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万見
- PDB-5yly: Crystal structure of the cytochrome b5 reductase domain of Ulva p... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yly
タイトルCrystal structure of the cytochrome b5 reductase domain of Ulva prolifera nitrate reductase
要素Nitrate reductase
キーワードFLAVOPROTEIN / cytochrome b5 reductase domain / FAD / Ulva prolifera / nitrate reductase
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrate reductase (NADH) / nitrate reductase (NADH) activity / cellular response to nitrite / nitrate metabolic process / nitrate reductase activity / molybdenum ion binding / molybdopterin cofactor binding / nitrate assimilation / FAD binding / heme binding
類似検索 - 分子機能
NADH:cytochrome b5 reductase-like / Moybdenum cofactor oxidoreductase, dimerisation / Eukaryotic molybdopterin oxidoreductase / Mo-co oxidoreductase dimerisation domain / Oxidoreductase, molybdopterin-binding domain / Oxidoreductase molybdopterin binding domain / Oxidoreductase, molybdopterin-binding domain superfamily / Oxidoreductase, molybdopterin binding site / Eukaryotic molybdopterin oxidoreductases signature. / Cytochrome b5, heme-binding site ...NADH:cytochrome b5 reductase-like / Moybdenum cofactor oxidoreductase, dimerisation / Eukaryotic molybdopterin oxidoreductase / Mo-co oxidoreductase dimerisation domain / Oxidoreductase, molybdopterin-binding domain / Oxidoreductase molybdopterin binding domain / Oxidoreductase, molybdopterin-binding domain superfamily / Oxidoreductase, molybdopterin binding site / Eukaryotic molybdopterin oxidoreductases signature. / Cytochrome b5, heme-binding site / Cytochrome b5 family, heme-binding domain signature. / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase-like, FAD-binding domain / Oxidoreductase FAD-binding domain / Cytochrome b5 family, heme-binding domain profile. / Cytochrome b5-like heme/steroid binding domain / Cytochrome b5-like heme/steroid binding domain superfamily / Cytochrome b5-like Heme/Steroid binding domain / Cytochrome b5-like Heme/Steroid binding domain / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / Translation factors / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Immunoglobulin E-set / Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Nitrate reductase [NADH]
類似検索 - 構成要素
生物種Ulva prolifera (スジアオノリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.76 Å
データ登録者Ma, Q. / You, C.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
100 talents,Chinese Academy of Sciencesnone 中国
1000 talents programnone 中国
引用ジャーナル: Int. J. Biol. Macromol. / 年: 2018
タイトル: Structural and enzymatic analysis of the cytochrome b5reductase domain of Ulva prolifera nitrate reductase.
著者: You, C. / Liu, C. / Li, Y. / Jiang, P. / Ma, Q.
履歴
登録2017年10月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年5月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Nitrate reductase
B: Nitrate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,6364
ポリマ－65,0652
非ポリマー1,5712
水9,332518
1
A: Nitrate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,3182
ポリマ－32,5331
非ポリマー7861
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area13080 Å2
手法PISA
2
B: Nitrate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,3182
ポリマ－32,5331
非ポリマー7861
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1230 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area13340 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.050, 96.220, 68.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.72, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Nitrate reductase


分子量: 32532.580 Da / 分子数: 2 / 断片: Cytochrome b5 reductase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Ulva prolifera (スジアオノリ) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A286R227*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 518 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細Sequence of the protein has been deposited to GENBANK with accession number ASV49153. The N- ...Sequence of the protein has been deposited to GENBANK with accession number ASV49153. The N-terminal GAM are the amino acids from gene construction, not belonging to the target protein.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.92 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 30% PEG 3350 (w/v), 200mM ammonium acetate, 100mM Bis-Tris pH 6.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97938 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年12月30日 / 詳細: dynamically bendable toroidal mirror
放射モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97938 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.758→96.218 Å / Num. obs: 62093 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 31.77 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Rpim(I) all: 0.017 / Rrim(I) all: 0.047 / Net I/σ(I): 25.8
反射 シェル解像度: 1.758→1.764 Å / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.845 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 593 / Rpim(I) all: 0.323 / Rrim(I) all: 0.905 / % possible all: 96.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
autoPROC1.0.4データ収集
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.76→17.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / Rfactor Rfree error: 0 / SU R Cruickshank DPI: 0.104 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.108 / SU Rfree Blow DPI: 0.097 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.095
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19 3054 4.94 %RANDOM
Rwork0.172 ---
obs0.173 61820 97.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 40.68 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.5268 Å20 Å2-2.3519 Å2
2---3.7281 Å20 Å2
3---6.255 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.21 Å
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.76→17.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4225 0 106 518 4849
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014504HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.076115HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1601SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes98HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes723HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4504HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.94
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion15.76
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion576SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5219SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.76→1.81 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 226 5.03 %
Rwork0.214 4267 -
all0.217 4493 -
obs--96.14 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.4011-0.64450.5611.3793-0.37691.8204-0.1082-0.44820.29250.1050.0574-0.0015-0.1681-0.11040.0508-0.1236-0.05050.0238-0.0893-0.0705-0.0977-2.5851-0.323427.8695
22.20980.5554-0.30831.2349-0.29982.2568-0.0660.3061-0.3123-0.09660.0695-0.0730.1817-0.0546-0.0035-0.1190.0279-0.0096-0.1607-0.0738-0.068622.757-20.84414.296
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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