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- PDB-5y28: Crystal structure of H. pylori HtrA with PDZ2 deletion -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5y28
タイトルCrystal structure of H. pylori HtrA with PDZ2 deletion
要素
  • Periplasmic serine endoprotease DegP-like
  • UNK-UNK-UNK-UNK
キーワードHYDROLASE / Serine protease
機能・相同性
機能・相同性情報


serine-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
: / Peptidase S1C, Do / PDZ domain / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / Thrombin, subunit H - #120 / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily ...: / Peptidase S1C, Do / PDZ domain / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / Thrombin, subunit H - #120 / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Secreted serine protease HtrA
類似検索 - 構成要素
生物種Helicobacter pylori (ピロリ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.08606824134 Å
データ登録者Zhang, Z. / Huang, Q. / Tao, X.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2019
タイトル: The unique trimeric assembly of the virulence factor HtrA fromHelicobacter pylorioccurs via N-terminal domain swapping.
著者: Zhang, Z. / Huang, Q. / Tao, X. / Song, G. / Zheng, P. / Li, H. / Sun, H. / Xia, W.
履歴
登録2017年7月24日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年8月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Periplasmic serine endoprotease DegP-like
B: Periplasmic serine endoprotease DegP-like
C: Periplasmic serine endoprotease DegP-like
G: UNK-UNK-UNK-UNK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)115,2865
ポリマ－115,2244
非ポリマー621
水905
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10650 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area32750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.910, 91.500, 120.320
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab

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要素

#1: タンパク質 Periplasmic serine endoprotease DegP-like


分子量: 38307.348 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Helicobacter pylori (ピロリ菌) / 株: ATCC 700392 / 26695 / 遺伝子: hp1018/19 / プラスミド: PET-47b / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: G2J5T2, peptidase Do
#2: タンパク質・ペプチド UNK-UNK-UNK-UNK


分子量: 302.326 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Helicobacter pylori (ピロリ菌) / 株: ATCC 700392 / 26695 / 遺伝子: hp1018/19 / プラスミド: PET-47b / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.73 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M HEPES pH 7.5, 0.2 M proline, 18%-20% PEG 1500

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2017年5月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 18846 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 87.4329479435 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Rpim(I) all: 0.054 / Rrim(I) all: 0.104 / Χ2: 0.914 / Net I/σ(I): 7.2 / Num. measured all: 151679
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.9-33.61.3450.550.8071.570.80994
3-3.123.60.7170.7590.430.8370.81994.7
3.12-3.273.60.4910.8330.2950.5740.85496.6
3.27-3.443.60.3050.9180.1840.3560.9197.6
3.44-3.653.60.2170.9560.1310.2550.95398.8
3.65-3.943.70.1550.9760.0940.1821.01798.8
3.94-4.333.70.0960.9890.0590.1131.09799
4.33-4.963.60.0670.9920.0420.081.04498.9
4.96-6.243.60.0580.9940.0360.0680.86799
6.24-503.70.0450.9950.0280.0530.76198.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化解像度: 3.08606824134→43.876174982 Å / SU ML: 0.467911550228 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33504940564 / 位相誤差: 33.433123921
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298384035637 959 5.11439389899 %
Rwork0.257333880111 17792 -
obs0.259468200327 18751 99.5487364621 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 83.3940086915 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.08606824134→43.876174982 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5184 0 4 5 5193
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002323722769485229
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5382044177147100
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0470381097668892
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00423623452234920
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.63444870863125
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.0861-3.24870.3630583854091300.3149965723272503X-RAY DIFFRACTION99.8861911988
3.2487-3.45220.341992670271250.2813781075712525X-RAY DIFFRACTION99.8869204674
3.4522-3.71860.3631220723241420.2678645286672486X-RAY DIFFRACTION99.6965098634
3.7186-4.09260.2910322562861380.2672598653512524X-RAY DIFFRACTION99.4396712738
4.0926-4.68420.3042868008681380.229922805492520X-RAY DIFFRACTION99.1791044776
4.6842-5.89930.2783568838541340.25402767852561X-RAY DIFFRACTION99.5199409158
5.8993-43.88060.2750251504191520.2528364906722673X-RAY DIFFRACTION99.2970123023

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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