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- PDB-5yry: Crystal structure of C-terminal redox domain of APR1 from Arabido... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yry
タイトルCrystal structure of C-terminal redox domain of APR1 from Arabidopsis thaliana
要素5'-adenylylsulfate reductase 1, chloroplastic
キーワードOXIDOREDUCTASE / Redox domain / Sulfer assimilatory / APS reductase
機能・相同性
機能・相同性情報


adenylyl-sulfate reductase (glutathione) / adenylyl-sulfate reductase (glutathione) activity / adenylyl-sulfate reductase activity / : / sulfate assimilation / cysteine biosynthetic process / plastid / chloroplast stroma / chloroplast / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Thioredoxin-independent 5'-adenylylsulphate reductase / Phosphoadenosine phosphosulphate reductase / Phosphoadenosine phosphosulfate reductase family / Thioredoxin / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
5'-adenylylsulfate reductase 1, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.698 Å
データ登録者Hsu, C.H.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
National Science Council (Taiwan)NSC102-2113-M-002-005 台湾
引用ジャーナル: Antioxidants (Basel) / 年: 2019
タイトル: C-terminal Redox Domain ofArabidopsisAPR1 is a Non-Canonical Thioredoxin Domain with Glutaredoxin Function.
著者: Chen, F.F. / Chien, C.Y. / Cho, C.C. / Chang, Y.Y. / Hsu, C.H.
履歴
登録2017年11月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年11月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2
Item: _citation.country / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5'-adenylylsulfate reductase 1, chloroplastic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1321
ポリマ－14,1321
非ポリマー00
水181
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, monomeric form
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area6630 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)58.200, 58.200, 86.687
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 5'-adenylylsulfate reductase 1, chloroplastic / 3'-phosphoadenosine-5'-phosphosulfate reductase homolog 19 / Prh-19 / Adenosine 5'-phosphosulfate ...3'-phosphoadenosine-5'-phosphosulfate reductase homolog 19 / Prh-19 / Adenosine 5'-phosphosulfate 5'-adenylylsulfate sulfotransferase 1 / APS sulfotransferase 1 / Thioredoxin-independent APS reductase 1


分子量: 14132.117 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal redox domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: APR1, PRH19, At4g04610, F4H6.13 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P92979, adenylyl-sulfate reductase (glutathione)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.64 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.1 M Tris buffer pH 7.0, 1.2 M sodium citrate, 0.2 M sodium chloride

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.698→24.16 Å / Num. obs: 4467 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 12.9 % / Biso Wilson estimate: 61.11 Å2 / Rrim(I) all: 0.079 / Net I/σ(I): 32.4
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 12.3 % / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / Num. unique obs: 432 / Rrim(I) all: 0.66 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.698→24.16 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2504 444 10.02 %
Rwork0.1793 --
obs0.1863 4433 99.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.698→24.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数934 0 0 1 935
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008956
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1941289
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.192367
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049138
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008166
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6983-3.08810.31291430.2351283X-RAY DIFFRACTION99
3.0881-3.88810.2941460.20421316X-RAY DIFFRACTION100
3.8881-24.16090.2171550.15561390X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.26123.16730.61193.34023.69546.25040.10690.8063-0.1766-1.490.50790.65970.36791.047-0.29720.95790.070.07870.8556-0.01390.1486-1.1854-19.9752-14.74
25.21496.21820.0857.4749-0.25962.05110.25830.57282.2849-1.66830.36311.9810.7445-0.5416-0.60030.84870.0156-0.16121.11430.07470.8337-16.6904-16.2283-16.2628
30.1152-0.3006-0.16481.8258-1.13766.7007-0.5411-0.00480.15580.2797-0.014-1.1228-0.86141.1288-0.79020.67360.07110.02860.8427-0.1595-0.20181.5608-18.9179-7.2422
46.31282.88616.03242.80954.18077.12531.1941-0.8126-1.51720.6523-0.622-0.48750.8085-0.4276-0.40730.84180.0247-0.0640.80760.02650.3243-1.0149-26.6679-1.3189
55.41982.0772-1.59873.672-1.81597.28390.50540.4801-0.2082-0.24310.02250.0345-0.2704-0.0857-0.40760.67790.041-0.00120.6768-0.01510.274-4.0542-21.8777-10.7113
62.00751.281-4.90292.44292.92827.43210.27590.51612.362-1.0805-0.4552-0.2703-2.71351.17040.19671.3666-0.1827-0.06590.86930.27780.52234.0657-7.4466-11.7201
77.0387-1.2547-3.29945.25550.24195.0725-0.6879-0.74121.51040.18680.4051-0.3364-1.49410.470.05150.76570.1073-0.11810.6719-0.17130.378-2.3775-13.0257-4.9884
86.69220.4557-6.15663.67462.32357.8434-2.47951.3951.4783-1.55571.89421.8703-3.17480.85581.06561.31570.0284-0.33991.0308-0.01680.7182-15.1921-10.6486-9.7116
96.22981.5084-1.21597.65940.13812.95170.101-1.21340.2350.4438-0.4647-0.03840.10990.4790.08570.6978-0.04850.07770.7814-0.03360.2205-6.1157-15.46731.4009
104.5616-4.42383.29149.342-1.99429.01270.7418-1.8072-1.2261.9332-0.27721.52380.7347-1.7073-0.69020.9278-0.1930.00461.16590.01520.3322-12.4596-24.40893.0265
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid -3 through 16 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 17 through 23 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 24 through 33 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 34 through 50 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 51 through 63 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 64 through 73 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 74 through 85 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 86 through 92 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 93 through 98 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 99 through 112 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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