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- PDB-5ybx: Crystal structure of the N-terminal domain of Bqt4 in S.pombe -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ybx
タイトルCrystal structure of the N-terminal domain of Bqt4 in S.pombe
要素Bouquet formation protein 4
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Telomere bouquet / Nuclear envelope / Chromosome organization
機能・相同性
機能・相同性情報


meiotic telomere tethering at nuclear periphery / telomere-nuclear envelope anchor activity / nuclear membrane complex Bqt3-Bqt4 / mitotic telomere tethering at nuclear periphery / meiotic attachment of telomere to nuclear envelope / meiotic telomere clustering / nuclear inner membrane / telomere organization / telomere maintenance / nuclear envelope ...meiotic telomere tethering at nuclear periphery / telomere-nuclear envelope anchor activity / nuclear membrane complex Bqt3-Bqt4 / mitotic telomere tethering at nuclear periphery / meiotic attachment of telomere to nuclear envelope / meiotic telomere clustering / nuclear inner membrane / telomere organization / telomere maintenance / nuclear envelope / cell division / DNA binding / nucleus / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bouquet formation protein 4 / Transcription regulator HTH, APSES-type DNA-binding domain / KilA, N-terminal/APSES-type HTH, DNA-binding / HTH APSES-type DNA-binding domain superfamily / APSES-type HTH DNA-binding domain profile. / KilA-N
類似検索 - ドメイン・相同性
Bouquet formation protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.501 Å
データ登録者Hu, C. / Chen, Y.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2019
タイトル: The Inner Nuclear Membrane Protein Bqt4 in Fission Yeast Contains a DNA-Binding Domain Essential for Telomere Association with the Nuclear Envelope.
著者: Hu, C. / Inoue, H. / Sun, W. / Takeshita, Y. / Huang, Y. / Xu, Y. / Kanoh, J. / Chen, Y.
履歴
登録2017年9月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22018年12月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32019年2月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.year
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bouquet formation protein 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1931
ポリマ－16,1931
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, The protein exists as a monomer judged by gel-filtration.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area7290 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)94.658, 94.658, 94.658
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number199
Space group name H-MI213

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要素

#1: タンパク質 Bouquet formation protein 4


分子量: 16192.589 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-140 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (strain 972 / ATCC 24843) (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: bqt4, SPBC19C7.10 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O60158
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.64 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 30% PEG4000, 0.2 M Ammonium acetate, 0.1 M Sodium citrate, pH5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97845 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年5月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97845 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→33.467 Å / Num. obs: 9479 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 1 % / Biso Wilson estimate: 75.34 Å2 / Net I/σ(I): 1.9
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / 冗長度: 10 % / % possible all: 100

解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2
2.5-2.540.6992470.9160.1580.7170.534
2.54-2.590.5892330.9310.1350.6040.553
2.59-2.640.5212450.9190.1190.5350.578
2.64-2.690.4872590.9260.1120.50.625
2.69-2.750.4132520.9590.0970.4240.659
2.75-2.820.3232310.9750.0780.3330.818
2.82-2.890.2792580.980.0650.2870.876
2.89-2.960.2372500.9830.0530.2431.039
2.96-3.050.2012480.9880.0460.2061.108
3.05-3.150.1792490.9910.0410.1841.315
3.15-3.260.162480.9910.0370.1641.485
3.26-3.390.1332440.9950.0320.1371.919
3.39-3.550.1222540.9960.030.1262.136
3.55-3.730.1042570.9960.0260.1082.037
3.73-3.970.0972470.9980.0230.12.272
3.97-4.270.0882490.9970.0210.093.425
4.27-4.70.0762560.9940.0180.0792.722
4.7-5.380.082580.9970.020.0822.991
5.38-6.780.0782610.9970.0180.083.209
6.78-70.0852790.9970.0220.0886.765

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
SHARP位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.501→33.467 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.44 / 位相誤差: 33.35
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2669 960 10.13 %
Rwork0.2236 --
obs0.228 9479 99.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 133.82 Å2 / Biso mean: 70 Å2 / Biso min: 40.23 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.501→33.467 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1021 0 0 0 1021
残基数----131
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0031047
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7651427
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049161
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008187
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.934653
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.5014-2.63320.39981480.211216100
2.6332-2.79810.38321400.21215100
2.7981-3.01410.40611360.211192100
3.0141-3.31710.32281240.211237100
3.3171-3.79660.31891370.211230100
3.7966-4.7810.22391430.19911213100
4.781-100.21171320.1639121699

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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