[English] 日本語
![](img/lk-miru.gif)
- PDB-5zct: The crystal structure of the poly-alpha-L-glutamate peptides synt... -
+
Open data
-
Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5zct | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | The crystal structure of the poly-alpha-L-glutamate peptides synthetase RimK at 2.05 angstrom resolution. | ||||||
![]() | Ribosomal protein S6--L-glutamate ligase | ||||||
![]() | LIGASE / L-amino acid ligase | ||||||
Function / homology | ![]() ribosomal S6-glutamic acid ligase activity / Ligases; Forming carbon-nitrogen bonds; Acid-amino-acid ligases (peptide synthases) / SOS response / protein modification process / translation / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Arimura, Y. / Kono, T. / Kino, K. / Kurumizaka, H. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural polymorphism of the Escherichia coli poly-alpha-L-glutamate synthetase RimK Authors: Arimura, Y. / Kono, T. / Kino, K. / Kurumizaka, H. | ||||||
History |
|
-
Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
---|
-
Downloads & links
-
Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 481.8 KB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB format | ![]() | 391 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 3 MB | Display | ![]() |
---|---|---|---|---|
Full document | ![]() | 3 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 97.1 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 136 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 4iwxS S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-
Links
-
Assembly
Deposited unit | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 | ![]()
| ||||||||
2 | ![]()
| ||||||||
Unit cell |
|
-
Components
#1: Protein | Mass: 33104.254 Da / Num. of mol.: 8 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: K12 / Gene: rimK, b0852, JW0836 / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: P0C0U4, Ligases; Forming carbon-nitrogen bonds; Acid-amino-acid ligases (peptide synthases) #2: Chemical | ChemComp-ANP / #3: Chemical | ChemComp-MG / #4: Chemical | ChemComp-SO4 / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
---|
-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.66 Å3/Da / Density % sol: 53.74 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7 Details: 100 mM Bis-Tris propane (pH 7.0), 210 mM Na2SO4, and 16% PEG3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: May 29, 2016 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.05→50 Å / Num. obs: 164792 / % possible obs: 98.7 % / Redundancy: 5.3 % / Biso Wilson estimate: 34.65 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.08 / Χ2: 1.004 / Net I/σ(I): 7.2 / Num. measured all: 875207 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: ![]() | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Phasing MR |
|
-
Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4IWX Resolution: 2.05→48.213 Å / SU ML: 0.28 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / Phase error: 24.73
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 120.85 Å2 / Biso mean: 42.3758 Å2 / Biso min: 17.94 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.05→48.213 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30
|