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- PDB-6a2u: Crystal structure of gamma-alpha subunit complex from Burkholderi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6a2u
タイトルCrystal structure of gamma-alpha subunit complex from Burkholderia cepacia FAD glucose dehydrogenase
要素
  • Glucose dehydrogenase
  • Twin-arginine translocation pathway signal
キーワードSIGNALING PROTEIN/OXIDOREDUCTASE / Glucose dehydrogenase / FAD / Burkholderia cepacia / OXIDOREDUCTASE / SIGNALING PROTEIN-OXIDOREDUCTASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on CH-OH group of donors / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
FAD-containing D-sorbitol dehydrogenase small subunit / Membrane bound FAD containing D-sorbitol dehydrogenase / Glucose-methanol-choline oxidoreductase, N-terminal / GMC oxidoreductase / FAD-dependent oxidoreductase 2, FAD binding domain / FAD binding domain / Glucose-methanol-choline oxidoreductase, C-terminal / GMC oxidoreductase / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FE3-S4 CLUSTER / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Twin-arginine translocation pathway signal / Glucose dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Burkholderia cepacia (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Yoshida, H. / Kojima, K. / Yoshimatsu, K. / Shiota, M. / Yamazaki, T. / Ferri, S. / Tsugawa, W. / Kamitori, S. / Sode, K.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: X-ray structure of the direct electron transfer-type FAD glucose dehydrogenase catalytic subunit complexed with a hitchhiker protein.
著者: Yoshida, H. / Kojima, K. / Shiota, M. / Yoshimatsu, K. / Yamazaki, T. / Ferri, S. / Tsugawa, W. / Kamitori, S. / Sode, K.
履歴
登録2018年6月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年9月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22019年9月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Twin-arginine translocation pathway signal
B: Glucose dehydrogenase
C: Twin-arginine translocation pathway signal
D: Glucose dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,7428
ポリマ－147,5794
非ポリマー2,1634
水3,171176
1
A: Twin-arginine translocation pathway signal
B: Glucose dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,8714
ポリマ－73,7902
非ポリマー1,0812
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5500 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area23860 Å2
手法PISA
2
C: Twin-arginine translocation pathway signal
D: Glucose dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,8714
ポリマ－73,7902
非ポリマー1,0812
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5480 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area23750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.521, 110.521, 524.877
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

-
要素

#1: タンパク質 Twin-arginine translocation pathway signal


分子量: 13053.861 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia cepacia (バクテリア)
プラスミド: pTrc99A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A0H3KLY3*PLUS
#2: タンパク質 Glucose dehydrogenase


分子量: 60735.762 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia cepacia (バクテリア)
遺伝子: gdhAlpha / プラスミド: pTrc99A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8GQE7, EC: 1.1.5.9
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER


分子量: 295.795 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 176 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細Sequence of Twin-arginine translocation pathway signal was deposited to Genbank with accession ...Sequence of Twin-arginine translocation pathway signal was deposited to Genbank with accession number CAZ78686.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.15 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: Tacsimate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2013年10月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 60005 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 21.2 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.154 / Χ2: 1.099 / Net I/σ(I): 7.3 / Num. measured all: 1273970
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.6-2.6421.40.42829200.9790.0940.4391.138100
2.64-2.6921.50.37429570.9840.0820.3841.168100
2.69-2.7421.40.3428990.9870.0750.3481.188100
2.74-2.821.50.31929210.9880.0710.3271.176100
2.8-2.8621.50.28429500.9890.0630.2911.213100
2.86-2.9321.40.26329390.9880.0580.271.196100
2.93-321.50.22929310.9930.050.2351.123100
3-3.0821.50.21429630.9930.0470.2191.125100
3.08-3.1721.60.19629350.9940.0430.2011.052100
3.17-3.2821.50.17529530.9950.0390.1791.083100
3.28-3.3921.60.15729580.9950.0350.1611.022100
3.39-3.5321.50.14929850.9950.0330.1521.08100
3.53-3.6921.50.14330090.9940.0320.1471.076100
3.69-3.8821.50.13729550.9960.030.141.052100
3.88-4.1321.50.13230170.9950.0290.1351.057100
4.13-4.4521.40.12730330.9890.0280.131.109100
4.45-4.8921.30.12330410.9920.0280.1260.985100
4.89-5.621.10.1230940.9950.0270.1231.098100
5.6-7.0520.70.12231450.9940.0280.1260.976100
7.05-5018.20.1234000.9920.0290.1241.07199.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: The structure of selenomethionine variant

解像度: 2.6→43.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.896 / SU B: 10.412 / SU ML: 0.219 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.44 / ESU R Free: 0.294
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2608 3023 5.1 %RANDOM
Rwork0.2039 ---
obs0.2068 56812 99.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 174.52 Å2 / Biso mean: 42.678 Å2 / Biso min: 7.19 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0 Å2-0 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→43.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10022 0 120 176 10318
Biso mean--31.61 29.79 -
残基数----1288
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0020.01910420
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.029800
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.5741.98114188
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.4633.00122608
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg11.12651284
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.2923.867450
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg22.308151678
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.4471568
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.040.21538
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0010.02111704
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.022298
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.667 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.376 201 -
Rwork0.275 4078 -
all-4279 -
obs--99.19 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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