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- PDB-5zle: Human duodenal cytochrome b (Dcytb) in substrate free form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zle
タイトルHuman duodenal cytochrome b (Dcytb) in substrate free form
要素Cytochrome b reductase 1
キーワードOXIDOREDUCTASE / electron transport
機能・相同性
機能・相同性情報


transmembrane monodehydroascorbate reductase activity / ascorbate homeostasis / ascorbate ferrireductase (transmembrane) / transmembrane ascorbate ferrireductase activity / reductive iron assimilation / oxidoreductase activity, acting on metal ions / response to iron ion / Iron uptake and transport / brush border membrane / multicellular organismal-level iron ion homeostasis ...transmembrane monodehydroascorbate reductase activity / ascorbate homeostasis / ascorbate ferrireductase (transmembrane) / transmembrane ascorbate ferrireductase activity / reductive iron assimilation / oxidoreductase activity, acting on metal ions / response to iron ion / Iron uptake and transport / brush border membrane / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / intracellular iron ion homeostasis / oxidoreductase activity / apical plasma membrane / lysosomal membrane / extracellular exosome / metal ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cytochrome b561/ferric reductase transmembrane / Cytochrome b561/Cytochrome b reductase 1-like / Eukaryotic cytochrome b561 / Cytochrome b561 domain profile. / Cytochrome b-561 / ferric reductase transmembrane domain.
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Plasma membrane ascorbate-dependent reductase CYBRD1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
Model detailsAscorbate-dependent ferric reductase Dcytb
データ登録者Ganasen, M. / Togashi, H. / Mauk, G.A. / Shiro, Y. / Sawai, H. / Sugimoto, H.
資金援助 日本, 3件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of ScienceJP26220807 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP24687015 日本
Japan Society for the Promotion of ScienceJP25871213 日本
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2018
タイトル: Structural basis for promotion of duodenal iron absorption by enteric ferric reductase with ascorbate.
著者: Ganasen, M. / Togashi, H. / Takeda, H. / Asakura, H. / Tosha, T. / Yamashita, K. / Hirata, K. / Nariai, Y. / Urano, T. / Yuan, X. / Hamza, I. / Mauk, A.G. / Shiro, Y. / Sugimoto, H. / Sawai, H.
履歴
登録2018年3月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月28日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / Item: _reflns.pdbx_Rrim_I_all
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytochrome b reductase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,5953
ポリマ－32,3621
非ポリマー1,2332
水905
1
A: Cytochrome b reductase 1
ヘテロ分子

A: Cytochrome b reductase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,1906
ポリマ－64,7242
非ポリマー2,4664
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area8080 Å2
ΔGint-133 kcal/mol
Surface area19130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)64.450, 115.940, 48.430
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 118.450, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Cytochrome b reductase 1 / Duodenal cytochrome b / Ferric-chelate reductase 3


分子量: 32362.033 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CYBRD1, DCYTB, FRRS3 / プラスミド: pET-21b / 発現宿主: Escherichia coli BL21 Star (DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Star (DE3) / 参照: UniProt: Q53TN4, 酸化還元酵素
#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 脂質キュービック相法 / pH: 6.5 / 詳細: 20%(v/v) Jeffamine ED-2003, 0.1 M HEPES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL32XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月22日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→42.935 Å / Num. obs: 9644 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 72.377 % / Biso Wilson estimate: 26.85 Å2 / CC1/2: 0.986 / Rmerge(I) obs: 0.0103 / Rrim(I) all: 0.01037 / Χ2: 1.432 / Net I/σ(I): 9.96
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.6-2.7668.7177.71.0615750.6887.75599.3
2.76-2.9574.0423.3942.0714460.8543.41699.9
2.95-3.1873.3652.0983.1513250.9312.11299.4
3.18-3.4972.7161.3085.0812990.9621.31699.4
3.49-3.967.6050.729.2111140.9790.72599.5
3.9-4.576.7760.46216.7810100.990.46599.7
4.5-5.5175.0530.35423.358420.9950.35698.6
5.51-7.7868.3610.28224.036570.9970.28499.1
7.78-42.93579.9950.247.813760.9990.20197.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4O7G

4o7g


解像度: 2.6→42.935 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.3
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2458 464 4.82 %
Rwork0.1966 --
obs0.1991 9633 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 121.38 Å2 / Biso mean: 33.6033 Å2 / Biso min: 5.28 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→42.935 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1789 0 86 5 1880
Biso mean--23.96 29.25 -
残基数----225
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0081962
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.172709
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.084301
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008322
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.7951090
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 3 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.6-2.97620.30941460.224130483194
2.9762-3.74930.24141520.189130513203
3.7493-42.94070.2241660.189130703236
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 13.371 Å / Origin y: 36.243 Å / Origin z: 11.459 Å
111213212223313233
T0.1336 Å20.0812 Å20.0815 Å2-0.1243 Å20.025 Å2--0.0834 Å2
L1.8619 °2-0.1933 °2-0.229 °2-1.2761 °20.3802 °2--3.1042 °2
S0.1995 Å °0.3346 Å °-0.0241 Å °-0.8069 Å °-0.1884 Å °0.077 Å °-0.4999 Å °-0.2081 Å °0.0177 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 6 through 230)A6 - 230
2X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 401 through 402)A401 - 402

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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