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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5yxf | ||||||
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タイトル | Mycobacterium Tuberculosis Methionine aminopeptidase type 1c (C105L mutant) in complex with Methionine | ||||||
要素 | Methionine aminopeptidase | ||||||
キーワード | HYDROLASE / Methionine aminopeptidase | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 initiator methionyl aminopeptidase activity / methionyl aminopeptidase / metalloaminopeptidase activity / transition metal ion binding / proteolysis / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Mycobacterium tuberculosis (結核菌) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.61 Å | ||||||
データ登録者 | Sandeep, C.B. / Addlagatta, A. | ||||||
資金援助 | インド, 1件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: Mycobacterium Tuberculosis Methionine aminopeptidase type 1c (C105L mutant) in complex with Methionine 著者: Sandeep, C.B. / Addlagatta, A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5yxf.cif.gz | 76.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5yxf.ent.gz | 52.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5yxf.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 5yxf_validation.pdf.gz | 447.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 5yxf_full_validation.pdf.gz | 449.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | 5yxf_validation.xml.gz | 14.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 5yxf_validation.cif.gz | 19.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yx/5yxf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yx/5yxf | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 1yj3S S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 34452.785 Da / 分子数: 1 / 変異: C105L, C284A / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (strain ATCC 25177 / H37Ra) (結核菌) 株: ATCC 25177 / H37Ra / 遺伝子: mapB, map, MRA_2886 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A5U6L5, methionyl aminopeptidase | ||||||
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#2: 化合物 | #3: 化合物 | ChemComp-NA / | #4: 化合物 | ChemComp-MET / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.47 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1M Hepes pH 7.5, 27% Peg3350, 3% glycerol |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2017年12月3日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1.54 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.61→35.37 Å / Num. obs: 33848 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 28.75 Å2 / CC1/2: 0.986 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Rpim(I) all: 0.052 / Rrim(I) all: 0.076 / Χ2: 1.043 / Net I/av σ(I): 11.66 / Net I/σ(I): 17.7 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 | ||||||
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Phasing MR | R rigid body: 0.383
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1YJ3 解像度: 1.61→35.37 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.976 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / SU B: 2.133 / SU ML: 0.072 / SU R Cruickshank DPI: 0.0898 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.09 / ESU R Free: 0.092 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 87.18 Å2 / Biso mean: 31.845 Å2 / Biso min: 16.9 Å2
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精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.61→35.37 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.608→1.65 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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