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- PDB-5zct: The crystal structure of the poly-alpha-L-glutamate peptides synt... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zct
タイトルThe crystal structure of the poly-alpha-L-glutamate peptides synthetase RimK at 2.05 angstrom resolution.
要素Ribosomal protein S6--L-glutamate ligase
キーワードLIGASE / L-amino acid ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosomal S6-glutamic acid ligase activity / 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成） / SOS response / protein modification process / translation / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein S6--L-glutamate ligase RimK / RimK, PreATP-grasp domain / RimK PreATP-grasp domain / Ribosomal S6 modification enzyme RimK/Lysine biosynthesis enzyme LysX / ATP-grasp fold, RimK-type / RimK-like ATP-grasp domain / Rossmann fold - #20 / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 ...Ribosomal protein S6--L-glutamate ligase RimK / RimK, PreATP-grasp domain / RimK PreATP-grasp domain / Ribosomal S6 modification enzyme RimK/Lysine biosynthesis enzyme LysX / ATP-grasp fold, RimK-type / RimK-like ATP-grasp domain / Rossmann fold - #20 / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, B domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / ATP-grasp fold / ATP-grasp fold profile. / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Ribosomal protein bS6--L-glutamate ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Arimura, Y. / Kono, T. / Kino, K. / Kurumizaka, H.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2018
タイトル: Structural polymorphism of the Escherichia coli poly-alpha-L-glutamate synthetase RimK
著者: Arimura, Y. / Kono, T. / Kino, K. / Kurumizaka, H.
履歴
登録2018年2月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosomal protein S6--L-glutamate ligase
B: Ribosomal protein S6--L-glutamate ligase
C: Ribosomal protein S6--L-glutamate ligase
D: Ribosomal protein S6--L-glutamate ligase
E: Ribosomal protein S6--L-glutamate ligase
F: Ribosomal protein S6--L-glutamate ligase
G: Ribosomal protein S6--L-glutamate ligase
H: Ribosomal protein S6--L-glutamate ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)270,42338
ポリマ－264,8348
非ポリマー5,58930
水21,3661186
1
A: Ribosomal protein S6--L-glutamate ligase
B: Ribosomal protein S6--L-glutamate ligase
C: Ribosomal protein S6--L-glutamate ligase
D: Ribosomal protein S6--L-glutamate ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,30820
ポリマ－132,4174
非ポリマー2,89116
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17380 Å2
ΔGint-258 kcal/mol
Surface area41960 Å2
手法PISA
2
E: Ribosomal protein S6--L-glutamate ligase
F: Ribosomal protein S6--L-glutamate ligase
G: Ribosomal protein S6--L-glutamate ligase
H: Ribosomal protein S6--L-glutamate ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,11518
ポリマ－132,4174
非ポリマー2,69814
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area16840 Å2
ΔGint-261 kcal/mol
Surface area42960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)212.618, 121.628, 119.741
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 118.740, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質
Ribosomal protein S6--L-glutamate ligase / Polyglutamate synthase / Ribosomal protein S6 modification protein


分子量: 33104.254 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: rimK, b0852, JW0836 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P0C0U4, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物
ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.74 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 100 mM Bis-Tris propane (pH 7.0), 210 mM Na2SO4, and 16% PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年5月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. obs: 164792 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 34.65 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.08 / Χ2: 1.004 / Net I/σ(I): 7.2 / Num. measured all: 875207
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.05-2.124.10.55164180.5570.2990.6290.5998.8
2.12-2.214.70.462165820.7520.2320.5190.60599.5
2.21-2.314.10.297150810.9220.1540.3361.34490.7
2.31-2.434.90.27165620.9230.1320.3010.6999.6
2.43-2.585.40.205165890.9640.0950.2260.73899.7
2.58-2.785.60.149166750.9820.0680.1640.81999.8
2.78-3.065.60.104166080.9910.0470.1140.93799.8
3.06-3.516.20.073166800.9960.0310.081.14499.9
3.51-4.426.10.055166680.9970.0240.061.45599.6
4.42-506.40.046169290.9980.020.051.42499.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation8.59 Å48.21 Å
Translation8.59 Å48.21 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4IWX

4iwx


解像度: 2.05→48.213 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 24.73
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2398 8436 5.14 %
Rwork0.196 --
obs0.1983 164146 98.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 120.85 Å2 / Biso mean: 42.3758 Å2 / Biso min: 17.94 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.05→48.213 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17697 0 326 1186 19209
Biso mean--51.08 42.96 -
残基数----2334
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00818265
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.06724750
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0562892
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0063173
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.77611111
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.05-2.07330.33052720.28714957522994
2.0733-2.09770.32092820.28355201548399
2.0977-2.12330.31062920.26585195548799
2.1233-2.15020.28232880.24525287557599
2.1502-2.17850.29722700.243952535523100
2.1785-2.20830.27542790.241552195498100
2.2083-2.23990.48742760.38954399467585
2.2399-2.27330.56952190.51024078429777
2.2733-2.30880.28462810.2255248552999
2.3088-2.34670.2622930.22215243553699
2.3467-2.38710.2892750.217752315506100
2.3871-2.43060.27882730.215352985571100
2.4306-2.47730.27622600.211352595519100
2.4773-2.52790.25962900.20551935483100
2.5279-2.58280.25212730.204452965569100
2.5828-2.64290.26673150.204352455560100
2.6429-2.7090.24552840.197152995583100
2.709-2.78220.25872940.202652765570100
2.7822-2.86410.25442650.218352235488100
2.8641-2.95650.28632690.215253035572100
2.9565-3.06220.27352870.207352955582100
3.0622-3.18480.26413050.206552515556100
3.1848-3.32970.25163170.201652535570100
3.3297-3.50520.233040.190552645568100
3.5052-3.72470.25032860.18955239552599
3.7247-4.01220.19432820.171352785560100
4.0122-4.41570.17683140.149752815595100
4.4157-5.0540.17832640.146153605624100
5.054-6.36520.19752600.173453605620100
6.3652-48.22660.16632670.151954265693100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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