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- PDB-6a10: Crystal structure of hen egg white lysozyme crystallized by ammon... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6a10
タイトルCrystal structure of hen egg white lysozyme crystallized by ammonium sulfate
要素Lysozyme C
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.13 Å
データ登録者Kitahara, M. / Fudo, S. / Yoneda, T. / Nukaga, M. / Hoshino, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science15K08458 日本
引用ジャーナル: Cryst.Growth Des. / 年: 2019
タイトル: Anisotropic Distribution of Ammonium Sulfate Ions in Protein Crystallization
著者: Kitahara, M. / Fudo, S. / Yoneda, T. / Nukaga, M. / Hoshino, T.
履歴
登録2018年6月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02019年7月24日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / pdbx_nonpoly_scheme ...atom_site / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num / _pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression / _struct_site_gen.auth_seq_id
改定 2.12019年11月20日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 2.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme C
B: Lysozyme C
C: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,95413
ポリマ－42,9933
非ポリマー96110
水13,781765
1
A: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,7155
ポリマ－14,3311
非ポリマー3844
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6194
ポリマ－14,3311
非ポリマー2883
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6194
ポリマ－14,3311
非ポリマー2883
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.399, 57.971, 57.618
Angle α, β, γ (deg.)115.970, 105.200, 98.810
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C / Allergen Gal d IV


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 19-147 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 765 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.65 % / Mosaicity: 0.597 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 1.2M ammonium sulfate, 6%(v/v) 1,4-dioxane

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2015年11月19日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.13→50 Å / Num. obs: 151134 / % possible obs: 91.4 % / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.042 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.06 / Χ2: 1.026 / Net I/σ(I): 12.8 / Num. measured all: 293247
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.13-1.151.90.35973880.7740.3590.5080.99789.1
1.15-1.171.90.30473590.8220.3040.431.03990
1.17-1.1920.24874620.8730.2480.351.06190.2
1.19-1.221.90.21974880.890.2190.3091.0690.1
1.22-1.2420.1975140.9140.190.2681.07291.4
1.24-1.2720.16175800.9380.1610.2281.06191.5
1.27-1.320.13975830.9490.1390.1971.05191.6
1.3-1.3420.12376110.9560.1230.1741.05192
1.34-1.3820.10776520.9640.1070.1521.04292.5
1.38-1.4220.0976900.9750.090.1271.01193.1
1.42-1.4720.07877090.9790.0780.1111.01393.4
1.47-1.5320.06877980.9830.0680.0960.9993.9
1.53-1.620.06177890.9840.0610.0860.98594.5
1.6-1.691.90.05778450.9850.0570.080.9995
1.69-1.791.90.05478490.9860.0540.0760.99695
1.79-1.931.90.04978730.9870.0490.0690.99495.6
1.93-2.131.90.04478870.9890.0440.0631.02595.2
2.13-2.431.80.03677640.9920.0360.0511.00593.9
2.43-3.071.90.02775610.9950.0270.0381.0391.5
3.07-501.90.02257320.9950.0220.0321.05569.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4WLD

4wld


解像度: 1.13→19.295 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 16.99
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1761 7626 5.05 %
Rwork0.1633 --
obs0.164 151130 91.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 89.65 Å2 / Biso mean: 17.77 Å2 / Biso min: 7.67 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.13→19.295 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3003 0 50 765 3818
Biso mean--25.79 32.03 -
残基数----387
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113115
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3654203
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.093432
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007543
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.7481095
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.1304-1.14320.26952130.2764515472886
1.1432-1.15670.2622240.25464779500390
1.1567-1.17080.23542540.24094601485590
1.1708-1.18560.23352650.22454756502190
1.1856-1.20120.2282690.22174770503991
1.2012-1.21760.23452620.21794648491090
1.2176-1.2350.22782340.20574808504292
1.235-1.25350.22482390.2014830506991
1.2535-1.2730.20842520.19114761501392
1.273-1.29390.19162680.18664760502891
1.2939-1.31620.1912810.17794818509993
1.3162-1.34010.19822700.17754789505992
1.3401-1.36590.19192300.17254893512393
1.3659-1.39380.19962500.16424884513493
1.3938-1.42410.17842580.15844843510193
1.4241-1.45720.19022580.15534884514294
1.4572-1.49360.17752850.15484886517194
1.4936-1.5340.17122450.14714978522394
1.534-1.57910.1632610.1474892515395
1.5791-1.63010.15422880.13824959524795
1.6301-1.68830.15272860.13984949523595
1.6883-1.75580.14212410.14544983522495
1.7558-1.83570.16982730.14744939521295
1.8357-1.93240.15432670.14575034530196
1.9324-2.05330.16432760.14255017529395
2.0533-2.21170.15992810.14034904518594
2.2117-2.43380.16032510.13974940519194
2.4338-2.78510.15552410.15454862510393
2.7851-3.50550.16892320.16724376460884
3.5055-19.29820.21471720.20893446361865

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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