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- PDB-5yps: The structural basis of histone chaperoneVps75 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yps
タイトルThe structural basis of histone chaperoneVps75
要素Vacuolar protein sorting-associated protein 75
キーワードCHAPERONE / Histone chaperone / acetylation
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleosome assembly / histone binding / chromatin binding / chromatin / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Nucleosome assembly protein (NAP) / NAP-like superfamily / Nucleosome assembly protein (NAP)
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Pneumocystis carinii B80 (ニューモシスチス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.097 Å
データ登録者Chen, Y. / Zhang, Y. / Dou, Y. / Wang, M. / Xu, S. / Jiang, H. / Limper, A. / Su, D.
資金援助 中国, 4件
組織認可番号国
National Key Research and Development Program of China2017YFA0505900 中国
The General Program of National Natural Science Foundation of China31370735 中国
The General Program of National Natural Science Foundation of China3167040397 中国
The Province Science and Technology Support Program,2015JQO029 中国
引用ジャーナル: Signal Transduct Target Ther / 年: 2019
タイトル: Structural basis for the acetylation of histone H3K9 and H3K27 mediated by the histone chaperone Vps75 inPneumocystis carinii.
著者: Chen, Y. / Zhang, Y. / Ye, H. / Dou, Y. / Lu, D. / Li, X. / Limper, A.H. / Hua, J. / Su, D.
履歴
登録2017年11月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月29日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: audit_author / citation / citation_author
Item: _audit_author.name / _citation.country ..._audit_author.name / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年6月10日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.32024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 75
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 75
C: Vacuolar protein sorting-associated protein 75
D: Vacuolar protein sorting-associated protein 75
E: Vacuolar protein sorting-associated protein 75
F: Vacuolar protein sorting-associated protein 75
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)183,18257
ポリマ－176,1906
非ポリマー6,99251
水4,179232
1
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 75
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 75
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,84918
ポリマ－58,7302
非ポリマー2,11916
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7790 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area21170 Å2
手法PISA
2
C: Vacuolar protein sorting-associated protein 75
D: Vacuolar protein sorting-associated protein 75
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,90517
ポリマ－58,7302
非ポリマー2,17515
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7660 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area20950 Å2
手法PISA
3
E: Vacuolar protein sorting-associated protein 75
F: Vacuolar protein sorting-associated protein 75
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,42922
ポリマ－58,7302
非ポリマー2,69920
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8960 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area21200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)141.672, 76.404, 130.448
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
Vacuolar protein sorting-associated protein 75


分子量: 29365.027 Da / 分子数: 6 / 変異: N56M, E127M, G194E / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pneumocystis carinii B80 (ニューモシスチス)
株: B80 / 遺伝子: T552_02523 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0W4ZF97

-
非ポリマー , 6種, 283分子

#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物
ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 232 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.64 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: Calcium chloride dihydrate, HEPES sodium, PEG 400

-
データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: OXFORD SAPPHIRE CCD / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月5日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.09→48.26 Å / Num. obs: 83282 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7 % / Net I/σ(I): 23.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000data processing
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIXモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.097→48.26 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.94
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2358 4088 4.91 %0.05
Rwork0.1857 ---
obs0.1881 83282 99.55 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.097→48.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9807 0 446 232 10485
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00810536
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.08514160
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.6383975
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0441507
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051802
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.0972-2.12190.26961060.24782439X-RAY DIFFRACTION88
2.1219-2.14780.31821420.2322662X-RAY DIFFRACTION100
2.1478-2.17490.3561220.22922749X-RAY DIFFRACTION100
2.1749-2.20360.29021540.21532683X-RAY DIFFRACTION100
2.2036-2.23370.28071330.21252713X-RAY DIFFRACTION100
2.2337-2.26570.28261470.21182703X-RAY DIFFRACTION100
2.2657-2.29950.24271440.20012704X-RAY DIFFRACTION100
2.2995-2.33540.26171360.19682721X-RAY DIFFRACTION100
2.3354-2.37370.25931460.20242718X-RAY DIFFRACTION100
2.3737-2.41460.29391350.20942713X-RAY DIFFRACTION100
2.4146-2.45850.28081410.20722708X-RAY DIFFRACTION100
2.4585-2.50580.23831310.19972711X-RAY DIFFRACTION100
2.5058-2.5570.28221800.19652730X-RAY DIFFRACTION100
2.557-2.61260.25061690.19612672X-RAY DIFFRACTION100
2.6126-2.67330.23841490.19452716X-RAY DIFFRACTION100
2.6733-2.74020.24931550.21392709X-RAY DIFFRACTION100
2.7402-2.81420.28381520.21582698X-RAY DIFFRACTION100
2.8142-2.89710.3151570.21612726X-RAY DIFFRACTION100
2.8971-2.99050.28221690.22812706X-RAY DIFFRACTION100
2.9905-3.09740.27521320.21172757X-RAY DIFFRACTION100
3.0974-3.22140.25381240.20442766X-RAY DIFFRACTION100
3.2214-3.3680.22561380.19652740X-RAY DIFFRACTION100
3.368-3.54550.23331320.17462757X-RAY DIFFRACTION100
3.5455-3.76760.20191260.16042775X-RAY DIFFRACTION100
3.7676-4.05830.18471150.15352811X-RAY DIFFRACTION100
4.0583-4.46650.18551110.14182819X-RAY DIFFRACTION100
4.4665-5.11210.18521400.15232793X-RAY DIFFRACTION100
5.1121-6.43830.22111510.18722843X-RAY DIFFRACTION100
6.4383-48.27280.22391510.19222952X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0636-0.04620.21862.12370.0721.7183-0.01470.2183-0.0345-0.0714-0.0051-0.1529-0.12780.19310.01380.2229-0.0359-0.01910.28840.00870.2536-16.212316.4802-56.3865
21.5204-0.0470.44681.72750.26272.3714-0.0591-0.1480.03830.06820.01270.1029-0.2905-0.20630.0470.34150.0011-0.04140.232-0.01270.2555-28.835629.2767-33.284
32.2018-0.01880.02291.4621-0.26822.4201-0.0870.0424-0.04970.13970.0095-0.00120.0951-0.09960.07210.2808-0.00490.02320.19530.0160.2473-34.2935-0.477-30.9316
41.47910.13950.22491.6874-0.03092.63-0.12760.11720.0333-0.07490.1160.0881-0.0069-0.47120.02050.2691-0.0193-0.02920.4299-0.02630.253-45.69349.1866-56.4905
51.89280.16550.00641.3585-0.08862.01050.0338-0.04950.0439-0.0514-0.01350.0708-0.0031-0.2786-0.02010.1980.0223-0.02210.2303-0.01160.1951-15.015840.8102-9.0024
61.7863-0.2525-0.16181.45540.03931.8674-0.0368-0.2224-0.12980.09530.0558-0.02060.2509-0.1717-0.02510.2876-0.00520.03130.30270.02920.2642-8.079825.332815.0366
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resseq 19:220)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain B and resseq 20:219)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain C and resseq 20:220)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain D and resseq 20:219)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain E and resseq 20:221)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain F and resseq 20:220)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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