[English] 日本語
Yorodumi- PDB-5yw2: Crystal structure of Adenine phosphoribosyltransferase from Franc... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5yw2 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of Adenine phosphoribosyltransferase from Francisella tularensis. | ||||||
Components | Adenine phosphoribosyltransferase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE | ||||||
Function / homology | Function and homology information adenine salvage / adenine phosphoribosyltransferase activity / adenine phosphoribosyltransferase / AMP salvage / purine ribonucleoside salvage / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Francisella tularensis (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.28 Å | ||||||
Authors | Pavithra, G.C. / Ramagopal, U.A. | ||||||
Citation | Journal: FEBS J. / Year: 2018 Title: Crystal structures of APRT from Francisella tularensis - an N-H···N hydrogen bond imparts adenine specificity in adenine phosporibosyltransferases. Authors: Pavithra, G.C. / Ramagopal, U.A. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5yw2.cif.gz | 281.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb5yw2.ent.gz | 229.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5yw2.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5yw2_validation.pdf.gz | 473.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 5yw2_full_validation.pdf.gz | 479.3 KB | Display | |
Data in XML | 5yw2_validation.xml.gz | 26.5 KB | Display | |
Data in CIF | 5yw2_validation.cif.gz | 36.6 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yw/5yw2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/yw/5yw2 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5yw5C 4mb6S S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
Unit cell |
| ||||||||
Details | 1. Density close to residue Arg63 is modeled as chlorine ion in all the four chains based only on the experimental density and the environment. 2. Disordered density near PRPP binding site cannot be modeled. |
-Components
#1: Protein | Mass: 19290.293 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Francisella tularensis (bacteria) / Gene: apt / Plasmid: LIC-PET30A / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / Strain (production host): BL21(DE3) References: UniProt: A0A0E2ZLA9, UniProt: Q5NII9*PLUS, adenine phosphoribosyltransferase #2: Chemical | ChemComp-SO4 / #3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-CL / #5: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.45 Å3/Da / Density % sol: 49.85 % / Mosaicity: 0.443 ° |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 Details: 0.2M Magnesium chloride, 0.1M HEPES:NaOH pH 7.5, 25% PEG 3350, cryo 0.5M Lithium sulphate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: BM14 / Wavelength: 0.953 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Dec 8, 2015 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.953 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.28→35.36 Å / Num. obs: 35141 / % possible obs: 99.3 % / Redundancy: 9 % / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.084 / Χ2: 0.916 / Net I/σ(I): 9.3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4MB6 Resolution: 2.28→35.36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 16.872 / SU ML: 0.193 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.328 / ESU R Free: 0.245 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 49.396 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: 1 / Resolution: 2.28→35.36 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|