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- PDB-5ydu: Crystal structure of Utp30 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ydu
タイトルCrystal structure of Utp30
要素Ribosome biogenesis protein UTP30
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN / ribosome assembly / 90S pre-ribosome
機能・相同性
機能・相同性情報


90S preribosome / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / maturation of SSU-rRNA / small-subunit processome / ribosomal small subunit biogenesis / nucleolus / RNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L1-like / Ribosomal protein L1/ribosomal biogenesis protein / Ribosomal protein L1p/L10e family / :
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Ribosome biogenesis protein UTP30
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.646 Å
データ登録者Hu, J. / Zhu, X. / Ye, K.
引用ジャーナル: RNA / 年: 2017
タイトル: Structure and RNA recognition of ribosome assembly factor Utp30.
著者: Jianfei Hu / Xing Zhu / Keqiong Ye /
要旨: The 90S preribosomes are gigantic early assembly intermediates of small ribosomal subunits. Cryo-EM structures of 90S were recently determined, but many of its components have not been accurately ...The 90S preribosomes are gigantic early assembly intermediates of small ribosomal subunits. Cryo-EM structures of 90S were recently determined, but many of its components have not been accurately modeled. Here we determine the crystal structure of yeast Utp30, a ribosomal L1 domain-containing protein in 90S, at 2.65 Å resolution, revealing a classic two-domain fold. The structure of Utp30 fits well into the cryo-EM density of 90S, confirming its previously assigned location. Utp30 binds to the rearranged helix 41 of 18S rRNA and helix 4 of 5' external transcribed spacer in 90S. Comparison of RNA-binding modes of different L1 domains illustrates that they consistently recognize a short RNA duplex with the concaved surface of domain I, but are versatile in RNA recognition outside the core interface. Cic1 is a paralog of Utp30 associating with large subunit preribosomes. Utp30 and Cic1 share similar RNA-binding modes, suggesting that their distinct functions may be executed by a single protein in other organisms. Deletion of Utp30 does not affect the composition of 90S. The nonessential role of Utp30 could be ascribed to its peripheral localization and redundant interactions in 90S.
履歴
登録2017年9月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年11月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ribosome biogenesis protein UTP30
B: Ribosome biogenesis protein UTP30
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,4333
ポリマ－63,3382
非ポリマー951
水27015
1
A: Ribosome biogenesis protein UTP30
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7642
ポリマ－31,6691
非ポリマー951
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ribosome biogenesis protein UTP30


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6691
ポリマ－31,6691
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.364, 90.880, 157.232
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質 Ribosome biogenesis protein UTP30 / U3 snoRNP-associated protein UTP30


分子量: 31668.939 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: UTP30, YKR060W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P36144
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.73 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 1.45 M tri-sodium citrate dehydrate and 0.1 M 2-(N-morpholino)ethanesulfonic acid (MES) pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97776 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97776 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.646→50 Å / Num. obs: 15291 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 11.4 % / Rmerge(I) obs: 0.168 / Net I/σ(I): 21.4
反射 シェル解像度: 2.646→2.7 Å / 冗長度: 8.4 % / Rmerge(I) obs: 0.765 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 1432 / CC1/2: 0.768 / % possible all: 95.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.10.1_2155)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 2.646→45.939 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2655 756 4.95 %
Rwork0.2003 --
obs0.2036 15282 98.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.646→45.939 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3877 0 5 15 3897
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093944
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0815303
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.0962482
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057610
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007664
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6459-2.85020.3591380.27422756X-RAY DIFFRACTION95
2.8502-3.13690.41281570.26392859X-RAY DIFFRACTION99
3.1369-3.59070.31141580.2192901X-RAY DIFFRACTION99
3.5907-4.52330.24361470.18232950X-RAY DIFFRACTION100
4.5233-45.9460.19741560.17143060X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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