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- PDB-5y53: Crystal structure of AL2 PAL domain in complex with AtBMI1b bindi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5y53
タイトルCrystal structure of AL2 PAL domain in complex with AtBMI1b binding site
要素
  • AtBMI1b binding site
  • PHD finger protein ALFIN-LIKE 2
キーワードGENE REGULATION / PRC1 interactor / alfin-like family protein / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


response to water deprivation / protein autoubiquitination / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / chromatin organization / histone binding / protein ubiquitination / regulation of DNA-templated transcription / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
DRIP1/2, RAWUL domain / E3 ubiquitin protein ligase DRIP1-like / Alfin / Alfin1-like, PHD finger / Alfin, N-terminal / Alfin / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger ...DRIP1/2, RAWUL domain / E3 ubiquitin protein ligase DRIP1-like / Alfin / Alfin1-like, PHD finger / Alfin, N-terminal / Alfin / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Ring finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin protein ligase DRIP1 / PHD finger protein ALFIN-LIKE 2
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.598 Å
データ登録者Peng, L. / Wang, L.L. / Huang, Y.
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2018
タイトル: Structural Analysis of the Arabidopsis AL2-PAL and PRC1 Complex Provides Mechanistic Insight into Active-to-Repressive Chromatin State Switch
著者: Peng, L. / Wang, L. / Zhang, Y. / Dong, A. / Shen, W.H. / Huang, Y.
履歴
登録2017年8月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年9月19日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: entity / entity_name_com / struct
Item: _entity.pdbx_description / _entity_name_com.name ..._entity.pdbx_description / _entity_name_com.name / _struct.pdbx_descriptor / _struct.title
改定 1.22019年1月16日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHD finger protein ALFIN-LIKE 2
B: PHD finger protein ALFIN-LIKE 2
D: AtBMI1b binding site
C: PHD finger protein ALFIN-LIKE 2
E: PHD finger protein ALFIN-LIKE 2
F: AtBMI1b binding site


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,3416
ポリマ－66,3416
非ポリマー00
水13,565753
1
A: PHD finger protein ALFIN-LIKE 2
B: PHD finger protein ALFIN-LIKE 2
D: AtBMI1b binding site


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1713
ポリマ－33,1713
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: PHD finger protein ALFIN-LIKE 2
E: PHD finger protein ALFIN-LIKE 2
F: AtBMI1b binding site


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,1713
ポリマ－33,1713
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.650, 49.232, 71.265
Angle α, β, γ (deg.)75.64, 82.97, 67.38
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
PHD finger protein ALFIN-LIKE 2 / Protein AL2


分子量: 15508.561 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 10-142 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: AL2, At3g11200, F11B9.12, F9F8.2 / 発現宿主: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株 (発現宿主): K-12 / 参照: UniProt: Q9SRM4
#2: タンパク質・ペプチド AtBMI1b binding site / Peptide from E3 ubiquitin protein ligase DRIP1


分子量: 2153.509 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 269-286 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
参照: UniProt: Q9M9Y4, RING-type E3 ubiquitin transferase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 753 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.4 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 25% PEG 2000 MME, 0.1 M HEPES, pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年3月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.598→30 Å / Num. obs: 69212 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 7.6 % / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 1.6→1.66 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Num. unique obs: 6945 / % possible all: 98.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.11.1_2575精密化
HKL-3000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5XVL

5xvl


解像度: 1.598→28.603 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.02 / 位相誤差: 16.5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1891 2000 2.89 %
Rwork0.1548 --
obs0.1557 69207 98.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.598→28.603 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4394 0 0 753 5147
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084726
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9436469
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.8221821
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055699
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006864
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5979-1.63790.20071420.18234782X-RAY DIFFRACTION97
1.6379-1.68220.20091430.1814814X-RAY DIFFRACTION98
1.6822-1.73170.21811420.17364758X-RAY DIFFRACTION99
1.7317-1.78750.20591430.17044774X-RAY DIFFRACTION98
1.7875-1.85140.22581410.17124782X-RAY DIFFRACTION98
1.8514-1.92550.21091420.16524777X-RAY DIFFRACTION97
1.9255-2.01320.16641430.16084789X-RAY DIFFRACTION99
2.0132-2.11930.1961450.14814847X-RAY DIFFRACTION99
2.1193-2.2520.16761430.15214856X-RAY DIFFRACTION99
2.252-2.42580.21591420.15614730X-RAY DIFFRACTION97
2.4258-2.66970.17811440.15454856X-RAY DIFFRACTION100
2.6697-3.05570.21411440.15194856X-RAY DIFFRACTION100
3.0557-3.84830.17011420.14214772X-RAY DIFFRACTION98
3.8483-28.60710.16771440.14354814X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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