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- PDB-5ylt: Crystal structure of SET7/9 in complex with a cyproheptadine deri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ylt
タイトルCrystal structure of SET7/9 in complex with a cyproheptadine derivative
要素Histone-lysine N-methyltransferase SETD7
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Set domain / methyltransferase / inhibitor / TRANSFERASE / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


heterochromatin organization / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / regulation of DNA repair / PKMTs methylate histone lysines ...heterochromatin organization / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / histone methyltransferase activity / regulation of DNA repair / PKMTs methylate histone lysines / p53 binding / chromosome / chromatin organization / response to ethanol / DNA damage response / chromatin binding / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7/9 N-terminal domain / Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7/9 N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase, SET / SETD7, SET domain / : / Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7 N-terminal / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / MORN motif / MORN repeat / Beta-clip-like ...Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7/9 N-terminal domain / Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7/9 N-terminal domain / Histone-lysine N-methyltransferase, SET / SETD7, SET domain / : / Histone H3 K4-specific methyltransferase SET7 N-terminal / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / MORN motif / MORN repeat / Beta-clip-like / SET domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Single Sheet / Beta Complex / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-C7N / SINEFUNGIN / Histone-lysine N-methyltransferase SETD7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.69 Å
データ登録者Hirano, T. / Fujiwara, T. / Niwa, H. / Hirano, M. / Ohira, K. / Okazaki, Y. / Sato, S. / Umehara, T. / Maemoto, Y. / Ito, A. ...Hirano, T. / Fujiwara, T. / Niwa, H. / Hirano, M. / Ohira, K. / Okazaki, Y. / Sato, S. / Umehara, T. / Maemoto, Y. / Ito, A. / Yoshida, M. / Kagechika, H.
資金援助 日本, 4件
組織認可番号国
The Ministry of Education, Science, Sports and Culture, Japan15K08019 日本
The Ministry of Education, Science, Sports and Culture, Japan26670052 日本
The Ministry of Education, Science, Sports and Culture, Japan24613007 日本
The Ministry of Education, Science, Sports and Culture, Japan26221204 日本
引用ジャーナル: ChemMedChem / 年: 2018
タイトル: Development of Novel Inhibitors for Histone Methyltransferase SET7/9 based on Cyproheptadine.
著者: Hirano, T. / Fujiwara, T. / Niwa, H. / Hirano, M. / Ohira, K. / Okazaki, Y. / Sato, S. / Umehara, T. / Maemoto, Y. / Ito, A. / Yoshida, M. / Kagechika, H.
履歴
登録2017年10月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年6月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SETD7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0446
ポリマ－29,0831
非ポリマー9615
水3,549197
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area260 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area12320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.176, 34.963, 67.872
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-552-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SETD7 / Histone H3-K4 methyltransferase SETD7 / H3-K4-HMTase SETD7 / Lysine N-methyltransferase 7 / SET ...Histone H3-K4 methyltransferase SETD7 / H3-K4-HMTase SETD7 / Lysine N-methyltransferase 7 / SET domain-containing protein 7 / SET7/9


分子量: 29083.244 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SETD7, KIAA1717, KMT7, SET7, SET9 / プラスミド: PX100709-08 / 発現宿主: CELL-FREE SYNTHESIS / 参照: UniProt: Q8WTS6, histone-lysine N-methyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-SFG / SINEFUNGIN / ADENOSYL-ORNITHINE


分子量: 381.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N7O5
#3: 化合物 ChemComp-C7N / 2-(1-methylpiperidin-4-ylidene)tricyclo[9.4.0.0^{3,8}]pentadeca-1(11),3(8),4,6,9,12,14-heptaen-6-ol


分子量: 303.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H21NO
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 197 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.27 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1M TRIS-HCL PH 8.5, 34% PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年5月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.69→50 Å / Num. obs: 30706 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.3 % / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.117 / Rsym value: 0.107 / Net I/σ(I): 22.6
反射 シェル解像度: 1.69→1.72 Å / 冗長度: 5.4 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique obs: 1473 / CC1/2: 0.467 / Rpim(I) all: 0.604 / Rrim(I) all: 1.425 / Rsym value: 1.284 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.12_2829: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5AYF

5ayf


解像度: 1.69→42.772 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.01 / 位相誤差: 19.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1998 1762 5.82 %
Rwork0.1678 --
obs0.1697 30193 99.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.69→42.772 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1931 0 68 197 2196
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062079
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8852834
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.4861228
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.06299
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005364
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.69-1.71520.34641350.29682301X-RAY DIFFRACTION98
1.7152-1.7420.27081580.26782302X-RAY DIFFRACTION99
1.742-1.77060.29511290.26562281X-RAY DIFFRACTION99
1.7706-1.80110.24961470.23852294X-RAY DIFFRACTION99
1.8011-1.83390.24061050.21422415X-RAY DIFFRACTION99
1.8339-1.86920.23521240.20672287X-RAY DIFFRACTION99
1.8692-1.90730.2311430.2012309X-RAY DIFFRACTION100
1.9073-1.94880.24511310.20432369X-RAY DIFFRACTION100
1.9488-1.99410.23041460.19412274X-RAY DIFFRACTION99
1.9941-2.0440.27161660.19182291X-RAY DIFFRACTION100
2.044-2.09920.19581440.17042296X-RAY DIFFRACTION100
2.0992-2.1610.18041750.16332304X-RAY DIFFRACTION100
2.161-2.23080.18061700.15762299X-RAY DIFFRACTION100
2.2308-2.31050.20441330.15962346X-RAY DIFFRACTION100
2.3105-2.4030.18081500.15822281X-RAY DIFFRACTION100
2.403-2.51230.19981310.1682361X-RAY DIFFRACTION100
2.5123-2.64480.16841610.16662284X-RAY DIFFRACTION100
2.6448-2.81050.20621480.16722306X-RAY DIFFRACTION100
2.8105-3.02740.16571340.15732346X-RAY DIFFRACTION100
3.0274-3.3320.22761270.15192342X-RAY DIFFRACTION100
3.332-3.81380.18081570.14092311X-RAY DIFFRACTION100
3.8138-4.8040.1771660.13012308X-RAY DIFFRACTION100
4.804-42.78610.17891080.17022345X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.56680.19460.17443.07770.10712.4307-0.09680.0183-0.15550.04390.1362-0.6061-0.10590.3831-0.02220.1426-0.0336-0.03040.17670.00120.2136-7.16167.7197-15.7994
24.6974-5.30771.82537.0824-1.37423.2949-0.25611.0794-0.1712-0.6422-0.2645-0.64030.00590.54330.34140.4502-0.13380.1110.62990.14460.6501-4.178111.1204-25.4829
32.3059-0.19040.17892.85380.47491.6652-0.0132-0.215-0.02990.2424-0.02940.29330.0771-0.17920.02220.1539-0.00990.01160.13210.01580.0924-33.5693.278-17.7545
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 115 through 174 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 175 through 189 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 190 through 364 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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