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- PDB-5ysk: SdeA mART-C domain EE/AA apo -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ysk
タイトルSdeA mART-C domain EE/AA apo
要素Ubiquitinating/deubiquitinating enzyme SdeA
キーワードHYDROLASE / E3 ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase / deNEDDylase activity / NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase activity / protein deneddylation / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / K63-linked deubiquitinase activity / protein deubiquitination / nucleotidyltransferase activity / cysteine-type peptidase activity / host cell ...NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase / deNEDDylase activity / NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase activity / protein deneddylation / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / K63-linked deubiquitinase activity / protein deubiquitination / nucleotidyltransferase activity / cysteine-type peptidase activity / host cell / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / protein ubiquitination / nucleotide binding / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
SidE, DUB domain / SidE, mono-ADP-ribosyltransferase domain / SidE mono-ADP-ribosyltransferase domain / SidE DUB domain / SidE, PDE domain / SidE phosphodiesterase (PDE) domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitinating/deubiquitinating enzyme SdeA
類似検索 - 構成要素
生物種Legionella pneumophila subsp. pneumophila (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.403 Å
データ登録者Kim, L. / Kwon, D.H. / Song, H.K.
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2018
タイトル: Structural and Biochemical Study of the Mono-ADP-Ribosyltransferase Domain of SdeA, a Ubiquitylating/Deubiquitylating Enzyme from Legionella pneumophila
著者: Kim, L. / Kwon, D.H. / Kim, B.H. / Kim, J. / Park, M.R. / Park, Z.Y. / Song, H.K.
履歴
登録2017年11月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitinating/deubiquitinating enzyme SdeA
B: Ubiquitinating/deubiquitinating enzyme SdeA
C: Ubiquitinating/deubiquitinating enzyme SdeA
D: Ubiquitinating/deubiquitinating enzyme SdeA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,6944
ポリマ－67,6944
非ポリマー00
水2,144119
1
A: Ubiquitinating/deubiquitinating enzyme SdeA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9241
ポリマ－16,9241
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ubiquitinating/deubiquitinating enzyme SdeA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9241
ポリマ－16,9241
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Ubiquitinating/deubiquitinating enzyme SdeA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9241
ポリマ－16,9241
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Ubiquitinating/deubiquitinating enzyme SdeA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9241
ポリマ－16,9241
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.750, 85.360, 70.795
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.11, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Ubiquitinating/deubiquitinating enzyme SdeA / Effector protein SdeA


分子量: 16923.611 Da / 分子数: 4 / 変異: E860A, E862A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Legionella pneumophila subsp. pneumophila (バクテリア)
株: Philadelphia 1 / ATCC 33152 / DSM 7513 / 遺伝子: sdeA, lpg2157 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q5ZTK4, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.52 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG400, Tris

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: Bruker DIP-6040 / 検出器: CCD / 日付: 2017年6月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.403→32.42 Å / Num. obs: 19830 / % possible obs: 97.99 % / 冗長度: 3.6 % / Net I/σ(I): 34.6762

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.403→32.42 Å / SU ML: 0.28 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.14
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2614 1980 10 %
Rwork0.1852 --
obs0.1926 19805 98.01 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.403→32.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4308 0 0 119 4427
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0134386
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2135932
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0792677
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061696
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007756
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4033-2.46330.31071200.18691083X-RAY DIFFRACTION84
2.4633-2.52990.2811430.17661288X-RAY DIFFRACTION99
2.5299-2.60440.27091430.17691276X-RAY DIFFRACTION99
2.6044-2.68840.27951410.19381272X-RAY DIFFRACTION100
2.6884-2.78450.27151440.18091296X-RAY DIFFRACTION99
2.7845-2.89590.2771430.18781295X-RAY DIFFRACTION100
2.8959-3.02770.26241420.18031274X-RAY DIFFRACTION100
3.0277-3.18720.32071430.18571299X-RAY DIFFRACTION100
3.1872-3.38680.25271440.17891295X-RAY DIFFRACTION100
3.3868-3.64810.26041450.18461300X-RAY DIFFRACTION100
3.6481-4.01490.21981430.17361288X-RAY DIFFRACTION100
4.0149-4.59510.21181420.1521281X-RAY DIFFRACTION99
4.5951-5.78640.2631450.19391304X-RAY DIFFRACTION99
5.7864-39.16660.28751420.24951274X-RAY DIFFRACTION95

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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