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- PDB-5yph: p62/SQSTM1 ZZ domain with Ile-peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yph
タイトルp62/SQSTM1 ZZ domain with Ile-peptide
要素78 kDa glucose-regulated protein,Sequestosome-1
キーワードSIGNALING PROTEIN / Complex / p62/SQSTM1 / ZZ domain / Autophagy / N-end rule
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein folding in endoplasmic reticulum / regulation of ATF6-mediated unfolded protein response / regulation of PERK-mediated unfolded protein response / cerebellum structural organization / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperones / ATF6B (ATF6-beta) activates chaperones / brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum / regulation of Ras protein signal transduction ...regulation of protein folding in endoplasmic reticulum / regulation of ATF6-mediated unfolded protein response / regulation of PERK-mediated unfolded protein response / cerebellum structural organization / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperones / ATF6B (ATF6-beta) activates chaperones / brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / maintenance of protein localization in endoplasmic reticulum / regulation of Ras protein signal transduction / protein targeting to vacuole involved in autophagy / IRE1alpha activates chaperones / cerebellar Purkinje cell layer development / Lewy body / ATF6 (ATF6-alpha) activates chaperone genes / regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / negative regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / response to mitochondrial depolarisation / aggrephagy / endoplasmic reticulum chaperone complex / amphisome / PERK regulates gene expression / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / negative regulation of ferroptosis / protein folding in endoplasmic reticulum / pexophagy / regulation of protein complex stability / autophagy of mitochondrion / endosome organization / non-membrane-bounded organelle assembly / molecular sequestering activity / misfolded protein binding / post-translational protein targeting to membrane, translocation / phagophore assembly site / regulation of mitochondrion organization / aggresome / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / ubiquitin-modified protein reader activity / Nuclear events mediated by NFE2L2 / autolysosome / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / intracellular non-membrane-bounded organelle / endosomal transport / temperature homeostasis / immune system process / ER overload response / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / mitophagy / chaperone cofactor-dependent protein refolding / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / autophagosome / cellular response to interleukin-4 / negative regulation of protein-containing complex assembly / cellular response to glucose starvation / positive regulation of autophagy / energy homeostasis / signaling adaptor activity / ERAD pathway / endoplasmic reticulum unfolded protein response / protein folding chaperone / inclusion body / sperm midpiece / negative regulation of protein ubiquitination / heat shock protein binding / protein sequestering activity / substantia nigra development / p75NTR recruits signalling complexes / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Pexophagy / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / sarcomere / response to endoplasmic reticulum stress / SH2 domain binding / molecular condensate scaffold activity / ubiquitin binding / positive regulation of protein ubiquitination / positive regulation of long-term synaptic potentiation / response to ischemia / macroautophagy / positive regulation of protein localization to plasma membrane / protein kinase C binding / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ATP-dependent protein folding chaperone / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / ionotropic glutamate receptor binding / P-body / protein catabolic process / protein localization / receptor tyrosine kinase binding / PML body / autophagy / Interleukin-1 signaling / protein import into nucleus / KEAP1-NFE2L2 pathway / Signaling by ALK fusions and activated point mutants / unfolded protein binding / melanosome / late endosome
類似検索 - 分子機能
: / Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / UBA domain / Endoplasmic reticulum chaperone BIP, nucleotide-binding domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain profile. / PB1 domain / Endoplasmic reticulum targeting sequence. ...: / Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / UBA domain / Endoplasmic reticulum chaperone BIP, nucleotide-binding domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain profile. / PB1 domain / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Ubiquitin associated domain / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / UBA-like superfamily / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Endoplasmic reticulum chaperone BiP / Sequestosome-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.629 Å
データ登録者Kwon, D.H. / Kim, L. / Song, H.K.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018
タイトル: Insights into degradation mechanism of N-end rule substrates by p62/SQSTM1 autophagy adapter.
著者: Kwon, D.H. / Park, O.H. / Kim, L. / Jung, Y.O. / Park, Y. / Jeong, H. / Hyun, J. / Kim, Y.K. / Song, H.K.
履歴
登録2017年11月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年10月3日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 78 kDa glucose-regulated protein,Sequestosome-1
B: 78 kDa glucose-regulated protein,Sequestosome-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,2006
ポリマ－12,9392
非ポリマー2624
水2,108117
1
A: 78 kDa glucose-regulated protein,Sequestosome-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,6003
ポリマ－6,4691
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: 78 kDa glucose-regulated protein,Sequestosome-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,6003
ポリマ－6,4691
非ポリマー1312
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)33.658, 33.381, 35.019
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 103.61, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 78 kDa glucose-regulated protein,Sequestosome-1 / GRP-78 / EBI3-associated protein of 60 kDa / p60 / Phosphotyrosine-independent ligand for the Lck ...GRP-78 / EBI3-associated protein of 60 kDa / p60 / Phosphotyrosine-independent ligand for the Lck SH2 domain of 62 kDa / Ubiquitin-binding protein p62


分子量: 6469.278 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HSPA5, GRP78, SQSTM1, ORCA, OSIL / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P11021, UniProt: Q13501
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細Ile (-3 position) is synthetic residue generated by special enzyme

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶溶媒含有率: 16.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: sodium phosphate, potassium phosphate, MgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2016年2月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.629→17.91 Å / Num. obs: 9011 / % possible obs: 94 % / 冗長度: 3.3 % / Net I/σ(I): 34.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5YP7

5yp7


解像度: 1.629→17.909 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 18
Rfactor反射数%反射
Rfree0.187 912 10.12 %
Rwork0.1469 --
obs0.1511 9011 93.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.629→17.909 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数747 0 4 117 868
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011762
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3051030
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.252458
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073112
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011137
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.629-1.71480.19061220.11861067X-RAY DIFFRACTION89
1.7148-1.82210.18131210.13031126X-RAY DIFFRACTION92
1.8221-1.96270.18151240.13191138X-RAY DIFFRACTION93
1.9627-2.15990.21911330.1371155X-RAY DIFFRACTION94
2.1599-2.47170.20251350.1491172X-RAY DIFFRACTION96
2.4717-3.11140.19021380.1541190X-RAY DIFFRACTION97
3.1114-17.90960.16741390.15951251X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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