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- PDB-5yvq: Complex of Mu phage tail fiber and its chaperone -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yvq
タイトルComplex of Mu phage tail fiber and its chaperone
要素
  • Tail fiber assembly protein U
  • Tail fiber protein S
キーワードVIRAL PROTEIN / bacteriophage
機能・相同性
機能・相同性情報


viral tropism switching / virus tail fiber assembly / virus tail, fiber / adhesion receptor-mediated virion attachment to host cell / host cell cytoplasm / symbiont entry into host cell
類似検索 - 分子機能
Bacteriophage T4, Gp38, tail fibre assembly / : / Caudovirales tail fibre assembly protein, lambda gpK / Bacteriophage lambda, Tail fiber protein, repeat-2 / Phage tail fibre repeat / : / : / Long-tail fiber proximal subunit, C-terminal, trimerization domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Tail fiber assembly protein U / Tail fiber protein S
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia phage Mu (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.103 Å
データ登録者Takeda, S. / Sakai, K. / Iwazaki, T. / Yamashita, E. / Nakagawa, A.
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2019
タイトル: Phage tail fibre assembly proteins employ a modular structure to drive the correct folding of diverse fibres.
著者: North, O.I. / Sakai, K. / Yamashita, E. / Nakagawa, A. / Iwazaki, T. / Buttner, C.R. / Takeda, S. / Davidson, A.R.
履歴
登録2017年11月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年10月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tail fiber protein S
B: Tail fiber assembly protein U
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,2067
ポリマ－75,7452
非ポリマー4605
水7,476415
1
A: Tail fiber protein S
B: Tail fiber assembly protein U
ヘテロ分子

A: Tail fiber protein S
B: Tail fiber assembly protein U
ヘテロ分子

A: Tail fiber protein S
B: Tail fiber assembly protein U
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)228,61721
ポリマ－227,2356
非ポリマー1,38115
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.332, 66.332, 387.769
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-787-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Tail fiber protein S / Gene product 49 / gp49 / Gene product S / gpS


分子量: 55412.551 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia phage Mu (ファージ) / 遺伝子: S, Mup49 / プラスミド: pET21a-LIC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: Q9T1V0
#2: タンパク質 Tail fiber assembly protein U / Gene product 50 / gp50 / Gene product U / gpU


分子量: 20332.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia phage Mu (ファージ) / 遺伝子: U, Mup50 / プラスミド: pET21a-LIC / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: Q9T1U9
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 415 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.17 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸発脱水法 / 詳細: (NH4)2SO4, 2-Methyl-2,4-pentanediol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 59378 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9 % / Rmerge(I) obs: 0.164 / Rpim(I) all: 0.073 / Rrim(I) all: 0.174 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / 冗長度: 9.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / CC1/2: 0.741 / Rpim(I) all: 0.624 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.103→32.14 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.03
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2638 2965 5.01 %
Rwork0.2365 --
obs0.2378 59229 99.55 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.103→32.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3629 0 30 415 4074
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083755
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8435077
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.9553049
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058536
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005666
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1028-2.13730.33421640.28912635X-RAY DIFFRACTION98
2.1373-2.17420.28461670.28882514X-RAY DIFFRACTION99
2.1742-2.21370.37341590.32042669X-RAY DIFFRACTION100
2.2137-2.25620.36161220.36912605X-RAY DIFFRACTION100
2.2562-2.30230.34831510.32292660X-RAY DIFFRACTION100
2.3023-2.35230.32111390.28292607X-RAY DIFFRACTION100
2.3523-2.4070.29091390.25082624X-RAY DIFFRACTION100
2.407-2.46720.27841150.21952691X-RAY DIFFRACTION100
2.4672-2.53390.26841430.21882630X-RAY DIFFRACTION100
2.5339-2.60840.26921470.21782630X-RAY DIFFRACTION100
2.6084-2.69260.23071360.21722650X-RAY DIFFRACTION100
2.6926-2.78880.19781290.20542708X-RAY DIFFRACTION100
2.7888-2.90030.2471490.20012668X-RAY DIFFRACTION100
2.9003-3.03230.24031540.19952677X-RAY DIFFRACTION100
3.0323-3.1920.2331490.20872661X-RAY DIFFRACTION100
3.192-3.39180.26721330.20542685X-RAY DIFFRACTION100
3.3918-3.65330.26791120.19662714X-RAY DIFFRACTION99
3.6533-4.02030.21561080.20212728X-RAY DIFFRACTION100
4.0203-4.60060.21071390.18882764X-RAY DIFFRACTION99
4.6006-5.79080.24971440.21592782X-RAY DIFFRACTION99
5.7908-32.14360.30171660.33392962X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 37.7485 Å / Origin y: 18.5873 Å / Origin z: 208.2416 Å
111213212223313233
T0.0733 Å20.0167 Å2-0.0162 Å2-0.1058 Å20.0141 Å2--0.1445 Å2
L0.1494 °20.0104 °2-0.1086 °2-0.1732 °20.1027 °2--1.4676 °2
S-0.0358 Å °-0.0204 Å °-0.0062 Å °0.0332 Å °-0.0281 Å °-0.0269 Å °0.0641 Å °0.2191 Å °-0.004 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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