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万見
- PDB-5yw1: Crystal structure of full length NS3 protein (eD4NS2BNS3) in comp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yw1
タイトルCrystal structure of full length NS3 protein (eD4NS2BNS3) in complex with Bovine Pancreatic Trypsin Inhibitor
要素
  • FLAVIVIRUS_NS2B
  • PTI protein
  • Peptidase S7
キーワードVIRAL PROTEIN / SERINE PROTEASE / NON-STRUCTURAL PROTEIN 3 / DEAH HELICASE / ATPASE / DENGUE VIRUS / FLAVIVIRUS
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / : / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity ...trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / : / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / host cell mitochondrion / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / serine protease inhibitor complex / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / serine-type endopeptidase inhibitor activity / viral capsid / double-stranded RNA binding / channel activity / protease binding / monoatomic ion transmembrane transport / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / methyltransferase cap1 activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / protein dimerization activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / symbiont-mediated suppression of host innate immune response / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / symbiont-mediated activation of host autophagy / serine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / calcium ion binding / virion attachment to host cell / host cell nucleus / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / extracellular space / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily ...: / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Factor Xa Inhibitor / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C superfamily / Genome polyprotein, Flavivirus / : / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / : / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / Few Secondary Structures / Irregular / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PTI protein / Genome polyprotein / Pancreatic trypsin inhibitor / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Dengue virus 4 (デング熱ウイルス)
Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Phoo, W.W. / El Sahili, A.
資金援助 シンガポール, 4件
組織認可番号国
START UP GRANT シンガポール
CBRG14MAY051 シンガポール
CBRG/0103/2016 シンガポール
National Research Foundation (Singapore)CRP001-063 シンガポール
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structures of unlinked full length NS3 from Dengue virus provide insights into dynamics of protease domain
著者: Phoo, W.W. / Sahili, A.E. / Zhang, Z.Z. / Chen, M.W. / Lescar, J. / Vasudevan, S. / Luo, D.
履歴
登録2017年11月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年1月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Peptidase S7
A: FLAVIVIRUS_NS2B
I: PTI protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,8203
ポリマ－81,8203
非ポリマー00
水362
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4800 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area31560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.018, 87.493, 86.455
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.25, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Peptidase S7


分子量: 69517.266 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1475-2092 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dengue virus 4 (デング熱ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: F8TEL4
#2: タンパク質 FLAVIVIRUS_NS2B


分子量: 5930.479 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1393-1439 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dengue virus 4 (デング熱ウイルス)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: W0LLP9
#3: タンパク質 PTI protein / Pancreatic Trypsin Inhibitor


分子量: 6372.435 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 36-90 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: PTI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A6QPK7, UniProt: P00974*PLUS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.57 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 0.1M MES pH 6.0, 12% PEG4000 / PH範囲: 6.0-7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→45 Å / Num. obs: 24153 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 54.01 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Rpim(I) all: 0.075 / Rrim(I) all: 0.112 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 2.6→2.73 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.803 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 3202 / CC1/2: 0.738 / Rpim(I) all: 0.727 / Rrim(I) all: 1.088 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2VBC

2vbc


解像度: 2.6→44.998 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 28.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2402 1175 4.87 %Randon Selection
Rwork0.2205 ---
obs0.2215 24103 99.63 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→44.998 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5276 0 0 2 5278
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035395
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6847327
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0743253
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046808
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005959
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.71830.34961410.33292845X-RAY DIFFRACTION100
2.7183-2.86160.28981450.29662859X-RAY DIFFRACTION99
2.8616-3.04090.30861530.28132833X-RAY DIFFRACTION100
3.0409-3.27560.27211270.27522888X-RAY DIFFRACTION100
3.2756-3.60510.28671510.23492862X-RAY DIFFRACTION100
3.6051-4.12650.23871460.20772876X-RAY DIFFRACTION100
4.1265-5.19770.19791590.17892850X-RAY DIFFRACTION100
5.1977-45.00450.20651530.18882915X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.93390.2839-0.59972.1043-1.9623.7134-0.03710.4578-0.11450.05770.2304-0.0952-0.4841-1.8408-0.14180.67240.00830.01691.19360.12570.527263.3057-1.0851.875
22.2973-0.77430.04781.25870.73790.97340.0888-0.2877-0.33850.1441-0.05990.04980.1011-0.1138-0.04520.3595-0.0478-0.01220.35760.05910.403352.40884.216317.1485
31.22260.05260.40932.3671.36812.16940.13140.041-0.2169-0.4524-0.26540.2761-0.1946-0.23290.09690.38240.0472-0.00450.30980.01580.375748.4081.0281-3.8818
40.0068-0.00260.01440.0618-0.06210.07960.32350.45690.29-0.25620.02450.1879-0.0464-0.2285-0.33320.9099-0.47690.06821.2179-0.10530.878864.2817-13.446942.8208
51.72561.51680.92844.2612-0.86651.4637-0.5885-0.158-0.21020.0573-0.31910.3390.3071-0.48510.3640.8568-0.4509-0.07331.61650.03030.903955.9377-11.124555.685
61.5630.0082-1.22390.11720.07981.0280.0066-0.0067-0.2192-0.1309-0.228-0.07160.54530.23760.16131.326-0.0694-0.01251.29750.10941.053655.2136-6.304667.9539
72.0938-0.2972-0.60812.1747-0.99523.06460.42450.0383-0.10750.08030.0947-0.089-0.1649-0.1988-0.18651.1645-0.12790.05071.1256-0.00220.649268.30473.896968.6725
85.0078-0.42640.17252.2504-0.70640.2919-0.0459-0.0898-0.2957-0.11810.0107-0.50090.10810.80640.00511.4475-0.05450.29550.85230.21050.608573.987112.451750.9158
90.7124-0.5019-1.10380.95310.65232.161-0.0826-0.16970.36760.4653-0.4492-0.1524-0.45561.0770.31580.8493-0.2404-0.06191.33490.52860.774986.5766-0.253247.0147
100.5305-0.1865-0.7051.00370.9281.4174-0.60360.4715-0.1165-0.2444-0.4989-0.57990.7820.4601-0.21440.7405-0.29530.35841.41150.45320.74489.2384-8.096944.1449
112.6940.7766-0.14471.2864-1.01571.9261-0.08240.3577-0.5167-0.7141-0.4104-0.6333-0.11490.60830.41370.7612-0.02020.20361.13630.27980.809585.2994-3.554840.965
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 4 through 163 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 164 through 429 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 430 through 618 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 50 through 54 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 55 through 59 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 60 through 64 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 65 through 74 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 75 through 86 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'I' and (resid 1 through 17 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'I' and (resid 18 through 31 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'I' and (resid 32 through 55 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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