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- PDB-6a8m: N-terminal domain of FACT complex subunit SPT16 from Eremothecium... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6a8m
タイトルN-terminal domain of FACT complex subunit SPT16 from Eremothecium gossypii (Ashbya gossypii)
要素FACT complex subunit SPT16
キーワードDNA BINDING PROTEIN / FACT complex Ashbya gossypii SPT16
機能・相同性
機能・相同性情報


chromatin organization => GO:0006325 / regulation of sister chromatid cohesion / FACT complex / replication fork protection complex / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / nucleosome binding / transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / DNA-templated DNA replication / nucleosome assembly ...chromatin organization => GO:0006325 / regulation of sister chromatid cohesion / FACT complex / replication fork protection complex / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / nucleosome binding / transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / DNA-templated DNA replication / nucleosome assembly / histone binding / chromatin remodeling / DNA repair
類似検索 - 分子機能
FACT complex subunit Spt16 domain / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit Spt16, N-terminal lobe domain / FACT complex subunit Spt16 / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / Histone chaperone RTT106/FACT complex subunit SPT16-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like ...FACT complex subunit Spt16 domain / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit Spt16, N-terminal lobe domain / FACT complex subunit Spt16 / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / Histone chaperone RTT106/FACT complex subunit SPT16-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like / Creatine Amidinohydrolase; Chain A, domain 1 / Creatinase/prolidase N-terminal domain / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / Creatine Amidinohydrolase / Creatinase/methionine aminopeptidase superfamily / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / PH-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FACT complex subunit SPT16
類似検索 - 構成要素
生物種Ashbya gossypii (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Gaur, N.K. / Are, V.N. / Durani, V. / Ghosh, B. / Kumar, A. / Kulkarni, K. / Makde, R.D.
引用ジャーナル: J.Biomol.Struct.Dyn. / 年: 2021
タイトル: Evolutionary conservation of protein dynamics: insights from all-atom molecular dynamics simulations of 'peptidase' domain of Spt16.
著者: Gaur, N.K. / Ghosh, B. / Goyal, V.D. / Kulkarni, K. / Makde, R.D.
履歴
登録2018年7月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FACT complex subunit SPT16


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,7061
ポリマ－51,7061
非ポリマー00
水9,926551
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, monomer
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area19380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)119.885, 119.885, 76.662
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

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要素

#1: タンパク質 FACT complex subunit SPT16 / Facilitates chromatin transcription complex subunit SPT16


分子量: 51705.879 Da / 分子数: 1 / 断片: N terminal domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Ashbya gossypii (strain ATCC 10895 / CBS 109.51 / FGSC 9923 / NRRL Y-1056) (菌類)
株: ATCC 10895 / CBS 109.51 / FGSC 9923 / NRRL Y-1056 / 遺伝子: SPT16, AER360C / プラスミド: pST50str / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: Q756A7
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 551 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.01 %
結晶化温度: 294.15 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 6.9
詳細: 0.2M potassium nitrate, pH 6.9, 20% polyethylene glycol 3350
PH範囲: 6.5-7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: RRCAT INDUS-2 / ビームライン: PX-BL21 / 波長: 0.97947 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2017年3月20日 / 詳細: Mirror
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97947 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→47 Å / Num. obs: 43344 / % possible obs: 95 % / 冗長度: 2.7 % / Biso Wilson estimate: 15.6 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.037 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.045 / Net I/av σ(I): 21.3 / Net I/σ(I): 21.3
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.467 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 2384 / CC1/2: 0.692 / Rrim(I) all: 0.579 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
Cootモデル構築
PHENIXモデル構築
PHASER位相決定
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
MAR345dtbデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5CE6

5ce6


解像度: 1.7→23.023 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 20.88
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2009 2142 4.94 %
Rwork0.1671 --
obs0.1688 43323 95.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→23.023 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3435 0 0 551 3986
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073508
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8954756
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7142103
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057536
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006616
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.73950.27531460.25022838X-RAY DIFFRACTION98
1.7395-1.7830.30631390.23332786X-RAY DIFFRACTION98
1.783-1.83120.2291480.20892815X-RAY DIFFRACTION98
1.8312-1.88510.2261240.19932812X-RAY DIFFRACTION98
1.8851-1.94590.26731400.19712800X-RAY DIFFRACTION97
1.9459-2.01540.25311350.19562779X-RAY DIFFRACTION97
2.0154-2.0960.24151230.17752819X-RAY DIFFRACTION97
2.096-2.19140.21711540.17082733X-RAY DIFFRACTION96
2.1914-2.30680.19161500.17182765X-RAY DIFFRACTION96
2.3068-2.45120.20691700.16322697X-RAY DIFFRACTION96
2.4512-2.64020.23061580.17372719X-RAY DIFFRACTION95
2.6402-2.90540.20751230.17542710X-RAY DIFFRACTION95
2.9054-3.32480.19221430.16132709X-RAY DIFFRACTION94
3.3248-4.18470.15771610.13692617X-RAY DIFFRACTION93
4.1847-23.02480.15781280.13762582X-RAY DIFFRACTION90
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -22.4312 Å / Origin y: 13.0621 Å / Origin z: 16.1248 Å
111213212223313233
T0.0979 Å2-0.0125 Å20.0084 Å2-0.0761 Å2-0.0092 Å2--0.1506 Å2
L0.4085 °20.0731 °20.213 °2-0.4915 °20.0429 °2--1.9178 °2
S-0.016 Å °-0.0257 Å °0.0242 Å °0.0196 Å °-0.0022 Å °-0.0097 Å °-0.0086 Å °-0.0482 Å °0.0178 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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