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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5yq7 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the RC-LH core complex from Roseiflexus castenholzii | |||||||||
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![]() | PHOTOSYNTHESIS / Photosynthetic core complex | |||||||||
機能・相同性 | ![]() organelle inner membrane / plasma membrane light-harvesting complex / bacteriochlorophyll binding / photosynthetic electron transport in photosystem II / photosynthesis, light reaction / : / endomembrane system / electron transfer activity / iron ion binding / heme binding ...organelle inner membrane / plasma membrane light-harvesting complex / bacteriochlorophyll binding / photosynthetic electron transport in photosystem II / photosynthesis, light reaction / : / endomembrane system / electron transfer activity / iron ion binding / heme binding / metal ion binding / membrane / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å | |||||||||
![]() | Shi, Y. / Xin, Y.Y. / Niu, T.X. / Wang, Q.Q. / Niu, W.Q. / Huang, X.J. / Ding, W. / Blankenship, R.E. / Xu, X.L. / Sun, F. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure of the RC-LH core complex from an early branching photosynthetic prokaryote. 著者: Yueyong Xin / Yang Shi / Tongxin Niu / Qingqiang Wang / Wanqiang Niu / Xiaojun Huang / Wei Ding / Lei Yang / Robert E Blankenship / Xiaoling Xu / Fei Sun / ![]() ![]() 要旨: Photosynthetic prokaryotes evolved diverse light-harvesting (LH) antennas to absorb sunlight and transfer energy to reaction centers (RC). The filamentous anoxygenic phototrophs (FAPs) are important ...Photosynthetic prokaryotes evolved diverse light-harvesting (LH) antennas to absorb sunlight and transfer energy to reaction centers (RC). The filamentous anoxygenic phototrophs (FAPs) are important early branching photosynthetic bacteria in understanding the origin and evolution of photosynthesis. How their photosynthetic machinery assembles for efficient energy transfer is yet to be elucidated. Here, we report the 4.1 Å structure of photosynthetic core complex from Roseiflexus castenholzii by cryo-electron microscopy. The RC-LH complex has a tetra-heme cytochrome c bound RC encompassed by an elliptical LH ring that is assembled from 15 LHαβ subunits. An N-terminal transmembrane helix of cytochrome c inserts into the LH ring, not only yielding a tightly bound cytochrome c for rapid electron transfer, but also opening a slit in the LH ring, which is further flanked by a transmembrane helix from a newly discovered subunit X. These structural features suggest an unusual quinone exchange model of prokaryotic photosynthetic machinery. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 476.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 397.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 4 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 4.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 96.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 128.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-タンパク質 , 2種, 16分子 EB08642KIGWUSQOC
#1: タンパク質 | 分子量: 6431.528 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #3: タンパク質 | | 分子量: 34923.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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-Precursor for ... , 2種, 2分子 LM
#2: タンパク質 | 分子量: 34432.738 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
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#7: タンパク質 | 分子量: 34948.965 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() |
-タンパク質・ペプチド , 3種, 17分子 TVRPNJHFDA97531YX
#4: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4724.656 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) ![]() #5: タンパク質・ペプチド | | 分子量: 2145.636 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 詳細: The peptide could be either an unidentified new gene product or a proteolytic fragment of the pufLM gene product that is cleaved twice during processing. 由来: (天然) ![]() #6: タンパク質・ペプチド | | 分子量: 1975.426 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 詳細: Subunit X with its flexible transmembrane helix is flanking the gap of light harvesting complex. 由来: (天然) ![]() |
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-非ポリマー , 6種, 72分子 










#8: 化合物 | ChemComp-BCL / #9: 化合物 | #10: 化合物 | #11: 化合物 | ChemComp-HEM / #12: 化合物 | ChemComp-KGD / #13: 化合物 | ChemComp-FE / | |
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-詳細
Has protein modification | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Photosynthetic core complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2, #7, #3-#5 / 由来: NATURAL |
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分子量 | 値: 0.33 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 8.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
試料支持 | グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 75000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 3500 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm / Calibrated defocus min: 1000 nm / 最大 デフォーカス(補正後): 3500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
撮影 | 平均露光時間: 50 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 実像数: 2330 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア | 名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 148618 | ||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 256903 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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