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万見
- PDB-5y34: Membrane-bound respiratory [NiFe]-hydrogenase from Hydrogenovibri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5y34
タイトルMembrane-bound respiratory [NiFe]-hydrogenase from Hydrogenovibrio marinus in a ferricyanide-oxidized condition
要素
  • Hydrogenase
  • Membrane-bound hydrogenase small subunit
キーワードOXIDOREDUCTASE / MEMBRANE-BOUND NI-FE HYDROGENASE
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrogenase (acceptor) / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / hydrogenase (acceptor) activity / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity ...hydrogenase (acceptor) / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / hydrogenase (acceptor) activity / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / electron transfer activity / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Cytochrome-c3 Hydrogenase; Chain A, domain 2 / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / Cytochrome-c3 Hydrogenase; chain B / Cytochrome-c3 Hydrogenase, chain B / : / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal ...Cytochrome-c3 Hydrogenase; Chain A, domain 2 / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / Cytochrome-c3 Hydrogenase; chain B / Cytochrome-c3 Hydrogenase, chain B / : / [NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence, bacterial/archaeal / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / Few Secondary Structures / Irregular / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (III) ION / FE3-S4 CLUSTER / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON / OXYGEN ATOM / FE4-S3 CLUSTER / IRON/SULFUR CLUSTER / hydrogenase (acceptor) / hydrogenase (acceptor) / Uptake hydrogenase large subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Hydrogenovibrio marinus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.32 Å
データ登録者Shomura, Y. / Yoon, K.S. / Nishihara, H. / Higuchi, Y.
資金援助 日本, 5件
組織認可番号国
MEXT20051022 日本
MEXT22770111 日本
MEXT18GS0207 日本
JSPS20580094 日本
JSPS22370061 日本
引用ジャーナル: Nature / 年: 2011
タイトル: Structural basis for a [4Fe-3S] cluster in the oxygen-tolerant membrane-bound [NiFe]-hydrogenase
著者: Shomura, Y. / Yoon, K.S. / Nishihara, H. / Higuchi, Y.
履歴
登録2017年7月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
置き換え2017年8月16日ID: 3AYY
改定 1.02017年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hydrogenase
B: Membrane-bound hydrogenase small subunit
C: Hydrogenase
D: Membrane-bound hydrogenase small subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)198,53422
ポリマ－195,7624
非ポリマー2,77218
水39,4352189
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area25320 Å2
ΔGint-270 kcal/mol
Surface area48360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.628, 116.943, 113.337
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.42, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Refine code: _

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERHISHISAA2 - 5962 - 596
21SERSERHISHISCC2 - 5962 - 596
12PROPROASPASPBB11 - 27611 - 276
22PROPROASPASPDD11 - 27611 - 276

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

-
タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Hydrogenase / Membrane-bound hydrogenase large subunit


分子量: 66574.398 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-596 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Hydrogenovibrio marinus (バクテリア) / 参照: UniProt: F2Z6J6, EC: 1.12.5.1
#2: タンパク質 Membrane-bound hydrogenase small subunit


分子量: 31306.662 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 41-323 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Hydrogenovibrio marinus (バクテリア) / 参照: UniProt: F2Z6J5, UniProt: A0A066ZR71*PLUS

-
非ポリマー , 9種, 2207分子

#3: 化合物 ChemComp-3NI / NICKEL (III) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 化合物 ChemComp-FCO / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON


分子量: 135.890 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3FeN2O
#5: 化合物 ChemComp-O / OXYGEN ATOM / 水


分子量: 15.999 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: O
#6: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#8: 化合物 ChemComp-SF3 / FE4-S3 CLUSTER


分子量: 319.575 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S3
#9: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER


分子量: 295.795 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4
#10: 化合物 ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#11: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2189 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1M PIPES, 15% PEG 3350, 300MM LITHIUM SULFATE, 5MM DTT, PH 6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL44XU / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.32→20 Å / Num. obs: 459508 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.8 % / Net I/σ(I): 12.6
反射 シェル解像度: 1.32→1.34 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.496 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3AYX

3ayx


解像度: 1.32→19.89 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.982 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.975 / SU B: 1.829 / SU ML: 0.033 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.043 / ESU R Free: 0.042
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.15804 22442 5 %RANDOM
Rwork0.13063 ---
obs0.13199 425556 97.34 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 19.001 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.66 Å2-0 Å20.84 Å2
2---0.74 Å2-0 Å2
3----1.94 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.32→19.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13529 0 88 2189 15806
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0214664
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3471.95620024
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.93451920
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.12924.021664
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.9152453
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.5031586
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.22140
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02111307
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.509314664
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free32.1645544
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded15.012515790
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A8510.03
12C8510.03
21B3760.09
22D3760.09
LS精密化 シェル解像度: 1.32→1.354 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.266 1639 -
Rwork0.241 30475 -
obs--94.5 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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