoter / rRNA modification / rRNA (adenine-N6,N6-)-dimethyltransferase activity / S-adenosyl-L-methionine binding / rRNA methylation / mitochondrial nucleoid / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / mitochondrial matrix / mitochondrion / DNA binding / RNA binding
類似検索 - 分子機能
rRNA adenine dimethylase, C-terminal domain / rRNA adenine dimethylase-like, C-terminal / Ribosomal RNA adenine dimethylase / Ribosomal RNA adenine methylase transferase, conserved site / Ribosomal RNA adenine dimethylases signature. / Ribosomal RNA adenine methylase transferase, N-terminal / Ribosomal RNA adenine dimethylases / Ribosomal RNA adenine methyltransferase KsgA/Erm / Ribosomal RNA adenine dimethylase / rRNA adenine N(6)-methyltransferase family profile. ...rRNA adenine dimethylase, C-terminal domain / rRNA adenine dimethylase-like, C-terminal / Ribosomal RNA adenine dimethylase / Ribosomal RNA adenine methylase transferase, conserved site / Ribosomal RNA adenine dimethylases signature. / Ribosomal RNA adenine methylase transferase, N-terminal / Ribosomal RNA adenine dimethylases / Ribosomal RNA adenine methyltransferase KsgA/Erm / Ribosomal RNA adenine dimethylase / rRNA adenine N(6)-methyltransferase family profile. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / S-ADENOSYLMETHIONINE / RNA / RNA (> 10) / Dimethyladenosine transferase 1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.994 Å
データ登録者Liu, X. / Shen, S. / Wu, P. / Li, F. / Gong, Q. / Wu, J. / Zhang, H. / Shi, Y.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Science Foundation (China)31330018 中国
Chinese Academy of SciencesXDPB10, XDB08010101 中国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2019
タイトル: Structural insights into dimethylation of 12S rRNA by TFB1M: indispensable role in translation of mitochondrial genes and mitochondrial function.
著者: Liu, X. / Shen, S. / Wu, P. / Li, F. / Liu, X. / Wang, C. / Gong, Q. / Wu, J. / Yao, X. / Zhang, H. / Shi, Y.
履歴
登録2018年7月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Dimethyladenosine transferase 1, mitochondrial
B: RNA (28-mer)
C: Dimethyladenosine transferase 1, mitochondrial
D: RNA (28-mer)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,2187
ポリマ－91,3154
非ポリマー9033
水00
1
A: Dimethyladenosine transferase 1, mitochondrial
B: RNA (28-mer)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,1624
ポリマ－45,6582
非ポリマー5052
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1750 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area16940 Å2
手法PISA
2
C: Dimethyladenosine transferase 1, mitochondrial
D: RNA (28-mer)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0563
ポリマ－45,6582
非ポリマー3981
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1800 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area17230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.120, 104.120, 449.378
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 Dimethyladenosine transferase 1, mitochondrial / Mitochondrial 12S rRNA dimethylase 1 / Mitochondrial transcription factor B1 / mtTFB1 / S- ...Mitochondrial 12S rRNA dimethylase 1 / Mitochondrial transcription factor B1 / mtTFB1 / S-adenosylmethionine-6-N' / N'-adenosyl(rRNA) dimethyltransferase 1


分子量: 36622.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TFB1M, CGI-75 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8WVM0, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの
#2: RNA鎖 RNA (28-mer) / helix 45


分子量: 9035.406 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.3 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2M potassium chloride, 0.025M magnesium sulfate hydrate, 0.05M HEPES sodium, pH 7.0, 20% v/v polyethylene glycol 200

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→40 Å / Num. obs: 30398 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 42 % / Rmerge(I) obs: 0.222 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.225 / Χ2: 1.373 / Net I/σ(I): 4.1 / Num. measured all: 1275274
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique obsCC1/2Rpim(I) allΧ2Rmerge(I) obsRrim(I) all
3-3.114329470.8140.3531.096
3.11-3.2343.329480.9210.2161.124
3.23-3.3843.229520.9630.1481.1740.9680.98
3.38-3.5643.129610.980.1091.2380.7170.725
3.56-3.7842.830020.990.0741.2860.4840.49
3.78-4.0742.729890.9960.0481.3280.3140.317
4.07-4.4842.430310.9970.0351.3930.2310.234
4.48-5.1341.730560.9980.0281.6350.180.182
5.13-6.4640.431390.9980.0281.7480.1770.18
6.46-4037.6337310.011.7130.0630.064

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GC5

4gc5


解像度: 2.994→38.627 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.54 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2706 1473 4.87 %
Rwork0.2222 28795 -
obs0.2245 30268 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 174.21 Å2 / Biso mean: 71.0973 Å2 / Biso min: 30 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.994→38.627 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4472 1202 61 0 5735
Biso mean--81.63 --
残基数----638
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095980
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2088408
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0571010
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007873
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.1683467
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9938-3.09040.37961510.32552500265199
3.0904-3.20080.34671170.273625562673100
3.2008-3.32890.31051270.27225652692100
3.3289-3.48030.34171350.252425812716100
3.4803-3.66360.31691520.248325262678100
3.6636-3.8930.28581240.231125822706100
3.893-4.19320.28111210.206326272748100
4.1932-4.61460.21961360.182426112747100
4.6146-5.28090.19031390.186226522791100
5.2809-6.64780.27231150.226227132828100
6.6478-38.62990.25121560.2072882303899
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 0.6772 Å / Origin y: 31.392 Å / Origin z: -23.2634 Å
111213212223313233
T0.4985 Å20.1105 Å20.1448 Å2-0.654 Å20.4231 Å2--0.6787 Å2
L0.0788 °2-0.0481 °20.1496 °2-0.4738 °2-0.2713 °2--0.5593 °2
S0.0602 Å °-0.1086 Å °-0.0845 Å °0.1608 Å °-0.0112 Å °-0.0519 Å °0.0971 Å °-0.0126 Å °0.149 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allE2 - 1
2X-RAY DIFFRACTION1allG1
3X-RAY DIFFRACTION1allA35 - 324
4X-RAY DIFFRACTION1allB922 - 949
5X-RAY DIFFRACTION1allC34 - 325
6X-RAY DIFFRACTION1allD922 - 949

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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