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- PDB-5zba: Crystal structure of Rtt109-Asf1-H3-H4-CoA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zba
タイトルCrystal structure of Rtt109-Asf1-H3-H4-CoA complex
要素
  • DNA damage response protein Rtt109, putative
  • Histone H3
  • Histone H4
  • Histone chaperone asf1
キーワードTRANSFERASE/STRUCTURAL PROTEIN / Histone / acetylation / chaperone / DNA replication / nucleosome assembly / DNA damage / TRANSFERASE / TRANSFERASE-STRUCTURAL PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K56 acetyltransferase activity / H3 histone acetyltransferase complex / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / cupric reductase (NADH) activity / HATs acetylate histones / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 ...histone H3K56 acetyltransferase activity / H3 histone acetyltransferase complex / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / cupric reductase (NADH) activity / HATs acetylate histones / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / HDACs deacetylate histones / DNA replication-dependent chromatin assembly / acetyltransferase activator activity / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Oxidative Stress Induced Senescence / RMTs methylate histone arginines / nucleosome disassembly / SUMOylation of chromatin organization proteins / silent mating-type cassette heterochromatin formation / cellular response to stress / RNA Polymerase I Promoter Escape / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / rRNA transcription / intracellular copper ion homeostasis / subtelomeric heterochromatin formation / histone acetyltransferase / CENP-A containing nucleosome / aerobic respiration / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / protein modification process / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / histone binding / chromosome, telomeric region / protein heterodimerization activity / DNA damage response / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / DNA binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone acetyltransferase Rtt109 / : / Rtt109-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Histone chaperone ASF1-like / Histone deposition protein Asf1 / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Histone acetylation protein ...Histone acetyltransferase Rtt109 / : / Rtt109-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Histone chaperone ASF1-like / Histone deposition protein Asf1 / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Histone acetylation protein / Histone acetylation protein / Histone, subunit A / Histone, subunit A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / IODIDE ION / Histone H4 / Histone H3 / histone acetyltransferase / Histone chaperone asf1
類似検索 - 構成要素
生物種Neosartorya fumigata (カビ)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Zhang, L. / Serra-Cardona, A. / Zhou, H. / Wang, M. / Yang, N. / Zhang, Z. / Xu, R.M.
資金援助 中国, 米国, 7件
組織認可番号国
NSFC31210103914 中国
NSFC31521002 中国
NSFC31430018 中国
Ministry of Science and Technology of China2015CB856200 中国
Chinese Academy of SciencesXDB08010100 中国
Beijing Municipal Science and Technology ProjectZ171100000417001 中国
NIHGM118015 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2018
タイトル: Multisite Substrate Recognition in Asf1-Dependent Acetylation of Histone H3 K56 by Rtt109.
著者: Zhang, L. / Serra-Cardona, A. / Zhou, H. / Wang, M. / Yang, N. / Zhang, Z. / Xu, R.M.
履歴
登録2018年2月10日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年8月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA damage response protein Rtt109, putative
B: Histone chaperone asf1
C: Histone H3
D: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,03242
ポリマ－107,5694
非ポリマー5,46338
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19050 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area29380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.903, 111.903, 332.715
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11C-204-

IOD

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要素

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タンパク質 , 4種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 DNA damage response protein Rtt109, putative


分子量: 59684.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neosartorya fumigata (strain ATCC MYA-4609 / Af293 / CBS 101355 / FGSC A1100) (カビ)
株: ATCC MYA-4609 / Af293 / CBS 101355 / FGSC A1100 / 遺伝子: AFUA_5G09540 / プラスミド: pET28a-smt3 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q4WUS9
#2: タンパク質 Histone chaperone asf1 / Anti-silencing function protein 1


分子量: 21097.975 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neosartorya fumigata (strain ATCC MYA-4609 / Af293 / CBS 101355 / FGSC A1100) (カビ)
株: ATCC MYA-4609 / Af293 / CBS 101355 / FGSC A1100 / 遺伝子: asf1, AFUA_3G11030 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q4WXX5
#3: タンパク質 Histone H3


分子量: 15391.007 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
遺伝子: HHT1, YBR010W, YBR0201, HHT2, SIN2, YNL031C, N2749
プラスミド: pETDuet / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P61830
#4: タンパク質 Histone H4


分子量: 11395.390 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HHF1, YBR009C, YBR0122, HHF2, YNL030W, N2752 / プラスミド: pETDuet / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P02309

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非ポリマー , 2種, 38分子

#5: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#6: 化合物...
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 合成 / 式: I

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 100mM sodium citrate, pH 5.0, 22% PEG 1500, 400mM sodium iodide

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.5→50 Å / Num. obs: 16416 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 68.52 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.177 / Rpim(I) all: 0.08 / Rrim(I) all: 0.196 / Χ2: 1.147 / Net I/σ(I): 4.3 / Num. measured all: 85255
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
3.5-3.635.40.52715870.7770.240.5851.15199.7
3.63-3.775.50.41615730.8760.1850.461.12299.4
3.77-3.945.50.34415970.8910.1540.381.13299.7
3.94-4.155.30.23916150.9650.1080.2651.20199.8
4.15-4.415.20.18416110.970.0830.2041.14699.9
4.41-4.7550.13916210.9790.0650.1551.13499.6
4.75-5.235.50.1316310.9860.0570.1431.13699.5
5.23-5.985.30.15116480.9790.0680.1671.1799.5
5.98-7.534.80.11216930.9890.0530.1261.14699.4
7.53-504.70.05818400.9980.0280.0651.13598.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5ZB9, 2HUE

5zb9

2hue


解像度: 3.5→42.825 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2945 828 5.08 %
Rwork0.2429 15458 -
obs0.2454 16286 99.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 129.19 Å2 / Biso mean: 65.8467 Å2 / Biso min: 42.99 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.5→42.825 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5449 0 85 0 5534
Biso mean--68.84 --
残基数----688
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035623
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4977640
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.02862
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003978
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.2062067
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.5001-3.71930.33921440.304424902634100
3.7193-4.00630.33951400.276225032643100
4.0063-4.40910.33191390.259425332672100
4.4091-5.04620.27311510.22492528267999
5.0462-6.35440.31271390.2492598273799
6.3544-42.8280.21841150.19952806292199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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