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万見
- PDB-5yq4: Crystal structure of kelch domain of KLHL20 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yq4
タイトルCrystal structure of kelch domain of KLHL20
要素Kelch-like protein 20
キーワードPROTEIN BINDING / kelch domain / KLHL20
機能・相同性
機能・相同性情報


type II interferon binding / protein K33-linked ubiquitination / response to interferon-alpha / Golgi to endosome transport / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / cytoskeleton organization / trans-Golgi network / PML body / ubiquitin-protein transferase activity ...type II interferon binding / protein K33-linked ubiquitination / response to interferon-alpha / Golgi to endosome transport / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / cytoskeleton organization / trans-Golgi network / PML body / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein transport / actin cytoskeleton / Neddylation / actin binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / axon / dendrite / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kelch-type beta propeller / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Kelch / Kelch motif / Kelch repeat type 1 / Kelch-type beta propeller ...Kelch-type beta propeller / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain / BTB-kelch protein / BTB/Kelch-associated / BTB And C-terminal Kelch / BTB And C-terminal Kelch / Kelch / Kelch motif / Kelch repeat type 1 / Kelch-type beta propeller / BTB/POZ domain / BTB domain profile. / 6 Propeller / Neuraminidase / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Kelch-like protein 20
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.58 Å
データ登録者Yeh, M.C. / Ho, M.C.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
Academia Sinica (Taiwan)AS-104-TP-B05 台湾
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The crystal structure of kelch domain of KLHL20
著者: Yeh, M.C. / Ho, M.C.
履歴
登録2017年11月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年11月20日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kelch-like protein 20


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,5531
ポリマ－32,5531
非ポリマー00
水4,143230
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area12020 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)49.957, 74.203, 155.222
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-775-

HOH

21A-899-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Kelch-like protein 20 / KLHL20 / Kelch-like ECT2-interacting protein / Kelch-like protein X


分子量: 32552.654 Da / 分子数: 1 / 断片: kelch domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KLHL20, KLEIP / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9Y2M5
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 230 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.33 %
結晶化温度: 283 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 0.1 M Sodium Citrate, pH 5, 20% PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: TPS 05A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300-HS / 検出器: CCD / 日付: 2017年10月28日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.58→20 Å / Num. obs: 40146 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.6 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rpim(I) all: 0.017 / Rrim(I) all: 0.052 / Χ2: 0.915 / Net I/σ(I): 12.4 / Num. measured all: 384030
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.58-1.648.60.23639370.9850.0840.2510.85799.5
1.64-1.79.40.20539450.9910.070.2170.866100
1.7-1.789.60.16939810.9930.0570.1780.909100
1.78-1.879.70.12439940.9950.0410.130.954100
1.87-1.999.80.09739820.9960.0330.1031.05100
1.99-2.149.80.07939750.9970.0260.0831.161100
2.14-2.369.80.06140200.9980.020.0640.996100
2.36-2.79.80.04840270.9980.0160.0510.855100
2.7-3.49.80.04140640.9990.0140.0430.944100
3.4-209.40.02842210.9980.0090.0290.55699.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.58→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.955 / SU B: 1.298 / SU ML: 0.047 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.077 / ESU R Free: 0.078
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1914 2069 5.2 %RANDOM
Rwork0.1631 ---
obs0.1646 38031 99.59 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 70.09 Å2 / Biso mean: 15.052 Å2 / Biso min: 5.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.18 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.33 Å2-0 Å2
3----0.15 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.58→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2160 0 0 230 2390
Biso mean---25.4 -
残基数----284
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0192266
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0050.022068
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2051.9433097
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1534778
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.0675307
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg27.24222.42499
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.6615359
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.721523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1530.2341
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.022617
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02506
LS精密化 シェル解像度: 1.577→1.618 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 141 -
Rwork0.175 2680 -
all-2821 -
obs--95.95 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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