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- PDB-5ydr: Structure of DNMT1 RFTS domain in complex with ubiquitin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ydr
タイトルStructure of DNMT1 RFTS domain in complex with ubiquitin
要素
  • DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
  • Polyubiquitin-B
キーワードPROTEIN BINDING/TRANSFERASE / DNA methylation / PROTEIN BINDING / PROTEIN BINDING-TRANSFERASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


chromosomal DNA methylation maintenance following DNA replication / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / epigenetic programming of gene expression / DNA-methyltransferase activity / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / cellular response to bisphenol A / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / SUMOylation of DNA methylation proteins / female germ cell nucleus ...chromosomal DNA methylation maintenance following DNA replication / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / epigenetic programming of gene expression / DNA-methyltransferase activity / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / cellular response to bisphenol A / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase / DNA (cytosine-5-)-methyltransferase activity / SUMOylation of DNA methylation proteins / female germ cell nucleus / STAT3 nuclear events downstream of ALK signaling / methyl-CpG binding / symbiont entry into host cell via disruption of host cell glycocalyx / symbiont entry into host cell via disruption of host cell envelope / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / virus tail / lncRNA binding / pericentric heterochromatin / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / DNA methylation / replication fork / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / cellular response to amino acid stimulus / promoter-specific chromatin binding / NoRC negatively regulates rRNA expression / methylation / negative regulation of gene expression / DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Arc Repressor Mutant, subunit A - #2230 / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding domain / DMAP1-binding domain profile. / : / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site ...Arc Repressor Mutant, subunit A - #2230 / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1-like / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1, replication foci domain / Cytosine specific DNA methyltransferase replication foci domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding Domain / DMAP1-binding domain / DMAP1-binding domain profile. / : / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, conserved site / C-5 cytosine-specific DNA methylases C-terminal signature. / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / DNA methylase, C-5 cytosine-specific, active site / C-5 cytosine-specific DNA methylases active site. / C-5 cytosine-specific DNA methylase (Dnmt) domain profile. / C-5 cytosine methyltransferase / C-5 cytosine-specific DNA methylase / Bromo adjacent homology domain / BAH domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain / Bromo adjacent homology (BAH) domain superfamily / BAH domain profile. / Pectate lyase superfamily protein / Rhamnogalacturonase A/epimerase, pectate lyase-like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Ubiquitin-like domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Ubiquitin B / Tail fiber / DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.003 Å
データ登録者Qian, C.
資金援助 香港, 1件
組織認可番号国
Research Grants Council General Research Fund17160016 香港
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2018
タイトル: Structural and mechanistic insights into UHRF1-mediated DNMT1 activation in the maintenance DNA methylation.
著者: Li, T. / Wang, L. / Du, Y. / Xie, S. / Yang, X. / Lian, F. / Zhou, Z. / Qian, C.
履歴
登録2017年9月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年2月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyubiquitin-B
B: DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1
D: Polyubiquitin-B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,2396
ポリマ－44,9843
非ポリマー2553
水4,234235
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3560 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area19130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)131.760, 131.760, 61.025
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 Polyubiquitin-B


分子量: 8514.757 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-73 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: J3QS39, UniProt: P0CG47*PLUS
#2: タンパク質 DNA (cytosine-5)-methyltransferase 1 / Dnmt1 / CXXC-type zinc finger protein 9 / DNA methyltransferase HsaI / M.HsaI / MCMT


分子量: 27954.336 Da / 分子数: 1 / 断片: RFTS domain, UNP residues 351-599 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNMT1, AIM, CXXC9, DNMT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P26358, DNA (cytosine-5-)-methyltransferase
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 235 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.81 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 8 / 詳細: 20mM Tris-HCl, 200mM sodium acetate, 25% PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 79146 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 10.8 % / Rmerge(I) obs: 0.105 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル最高解像度: 2.0032 Å / Rmerge(I) obs: 0.478

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_2067精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3AV4

3av4


解像度: 2.003→44.769 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.18
詳細: THE STRUCTURE FACTOR FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN I_PLUS/MINUS COLUMNS
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2325 3874 4.9 %
Rwork0.1985 --
obs0.2001 79112 99.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 154.54 Å2 / Biso mean: 44.0152 Å2 / Biso min: 16.82 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.003→44.769 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3089 0 11 235 3335
Biso mean--108.82 39.43 -
残基数----398
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0093165
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4154296
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062487
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01562
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.4713064
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 28

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0032-2.02760.32931520.25492636278897
2.0276-2.05320.29551430.25522662280599
2.0532-2.08030.27541100.237227052815100
2.0803-2.10880.23631380.22842666280497
2.1088-2.13890.22571710.221326672838100
2.1389-2.17080.26491010.21842688278998
2.1708-2.20470.261360.20892669280599
2.2047-2.24090.22681440.224726832827100
2.2409-2.27950.25711760.21942621279798
2.2795-2.3210.26061680.217726112779100
2.321-2.36560.28911100.2272736284698
2.3656-2.41390.25081440.218627132857100
2.4139-2.46640.3014840.22732714279899
2.4664-2.52370.26411580.227327002858100
2.5237-2.58680.25921180.22862719283799
2.5868-2.65680.23991520.2152637278999
2.6568-2.73490.23641360.223127202856100
2.7349-2.82320.23211370.22852682281999
2.8232-2.92410.25931660.229626662832100
2.9241-3.04110.25861800.229726872867100
3.0411-3.17950.27161290.229327042833100
3.1795-3.34710.2311440.212226852829100
3.3471-3.55670.26221240.201127272851100
3.5567-3.83120.2111340.18322703283799
3.8312-4.21650.26281450.161926812826100
4.2165-4.8260.15881440.14427142858100
4.826-6.07790.20981420.175927182860100
6.0779-44.78040.1525880.1692724281299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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