[日本語] English
万見
- PDB-5zrz: Crystal Structure of EphA5/SAMD5 Complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zrz
タイトルCrystal Structure of EphA5/SAMD5 Complex
要素
  • Ephrin type-A receptor 5
  • Sterile alpha motif domain-containing protein 5
キーワードPROTEIN BINDING / SAM DOMAIN / HETERODIMER / SIGNALING PROTEIN / CELL SIGNALING / RECEPTOR / TRANSMEMBRANE / TYROSINE-PROTEIN KINASE / CELL ADHESION
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of CREB transcription factor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus / ephrin receptor activity / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / dendritic spine morphogenesis / negative regulation of cell adhesion / regulation of GTPase activity / growth factor binding / ephrin receptor signaling pathway ...positive regulation of CREB transcription factor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / cellular response to follicle-stimulating hormone stimulus / ephrin receptor activity / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / dendritic spine morphogenesis / negative regulation of cell adhesion / regulation of GTPase activity / growth factor binding / ephrin receptor signaling pathway / cAMP-mediated signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / cellular response to forskolin / axon guidance / cell periphery / adherens junction / regulation of actin cytoskeleton organization / hippocampus development / receptor protein-tyrosine kinase / angiogenesis / receptor complex / axon / dendrite / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Transcription Factor, Ets-1 / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. ...: / Transcription Factor, Ets-1 / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Fibronectin type III domain / EGF-like domain signature 2. / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Sterile alpha motif domain containing 5 / Sterile alpha motif domain-containing protein 5 / Ephrin type-A receptor 5
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.89 Å
データ登録者Wang, Y. / Shang, Y. / Li, J. / Chen, W. / Li, G. / Wan, J. / Liu, W. / Zhang, M.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Key R&D Program of China2016YFA0501903 中国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2018
タイトル: Specific Eph receptor-cytoplasmic effector signaling mediated by SAM-SAM domain interactions.
著者: Wang, Y. / Shang, Y. / Li, J. / Chen, W. / Li, G. / Wan, J. / Liu, W. / Zhang, M.
履歴
登録2018年4月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-A receptor 5
B: Sterile alpha motif domain-containing protein 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,6942
ポリマ－16,6942
非ポリマー00
水1,72996
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area790 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area8180 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)98.195, 29.651, 54.170
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 109.950, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-111-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Ephrin type-A receptor 5 / Brain-specific kinase / CEK-7 / EPH homology kinase 1 / EHK-1


分子量: 8774.180 Da / 分子数: 1 / 断片: SAM domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Epha5, Bsk, Ehk1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q60629, receptor protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質 Sterile alpha motif domain-containing protein 5 / SAM domain-containing protein 5


分子量: 7919.916 Da / 分子数: 1 / 断片: SAM domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Samd5, E130306M17Rik, mCG_52174 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0R4J186
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.6 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5
詳細: 0.2M ammonium acetate, 0.1M BIS-TRIS pH 5.5, 25% w/v Polyethylene glycol 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97961 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年4月25日
放射モノクロメーター: Double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97961 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.89→50 Å / Num. obs: 11829 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.064 / Χ2: 1.598 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.9-1.933.20.7715750.7630.5160.9311.595100
1.93-1.973.20.5235930.7880.350.6321.552100
1.97-2.013.20.355980.860.2320.4211.578100
2.01-2.053.20.2735720.8410.1840.3311.563100
2.05-2.093.20.2175890.8980.1450.2621.713100
2.09-2.143.20.1716130.9520.1130.2051.634100
2.14-2.193.20.1635690.9530.1090.1971.582100
2.19-2.253.20.1746010.960.1150.211.848100
2.25-2.323.10.1465840.9730.0970.1761.728100
2.32-2.393.20.1475990.9780.0980.1771.877100
2.39-2.483.20.1246170.9820.0820.1491.79100
2.48-2.583.20.0925730.9890.0610.1111.63199.7
2.58-2.73.10.0775980.9890.0510.0931.62299.5
2.7-2.8430.0655750.9930.0440.0791.54599.5
2.84-3.0230.0516090.9950.0350.0621.53199
3.02-3.253.30.0435890.9970.0280.0511.52899.7
3.25-3.583.30.0335990.9980.0220.041.51799.8
3.58-4.093.30.0276050.9980.0180.0321.38199.3
4.09-5.163.20.0266120.9980.0170.0311.4298.7
5.16-5030.0265590.9980.0180.0321.28687.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.8.0189精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3KKA

3kka


解像度: 1.89→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 7.956 / SU ML: 0.114 / SU R Cruickshank DPI: 0.1562 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.156 / ESU R Free: 0.145
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 566 4.8 %RANDOM
Rwork0.1938 ---
obs0.1957 11257 98.53 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 71.2 Å2 / Biso mean: 33.438 Å2 / Biso min: 18.73 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.3 Å20 Å2-0.36 Å2
2---0.55 Å20 Å2
3---1.68 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.89→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1058 0 0 96 1154
Biso mean---42.1 -
残基数----133
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0191074
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021018
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6731.9641446
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.132352
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3075131
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.11624.03852
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.87515199
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.092159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.2160
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.021185
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02216
LS精密化 シェル解像度: 1.893→1.942 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.27 45 -
Rwork0.279 763 -
all-808 -
obs--92.98 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.63080.3633-0.0050.4622-0.13091.4117-0.00270.20490.1407-0.02950.14530.11420.02540.0635-0.14260.0114-0.0114-0.00730.06120.03090.03972.3086-13.575813.4536
21.32450.4809-0.61970.2215-0.40871.72920.0002-0.1224-0.0511-0.028-0.0447-0.03650.0453-0.01190.04450.02290.00520.0160.0391-0.00260.01943.0446-26.855632.9685
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A804 - 872
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 64

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る