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- PDB-6a30: Crystal Structure of Munc13-1 MUN Domain and Synaptobrevin-2 Juxt... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6a30
タイトルCrystal Structure of Munc13-1 MUN Domain and Synaptobrevin-2 Juxtamembrane Linker Region
要素
  • Protein unc-13 homolog A
  • Synaptobrevin-2 juxtamembrane linker peptide
キーワードEXOCYTOSIS / Synaptic exocytosis / Membrane fusion / Munc13 / Munc18 / SNARE / Synaptobrevin
機能・相同性
機能・相同性情報


dense core granule priming / neuronal dense core vesicle exocytosis / exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / trans-Golgi Network Vesicle Budding / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / Other interleukin signaling / diacylglycerol binding / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex ...dense core granule priming / neuronal dense core vesicle exocytosis / exocytic insertion of neurotransmitter receptor to postsynaptic membrane / trans-Golgi Network Vesicle Budding / regulation of delayed rectifier potassium channel activity / Other interleukin signaling / diacylglycerol binding / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin I complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a-complexin II complex / synaptobrevin 2-SNAP-25-syntaxin-1a complex / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / Lysosome Vesicle Biogenesis / regulated exocytosis / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / synaptic vesicle docking / zymogen granule membrane / regulation of synaptic vesicle priming / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / storage vacuole / Insertion of tail-anchored proteins into the endoplasmic reticulum membrane / vesicle-mediated transport in synapse / synaptic vesicle maturation / eosinophil degranulation / regulation of exocytosis / SNAP receptor activity / SNARE complex / vesicle fusion / positive regulation of synaptic plasticity / regulation of vesicle-mediated transport / calcium-ion regulated exocytosis / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of intracellular protein transport / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / hormone secretion / Golgi to plasma membrane protein transport / positive regulation of dendrite extension / neurotransmitter secretion / innervation / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / neuron projection terminus / syntaxin binding / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / regulation of synaptic vesicle recycling / syntaxin-1 binding / clathrin-coated vesicle / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / Golgi-associated vesicle / synaptic vesicle priming / spectrin binding / neuromuscular junction development / myosin binding / synaptic vesicle exocytosis / presynaptic active zone / synaptic vesicle endocytosis / postsynaptic cytosol / excitatory synapse / amyloid-beta metabolic process / response to glucose / vesicle-mediated transport / calyx of Held / cytoplasmic vesicle membrane / SNARE binding / secretory granule / synaptic transmission, glutamatergic / establishment of localization in cell / trans-Golgi network / synaptic membrane / terminal bouton / neuromuscular junction / phospholipid binding / long-term synaptic potentiation / cellular response to insulin stimulus / synaptic vesicle membrane / calcium-dependent protein binding / synaptic vesicle / presynapse / presynaptic membrane / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / molecular adaptor activity / vesicle / transmembrane transporter binding / cell differentiation / membrane fusion / calmodulin binding / postsynaptic density / protein domain specific binding / axon / synapse / lipid binding / calcium ion binding / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1100 / Tetracycline Repressor; domain 2 - #50 / Mammalian uncoordinated homology 13, domain 2 / Protein Unc-13 / Protein Unc-13, C2B domain / Munc13-homology domain 2 (MHD2) profile. / MUN domain / Munc13 homology 1 / MUN domain / Munc13-homology domain 1 (MHD1) profile. ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1100 / Tetracycline Repressor; domain 2 - #50 / Mammalian uncoordinated homology 13, domain 2 / Protein Unc-13 / Protein Unc-13, C2B domain / Munc13-homology domain 2 (MHD2) profile. / MUN domain / Munc13 homology 1 / MUN domain / Munc13-homology domain 1 (MHD1) profile. / Domain of Unknown Function (DUF1041) / Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Synaptobrevin signature. / Synaptobrevin-like / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Phorbol esters/diacylglycerol binding domain (C1 domain) / Tetracycline Repressor; domain 2 / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type signature. / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C2 domain / C2 domain profile. / C1-like domain superfamily / C2 domain superfamily / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Vesicle-associated membrane protein 2 / Protein unc-13 homolog A
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.793 Å
データ登録者Wang, S. / Li, Y. / Gong, J.H. / Ye, S. / Yang, X.F. / Zhang, R.G. / Ma, C.
資金援助 中国, 4件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China31670846 中国
National Natural Science Foundation of China31670850 中国
National Natural Science Foundation of China31721002 中国
National Basic Research Program of China (973 Program)2015CB910800 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Munc18 and Munc13 serve as a functional template to orchestrate neuronal SNARE complex assembly.
著者: Wang, S. / Li, Y. / Gong, J.H. / Ye, S. / Yang, X.F. / Zhang, R.G. / Ma, C.
履歴
登録2018年6月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年1月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein unc-13 homolog A
P: Synaptobrevin-2 juxtamembrane linker peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,7272
ポリマ－62,7272
非ポリマー00
水34219
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: immunoprecipitation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area610 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area28740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)114.481, 270.967, 47.915
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Protein unc-13 homolog A / Munc13-1


