[日本語] English
万見
- PDB-5zf6: Crystal structure of the dimeric human PNPase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zf6
タイトルCrystal structure of the dimeric human PNPase
要素Polyribonucleotide nucleotidyltransferase 1, mitochondrial
キーワードTRANSFERASE / dimeric human PNPase
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA import into mitochondrion / mitochondrial mRNA polyadenylation / mitochondrial degradosome / mitochondrial mRNA catabolic process / positive regulation of mitochondrial RNA catabolic process / mitochondrial RNA catabolic process / mitochondrial RNA 3'-end processing / mitochondrial RNA 5'-end processing / Mitochondrial RNA degradation / positive regulation of miRNA catabolic process ...RNA import into mitochondrion / mitochondrial mRNA polyadenylation / mitochondrial degradosome / mitochondrial mRNA catabolic process / positive regulation of mitochondrial RNA catabolic process / mitochondrial RNA catabolic process / mitochondrial RNA 3'-end processing / mitochondrial RNA 5'-end processing / Mitochondrial RNA degradation / positive regulation of miRNA catabolic process / polyribonucleotide nucleotidyltransferase / polyribonucleotide nucleotidyltransferase activity / poly(G) binding / nuclear polyadenylation-dependent mRNA catabolic process / positive regulation of mRNA catabolic process / regulation of cellular senescence / negative regulation of growth / rRNA import into mitochondrion / response to growth hormone / regulation of cellular respiration / RNA catabolic process / poly(U) RNA binding / miRNA binding / protein homotrimerization / mRNA catabolic process / cellular response to interferon-beta / response to cAMP / mitochondrion organization / liver regeneration / protein homooligomerization / mitochondrial intermembrane space / mRNA processing / cellular response to oxidative stress / 3'-5'-RNA exonuclease activity / regulation of cell cycle / ribosome / mitochondrial matrix / endoplasmic reticulum membrane / mitochondrion / RNA binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Polyribonucleotide nucleotidyltransferase / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain superfamily / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA binding domain / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 2 / 3' exoribonuclease family, domain 2 / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 1 / PNPase/RNase PH domain superfamily / Exoribonuclease, PH domain 2 superfamily / 3' exoribonuclease family, domain 1 ...Polyribonucleotide nucleotidyltransferase / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain superfamily / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA binding domain / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 2 / 3' exoribonuclease family, domain 2 / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 1 / PNPase/RNase PH domain superfamily / Exoribonuclease, PH domain 2 superfamily / 3' exoribonuclease family, domain 1 / KH domain / K Homology domain, type 1 / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / S1 domain profile. / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / K Homology domain / K homology RNA-binding domain / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyribonucleotide nucleotidyltransferase 1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.796 Å
データ登録者Yuan, H.S. / Golzarroshan, B.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2018
タイトル: Crystal structure of dimeric human PNPase reveals why disease-linked mutants suffer from low RNA import and degradation activities.
著者: Golzarroshan, B. / Lin, C.L. / Li, C.L. / Yang, W.Z. / Chu, L.Y. / Agrawal, S. / Yuan, H.S.
履歴
登録2018年3月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年8月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Polyribonucleotide nucleotidyltransferase 1, mitochondrial
B: Polyribonucleotide nucleotidyltransferase 1, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,4252
ポリマ－141,4252
非ポリマー00
水1,18966
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2050 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area46800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.335, 109.334, 84.501
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.41, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Polyribonucleotide nucleotidyltransferase 1, mitochondrial / 3'-5' RNA exonuclease OLD35 / PNPase old-35 / Polynucleotide phosphorylase 1 / PNPase 1 / ...3'-5' RNA exonuclease OLD35 / PNPase old-35 / Polynucleotide phosphorylase 1 / PNPase 1 / Polynucleotide phosphorylase-like protein


分子量: 70712.727 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PNPT1, PNPASE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8TCS8, polyribonucleotide nucleotidyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.85 % / Preparation: 2011-06-07
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1M citrate buffer (pH 5.0), 10% (v/v) 2-propanol, 26% (v/v) polyethylene glycol 400

-
データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.796→42.157 Å / Num. obs: 32471 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 15.03
反射 シェル解像度: 2.796→2.89 Å / Rmerge(I) obs: 0.57 / Num. unique obs: 1594

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.13_2998: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3U1K

3u1k


解像度: 2.796→42.157 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 26.3 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2489 1930 6.67 %
Rwork0.1929 --
obs0.1967 28918 88.89 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.796→42.157 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8489 0 0 66 8555
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0038618
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5411662
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.5085294
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0431380
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031501
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7964-2.86640.3933640.2491887X-RAY DIFFRACTION42
2.8664-2.94380.314960.25491256X-RAY DIFFRACTION58
2.9438-3.03050.30731190.251679X-RAY DIFFRACTION78
3.0305-3.12820.33461480.24441938X-RAY DIFFRACTION90
3.1282-3.240.31761400.24212011X-RAY DIFFRACTION94
3.24-3.36970.2771450.21712056X-RAY DIFFRACTION94
3.3697-3.5230.28571520.20472081X-RAY DIFFRACTION96
3.523-3.70860.25941480.18832113X-RAY DIFFRACTION98
3.7086-3.94080.24521710.18472113X-RAY DIFFRACTION98
3.9408-4.24480.20641430.17152145X-RAY DIFFRACTION99
4.2448-4.67150.19231490.15722156X-RAY DIFFRACTION99
4.6715-5.34630.20621540.1622154X-RAY DIFFRACTION99
5.3463-6.73130.26051520.20492175X-RAY DIFFRACTION99
6.7313-42.16170.20631490.16952224X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る