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万見
- PDB-5yin: Hen egg-white lysozyme precipitant-free orthorhombic form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5yin
タイトルHen egg-white lysozyme precipitant-free orthorhombic form
要素Lysozyme C
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.66 Å
データ登録者Suzuki, Y. / Tsuge, H. / Uehara, Y.
引用ジャーナル: CRYST.GROWTH DES. / 年: 2018
タイトル: Precipitant-free lysozyme crystals grown by centrifugal concentration reveal structural changes
著者: Suzuki, Y. / Tsuge, H. / Hondoh, H. / Kato, Y. / Uehara, Y. / Maita, N. / Hosokawa, K. / Ueta, S.
履歴
登録2017年10月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年7月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3311
ポリマ－14,3311
非ポリマー00
水2,540141
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area6440 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)30.490, 58.040, 67.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C / Allergen Gal d IV


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 19-148 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: LYZ / 発現宿主: Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 141 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.82 %
結晶化温度: 298 K / 手法: batch mode / 詳細: No precipitants, extensive concentration

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.655→43.961 Å / Num. obs: 14526 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rpim(I) all: 0.02 / Net I/σ(I): 25.4
反射 シェル解像度: 1.66→1.68 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.235 / Mean I/σ(I) obs: 6.7 / Rpim(I) all: 0.103 / % possible all: 82.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0171精密化
iMOSFLMデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.66→43.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 3.538 / SU ML: 0.062 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.104 / ESU R Free: 0.105 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2128 755 5.2 %RANDOM
Rwork0.17276 ---
obs0.17484 13691 97.25 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 8.929 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.52 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.44 Å20 Å2
3---0.96 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.66→43.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1001 0 0 141 1142
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0191025
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.02904
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7041.9031389
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.11832085
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5045128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.962350
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.78215166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.7411511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1170.2144
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021172
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02235
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5410.673515
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.5380.67514
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.9531.006642
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other0.9541.008643
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.6490.76510
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.6480.76510
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other1.1111.108747
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.6889.7341254
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.2118.4531219
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.655→1.698 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.224 47 -
Rwork0.168 850 -
obs--82.75 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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