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- PDB-5y18: Crystal structure of DAXX helical bundle domain in complex with ATRX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5y18
タイトルCrystal structure of DAXX helical bundle domain in complex with ATRX
要素
  • Death domain-associated protein 6
  • Transcriptional regulator ATRX
キーワードPROTEIN BINDING / chromatin remodeling / histone chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


post-embryonic forelimb morphogenesis / cellular response to diamide / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to DAXX Mutations / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to ATRX Mutations / SUMO-modified protein reader activity / neuron intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, telomeric / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / chromosome, subtelomeric region ...post-embryonic forelimb morphogenesis / cellular response to diamide / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to DAXX Mutations / Defective Inhibition of DNA Recombination at Telomere Due to ATRX Mutations / SUMO-modified protein reader activity / neuron intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / positive regulation of nuclear cell cycle DNA replication / negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, telomeric / chromosome organization involved in meiotic cell cycle / chromosome, subtelomeric region / cellular response to sodium arsenite / Sertoli cell development / meiotic spindle organization / cellular response to hydroxyurea / DNA translocase activity / chromo shadow domain binding / positive regulation of telomere maintenance / condensed chromosome, centromeric region / transcription regulator inhibitor activity / ATP-dependent chromatin remodeler activity / protein localization to chromosome, telomeric region / nuclear androgen receptor binding / nuclear chromosome / seminiferous tubule development / replication fork processing / protein kinase activator activity / androgen receptor signaling pathway / regulation of protein ubiquitination / chromosome, centromeric region / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / subtelomeric heterochromatin formation / positive regulation of protein kinase activity / cellular response to unfolded protein / heterochromatin / pericentric heterochromatin / JNK cascade / forebrain development / cellular response to copper ion / Inhibition of DNA recombination at telomere / heat shock protein binding / methylated histone binding / cellular response to cadmium ion / helicase activity / SUMOylation of transcription cofactors / molecular condensate scaffold activity / multicellular organism growth / chromatin DNA binding / PML body / HCMV Early Events / transcription corepressor activity / nucleosome assembly / Regulation of TP53 Degradation / p53 binding / chromatin organization / cellular response to heat / histone binding / spermatogenesis / regulation of gene expression / regulation of apoptotic process / DNA helicase / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / chromosome, telomeric region / transcription coactivator activity / nuclear body / chromatin remodeling / positive regulation of protein phosphorylation / negative regulation of gene expression / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / protein kinase binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
ATRX, ADD domain / Cysteine Rich ADD domain / Daxx, N-terminal Rassf1C-interacting domain / Daxx, N-terminal domain superfamily / Daxx, histone-binding domain / Daxx, histone-binding domain superfamily / Daxx N-terminal Rassf1C-interacting domain / Death domain-associated protein 6, histone binding domain / ADD domain / ADD domain profile. ...ATRX, ADD domain / Cysteine Rich ADD domain / Daxx, N-terminal Rassf1C-interacting domain / Daxx, N-terminal domain superfamily / Daxx, histone-binding domain / Daxx, histone-binding domain superfamily / Daxx N-terminal Rassf1C-interacting domain / Death domain-associated protein 6, histone binding domain / ADD domain / ADD domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Helicase conserved C-terminal domain / Zinc finger, FYVE/PHD-type / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcriptional regulator ATRX / Death domain-associated protein 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.202 Å
データ登録者Chen, Y. / Wang, X.
引用ジャーナル: Protein Cell / 年: 2017
タイトル: Structural basis for DAXX interaction with ATRX
著者: Wang, X. / Zhao, Y. / Zhang, J. / Chen, Y.
履歴
登録2017年7月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年5月30日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Death domain-associated protein 6
B: Transcriptional regulator ATRX


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,6812
ポリマ－13,6812
非ポリマー00
水93752
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, A,B forms a heterodimer.
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1100 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area6200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.485, 107.904, 30.887
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Death domain-associated protein 6 / Daxx / hDaxx / ETS1-associated protein 1 / EAP1 / Fas death domain-associated protein


分子量: 10995.709 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 55-144 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DAXX, BING2, DAP6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UER7
#2: タンパク質・ペプチド Transcriptional regulator ATRX / ATP-dependent helicase ATRX / X-linked helicase II / X-linked nuclear protein / XNP / Znf-HX


分子量: 2684.854 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1268-1289 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ATRX, RAD54L, XH2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P46100, DNA helicase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細Authors state that the extra residue S is a remained residue after cleavage of fusion tag.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.87 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M sodium citrate, pH6.5, 0.2M ammonium acetate, 30% PEG4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年1月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 6179 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rpim(I) all: 0.033 / Rrim(I) all: 0.084 / Χ2: 0.851 / Net I/σ(I): 6.6 / Num. measured all: 38355
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.2-2.285.40.4135940.9010.1920.4570.95799.8
2.28-2.376.10.3036150.950.1320.3321.00499.5
2.37-2.486.50.2565890.9570.1080.2790.991100
2.48-2.616.50.196100.9750.080.2060.9799.7
2.61-2.776.20.1536060.9820.0660.1670.92799.3
2.77-2.996.40.1226160.9880.0510.1320.853100
2.99-3.296.50.0846160.990.0360.0910.72699.8
3.29-3.766.20.0566270.9970.0240.0610.7198.9
3.76-4.746.50.0446290.9970.0190.0480.64899.8
4.74-505.80.0536770.9950.0240.0580.77198.8

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-3000データ収集
HKL-3000データスケーリング
SHARP位相決定
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-3000データ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.202→26.976 Å / SU ML: 0.23 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 21.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2192 311 5.06 %
Rwork0.1865 5831 -
obs0.188 6142 99.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 100.66 Å2 / Biso mean: 37.305 Å2 / Biso min: 19.93 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.202→26.976 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数814 0 0 52 866
Biso mean---45.32 -
残基数----102
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002827
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.531109
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.02127
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002138
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.787314
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 2 / % reflection obs: 99 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.2024-2.77430.26321480.206728432991
2.7743-26.9780.20241630.179129883151
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.6475-1.9783-2.02857.92415.09863.8255-0.18180.02020.16870.02060.1498-0.1314-0.120.12780.01720.3184-0.01120.01680.31090.10240.336526.33125.06280.9797
21.75650.6517-0.71524.6033.02183.0934-0.09250.2594-0.2453-0.24440.0980.00140.1698-0.65070.17470.3255-0.01160.03760.33440.020.295916.890918.29170.1513
38.8208-5.4433-5.92397.08555.74365.1491-0.4343-0.2436-0.08440.27190.39210.07860.45130.31930.07390.294-0.0049-0.00390.29510.01180.248630.846718.05195.8071
48.686-1.5041-4.30384.0522.62366.3965-0.27510.0724-1.1444-0.01220.09730.2732-0.0622-0.11570.15550.3317-0.0570.06770.22730.01370.3721.870812.41913.4963
52.2715-3.34541.79456.3317-0.30425.3112-0.2119-0.2672-1.03730.03330.62260.4950.6331-0.5295-0.29020.4126-0.10420.07840.2896-0.01820.562720.084.0052-3.7211
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 56 through 77 )A56 - 77
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 78 through 102 )A78 - 102
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 103 through 119 )A103 - 119
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 120 through 140 )A120 - 140
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 1267 through 1283 )B0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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