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- PDB-5yow: The post-fusion structure of the Heartland virus Gc glycoprotein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yow
タイトルThe post-fusion structure of the Heartland virus Gc glycoprotein
要素Glycoprotein polyprotein
キーワードVIRAL PROTEIN / Bunyavirus / Heartland virus / Glycoprotein / Gc
機能・相同性
機能・相同性情報


host cell Golgi membrane / host cell endoplasmic reticulum membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / symbiont entry into host cell / virion attachment to host cell / virion membrane / membrane
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #3770 / Phlebovirus glycoprotein G1 / Phlebovirus glycoprotein G1 / Phlebovirus glycoprotein G2, fusion domain / Phlebovirus glycoprotein G2, C-terminal domain / Phlebovirus glycoprotein G2 fusion domain / Phlebovirus glycoprotein G2 C-terminal domain / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelopment polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Heartland virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Wu, Y. / Gao, F. / Qi, J.X. / Chai, Y.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China81330082 中国
National Natural Science Foundation of China81301465 中国
引用ジャーナル: J. Virol. / 年: 2018
タイトル: The Postfusion Structure of the Heartland Virus Gc Glycoprotein Supports Taxonomic Separation of the Bunyaviral Families Phenuiviridae and Hantaviridae.
著者: Zhu, Y. / Wu, Y. / Chai, Y. / Qi, J. / Peng, R. / Feng, W.H. / Gao, G.F.
履歴
登録2017年10月31日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.title ..._citation.journal_volume / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycoprotein polyprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,2612
ポリマ－46,5441
非ポリマー7171
水3,657203
1
A: Glycoprotein polyprotein
ヘテロ分子

A: Glycoprotein polyprotein
ヘテロ分子

A: Glycoprotein polyprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)141,7836
ポリマ－139,6323
非ポリマー2,1503
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area18610 Å2
ΔGint19 kcal/mol
Surface area48490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.875, 117.875, 117.875
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-632-

HOH

21A-652-

HOH

31A-674-

HOH

41A-713-

HOH

51A-763-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Glycoprotein polyprotein


分子量: 46544.152 Da / 分子数: 1 / 断片: G2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Heartland virus (ウイルス) / 発現宿主: Trichoplusia (蝶・蛾) / 参照: UniProt: J3SPZ8
#2: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)][alpha-L-fucopyranose-(1- ...alpha-L-fucopyranose-(1-3)-[2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)][alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 716.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucpa1-3[DGlcpNAcb1-4][LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-2-1-2/a3-b1_a4-c1_a6-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(3+1)][a-L-Fucp]{}[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 203 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.05 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 6% (v/v) 2-propanol, 0.1M sodium acetate trihydrate, pH 4.5, 26%(v/v) polyethylene glycol monomethyl ether 550

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97915 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2016年5月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97915 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 32160 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.8 % / Rpim(I) all: 0.032 / Net I/σ(I): 23.3
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 6.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.65 / Num. unique obs: 3200 / CC1/2: 0.538 / Rpim(I) all: 0.495 / Χ2: 0.982 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
HKL-2000data processing
ADSCデータ収集
MOLREP位相決定
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5G47

5g47


解像度: 2.1→39.292 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.48 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2339 2003 6.23 %
Rwork0.1821 --
obs0.1853 32128 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→39.292 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3170 0 48 203 3421
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113292
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2464456
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.1081982
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065510
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007560
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1002-2.15270.31861420.26862149X-RAY DIFFRACTION100
2.1527-2.21090.26681420.24192125X-RAY DIFFRACTION100
2.2109-2.2760.271380.23482122X-RAY DIFFRACTION100
2.276-2.34950.32381460.22782141X-RAY DIFFRACTION100
2.3495-2.43340.30331460.2122108X-RAY DIFFRACTION100
2.4334-2.53080.24951410.21532136X-RAY DIFFRACTION100
2.5308-2.6460.26041440.20152167X-RAY DIFFRACTION100
2.646-2.78550.26281410.19962104X-RAY DIFFRACTION100
2.7855-2.95990.25481440.21182171X-RAY DIFFRACTION100
2.9599-3.18840.23051430.19792130X-RAY DIFFRACTION100
3.1884-3.5090.23831450.18422154X-RAY DIFFRACTION100
3.509-4.01640.21821410.16922159X-RAY DIFFRACTION100
4.0164-5.05850.19291430.13132197X-RAY DIFFRACTION100
5.0585-39.29850.21281470.17092262X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 118.9233 Å / Origin y: 101.5321 Å / Origin z: 105.925 Å
111213212223313233
T0.2991 Å20.013 Å20.0272 Å2-0.3267 Å2-0.0005 Å2--0.2866 Å2
L1.2596 °20.8967 °20.8384 °2-0.8873 °20.6742 °2--0.7057 °2
S-0.0537 Å °0.2052 Å °-0.1327 Å °-0.0679 Å °0.1406 Å °-0.1738 Å °0.015 Å °0.1352 Å °-0.0995 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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