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- PDB-5yko: Crystal structure of Arabidopsis thaliana JMJ14 catalytic domain ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yko
タイトルCrystal structure of Arabidopsis thaliana JMJ14 catalytic domain in complex with NOG and H3K4me3 peptide
要素
  • H3(1-10)K4me3 peptide
  • Probable lysine-specific demethylase JMJ14
キーワードGENE REGULATION / JMJ14 / jumonji domain / C5HC2 zinc finger / H3K4me3 demethylase
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of post-transcriptional gene silencing / L-pipecolic acid biosynthetic process / positive regulation of systemic acquired resistance / plant organ development / negative regulation of long-day photoperiodism, flowering / regulation of root development / regulation of root meristem growth / negative regulation of flower development / photoperiodism, flowering / systemic acquired resistance ...regulation of post-transcriptional gene silencing / L-pipecolic acid biosynthetic process / positive regulation of systemic acquired resistance / plant organ development / negative regulation of long-day photoperiodism, flowering / regulation of root development / regulation of root meristem growth / negative regulation of flower development / photoperiodism, flowering / systemic acquired resistance / plant-type hypersensitive response / positive regulation of defense response to bacterium / flower development / [histone H3]-trimethyl-L-lysine4 demethylase / histone H3K4me/H3K4me2/H3K4me3 demethylase activity / chromocenter / histone H3K4 demethylase activity / plastid / histone methyltransferase activity / negative regulation of gene expression, epigenetic / developmental growth / circadian rhythm / structural constituent of chromatin / nucleosome / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity / protein heterodimerization activity / negative regulation of DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / Zinc finger, C5HC2-type / C5HC2 zinc finger ...FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / Zinc finger, C5HC2-type / C5HC2 zinc finger / JmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / jmjN domain / Cupin / JmjC domain, hydroxylase / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / N-OXALYLGLYCINE / Histone H3.1 / Lysine-specific demethylase JMJ14
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Yang, Z. / Du, J.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Ministry of Science and Technology (China)2016YFA0503200 中国
引用ジャーナル: Plant Cell / 年: 2018
タイトル: Structure of the Arabidopsis JMJ14-H3K4me3 Complex Provides Insight into the Substrate Specificity of KDM5 Subfamily Histone Demethylases.
著者: Yang, Z. / Qiu, Q. / Chen, W. / Jia, B. / Chen, X. / Hu, H. / He, K. / Deng, X. / Li, S. / Tao, W.A. / Cao, X. / Du, J.
履歴
登録2017年10月15日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年12月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable lysine-specific demethylase JMJ14
P: H3(1-10)K4me3 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,5316
ポリマ－66,1942
非ポリマー3374
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1810 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area21480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)68.639, 100.113, 109.405
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Probable lysine-specific demethylase JMJ14 / Jumonji domain-containing protein 14 / Jumonji domain-containing protein 4 / Lysine-specific ...Jumonji domain-containing protein 14 / Jumonji domain-containing protein 4 / Lysine-specific histone demethylase JMJ14 / Protein JUMONJI 14


分子量: 65001.832 Da / 分子数: 1 / 変異: E180A, E181A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: JMJ14, JMJ4, PKDM7B, At4g20400, F9F13.50 / プラスミド: pET-Sumo / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL
参照: UniProt: Q8GUI6, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: Q8GUI6, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む
#2: タンパク質・ペプチド H3(1-10)K4me3 peptide


分子量: 1192.412 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
参照: UniProt: P59226
#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-OGA / N-OXALYLGLYCINE / N-オキサリルグリシン


分子量: 147.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H5NO5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 阻害剤*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.68 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M Na2SO4, 20% PEG 3350, 0.1M bis-tris propane, pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年5月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 17462 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.161 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.776 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique obs: 1702 / % possible all: 98.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5YKN

5ykn


解像度: 2.9→39.338 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.88
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2438 864 5.03 %
Rwork0.2037 --
obs0.2057 17179 99.29 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→39.338 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4018 0 13 0 4031
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084138
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9395600
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.9861531
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049578
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004722
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9001-3.08170.3011550.27052637X-RAY DIFFRACTION98
3.0817-3.31950.30361400.24712661X-RAY DIFFRACTION99
3.3195-3.65340.27991520.22082684X-RAY DIFFRACTION100
3.6534-4.18150.2331320.18912731X-RAY DIFFRACTION100
4.1815-5.26630.18831260.16782759X-RAY DIFFRACTION100
5.2663-39.34160.22061590.19282843X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.81811.1258-0.46182.1838-0.06082.1558-0.11280.1611-0.0933-0.14410.02-0.0350.1448-0.18690.10020.25050.07520.00420.2057-0.04710.338725.9924-21.4412-13.3707
21.64630.29760.0012.04020.02330.7543-0.06990.0960.1474-0.2497-0.0377-0.0001-0.1347-0.06370.11650.25090.01780.01220.24070.00550.2632.1114-5.83-12.1966
36.3579-1.6056-0.31423.25240.63792.32740.1459-0.04120.18490.0135-0.21130.2715-0.3244-0.37810.0640.4133-0.01690.00230.30190.04420.348228.393721.6898-10.2328
46.04010.485-0.79378.06463.78937.3795-0.00970.5242-0.3411-0.7017-0.14-0.24590.6271-0.69640.23281.01910.14350.09440.8789-0.331.430920.7535-3.211-8.2088
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 42 through 245 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 246 through 478 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 479 through 588 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'P' and (resid 1 through 7 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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