分子量: 61800.781 Da / 分子数: 1 / 断片: MUN domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Unc13a, Unc13h1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q62768
#2: タンパク質・ペプチド Synaptobrevin-2 juxtamembrane linker peptide / Peptide from Vesicle-associated membrane protein 2


分子量: 926.071 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P63045
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 79.24 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: PEG 3350, magnesium nitrate, 2-(N-Morpholino)ethanesulfonic acid (MES)
PH範囲: 5.8 - 6.3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.79→50 Å / Num. obs: 37919 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.4 % / Rsym value: 0.095 / Net I/σ(I): 24.7
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / Rmerge(I) obs: 0.666 / Num. unique obs: 1840

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4Y21

4y21


解像度: 2.793→42.01 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 27.65
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2387 1900 5.01 %
Rwork0.2073 --
obs0.2089 37919 99.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 209.31 Å2 / Biso mean: 88.51 Å2 / Biso min: 41.23 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.793→42.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4328 0 0 19 4347
Biso mean---64.18 -
残基数----533
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0044418
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8835967
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062664
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005761
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0541669
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.7933-2.86320.30551260.28332431255796
2.8632-2.94060.30731380.256925172655100
2.9406-3.02710.27881180.245325642682100
3.0271-3.12470.28671210.249925372658100
3.1247-3.23640.30131400.267725552695100
3.2364-3.36590.3041380.238625412679100
3.3659-3.5190.28641190.241325492668100
3.519-3.70440.28881250.224426202745100
3.7044-3.93640.24681590.206725502709100
3.9364-4.240.22371390.185825702709100
4.24-4.66620.20321460.16525782724100
4.6662-5.34030.21161400.171126462786100
5.3403-6.72370.26341420.238826382780100
6.7237-42.01520.20271490.19612723287297
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8956-1.18940.52578.378-0.30171.7661-0.0185-0.1016-0.34190.73560.19980.37030.2772-0.0094-0.17940.6565-0.04810.0120.53870.05520.5066111.578614.381213.7376
24.1058-1.1803-1.29632.7988-1.96485.0277-0.0801-0.14670.3389-0.2607-0.035-0.0778-0.13340.08380.27490.6485-0.0212-0.05250.46780.10730.3977112.705135.58739.193
33.0263-2.57750.9695.6565-4.14733.3895-0.048-0.0918-0.12860.03510.21450.7319-0.1751-0.6495-0.17460.6091-0.0278-0.06920.67230.0850.518899.847939.02426.1022
40.9004-3.84212.99967.4427-4.20064.464-0.3093-0.03240.22220.39410.1623-0.0909-0.5072-0.23320.16650.66020.0981-0.12030.76860.13330.728289.907368.56-12.8015
54.3873-3.84333.67124.8642-3.23993.9663-0.3954-0.02430.49750.425-0.2049-0.918-0.30940.53180.43690.65530.0308-0.03920.59170.09040.62774.990490.87-37.4566
62.02220.07450.0093-0.14090.21270.96840.0666-0.3496-0.36690.204-0.07430.0730.22610.12720.0270.65430.04560.01610.69270.18530.601260.606888.3728-36.625
70.05780.0848-0.03760.1236-0.05840.0446-0.6926-0.3990.0071-0.072.3853-1.02060.2059-1.00270.26921.47240.3885-0.12241.84310.05161.171385.729282.1249-43.5302
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 944 through 1035 )A944 - 1035
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 1036 through 1085 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 1086 through 1165 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 1166 through 1325 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 1326 through 1405 )A0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 1406 through 1480 )A0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'P' and (resid 13 through 18 )P13 - 18

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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